Cтраница 2
Цитохромоксидаза представляет собой мультисубъединичный интегральный мембранный белок, содержащий 2 гема а и 2 иона меди. Мономер цитохромоксидазы является минимальной функциональной единицей, хотя в нативной мембране фермент существует глааным образом в виде димеров. Гемы химически идентичны, но находятся в различном белковом окружении, что обусловливает их различные функционвльные и спектроскопические свойства. [16]
Образование четвертичной структуры осуществляется прежде всего путем гидрофобных взаимодействии между отдельными полипептидными цепями. Возникают расширенные области контактов между а - и / 3-цепямн, Которые вместе с этим являются предпосылкой для обратимого кооперативного связывания гемоглобином четырех молекул кислорода. При присоединении кислорода к гему образуется оксигемоглобин, четвертичная структура которого лишь незначительно отличается от неоксигенированной формы. Гемы взаимно сближаются на 0 1 нм, а ( 3-гемы удаляются один от другого на 0 65 нм. [17]
Интересно отметить, что а - и р-цепи имеют высокую ( более 50 %) степень гомологии. Четыре полипептидных цепи образуют тетраэдр, структура которого стабилизирована множественными нековалент-ными связями. Гем локализован в складках а - и р-субъединиц, каждая полипептидная цепь при этом содержит один гем. Тетрамер гемоглобина представляет собой почти правильную глобулярную структуру размером 64 х 60 х 50 нм, на поверхности которой в гидрофобных углублениях расположены гемы. [18]
Согласно данным рентгеноструктур-ного анализа, молекула гемоглобина по своей форме приближается к сфере с диаметром около 5 5 нм. Каждая из четырех цепей имеет характерную для нее третичную структуру. Подобно миоглоби-ну, а - и р-цепи гемоглобина содержат несколько ос-спиральных сегментов, разделенных участками, образующими изгибы цепи. С каждой цепью связана одна гемогруппа. Гемы разных цепей сравнительно далеко ( на расстоянии около 2 5 нм) г раюполо-жены друг от друга и имеют разный угол наклона. В образовании таких контактов принимают участие в основном гидрофобные R-группы аминокислотных остатков. [19]
Белки построены из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями в пептидных цепях, а между цепями могут быть также и другие типы связей. В состав белка может входить мало или много аминокислотных остатков, поэтому молекулярные веса различных белков очень сильно отличаются друг от друга. Пептидные цепи в белках свернуты или скручены. Подвижность или вытягиваемость белков зависит от строения пептидной цепи. С белком могут быть связаны красящие группы ( гемы), углеводы или липиды. Все это объясняет существование огромного разнообразия белков в природе. [20]