Cтраница 1
Гидрогеназа получает электроны от ферредоксина. [1]
Активность иммобилизованной гидрогеназы и скорость реакции тем выше, чем больше фермента адсорбировано на саже. Это может быть обусловлено тем, что при малых заполнениях имеет место сильное взаимодействие фермента с носителем, приводящее к частичной денатурации белка. При увеличении заполнения силы взаимодействия фермента с подложкой уменьшаются, молекулы ориентируются наиболее благоприятным образом и фермент по своей активности приближается к нативному. [2]
Активированный гидрогеназой Н2 восстанавливает ферре-доксин, а АТФ дает добавочную энергию для увеличения равновесной концентрации ферре-доксина или для облегчения действия фермента нитрогеназы. В этой последовательности реакций, возможно, участвует и НАД, который не включен в схему, поскольку его роль еще недостаточно ясна. [3]
Если штамм содержит неактивную гидрогеназу, его способность фиксировать азот и стимулировать рост растения уменьшается. С учетом всего сказанного выше были предприняты попытки ввести клонированные гены гидрогеназ в штаммы Rhizobium, вступающие в симбиотические отношения с сельскохозяйственными культурами. [4]
В качестве дегидрогеназ идентифицированы гидрогеназа и фор-миатдегидрогеназа. Вероятно, и восстановленный фактор F42o и НАДФ Н2 служат донорами электронов для восстановительных превращений С-групп у метаногенов. [5]
В главе VI упоминалась гидрогеназа - энзим, способный обратимо реагировать с молекулярным водородом. Химическая природа этого энзима до сих пор неизвестна. Его потенциал, хотя и значительно более высокий, чем у всех известных катализаторов дыхания, все же едва достаточен для непосредственного восстановления двуокиси углерода или карбоксильной группы. [6]
Перспективным представляется исследование биоэлектрокатализа гидрогеназами, системами ферментов, окисляющими метан и метанол, глюкозооксидазой, дегидрогеназами различных кислот, альдегидов, спиртов. Для разработки биокатода интересно исследовать ферменты, активирующие молекулярный кислород. Выше продемонстрированы возможности создания катода и анода на основе иммобилизованной лакказы и гидроге-назы. Создание биоэлектрохимических преобразователей энергии, имеющих параметры, приближающиеся к теоретически возможным значениям, сдерживается в настоящее время отсутствием достаточно больших количеств необходимых ферментных препаратов. Эта трудность с развитием инженерной энзимоло-гии будет, безусловно, преодолена. [7]
Это наводит на мысль о том, что гидрогеназа принимает участие в обмене азота. [8]
У хорошо изученных видов сульфатредуцирующих бактерий была обнаружена конститутивная гидрогеназа ( Н2: цитохром-с 3-оксидо-редуктаза), с помощью которой Н2 может как поглощаться и активироваться, так и выделяться в окружающую среду. [9]
Эта реакция происходит под действием особого фермента, называемого спиртовой гидрогеназой. Легко заметить, что гидрирование ацетальдеги-да - это процесс, обратный дегидрированию этилового спирта. Фермент не влияет на состояние равновесия, но, как и все катализаторы, оказывает значительное влияние на скорость достижения равновесия. [10]
Кат равны между собой и лимитирующие константы скорости в катализе гидрогеназой не зависят от природы используемого донора электронов. Это означает, что параметр Vm включает константы ( или константу) скорости и равновесия, не связанные со взаимодействием с активным центром донора электрона, а характеризующие общие для всех субстратов стадии, например реакцию взаимодействия фермента с молекулярным водородом. [11]
Пока, по мнению исследователей, открывших этот эффект, механизм активации гидрогеназы в полупроводниковых матрицах с электронной проводимостью еще недостаточно ясен. Возможно, в них облегчается контролирующий активность фермента перенос электронов с активного центра гидрогеназы на электрод. [12]
Экспериментально было обнаружено, что предельные анодные токи в системе водород - гидрогеназа - метилвиологен зависят от концентрации фермента в растворе. В работе [12] зависимость предельных токов анодного окисления водорода от концентрации фермента была объяснена тем, что наблюдается неспецифическое окисление метилвиологена примесями окислителей, приводящее к образованию стационарного состояния по восстановленной форме медиатора. [13]
Предложенный механизм основан на следующих предпосылках: 1) активация молекулярного водорода гидрогеназами представляет собой стадию гетеролитического расщепления молекулы водорода с переносом двух электронов на активный центр фермента; 2) акцептирование двух электронов осуществляется одно-электронными акцепторами в две последовательные стадии; 3) стадия депротонизации активного центра (2.9) протекает з равновесном режиме. Обсуждаемый механизм является простейшим, который можно построить на основе изложенных предпосылок. [14]
Из этого обзора межвидового переноса в сообществе видно, что, вследствие обратимости реакции гидрогеназы, Н2 может играть ключевую регуляторную роль в обмене анаэробного сообщества, термодинамически определяя возможное направление процесса. Роль других веществ возможна, но не универсальна. Далее важно, что обратимость реакции может останавливать весь процесс накоплением продуктов, как это происходит с водородом, но не происходит с метаном или ацетатом. Отсюда первостепенное значение для термодинамики имеет концентрация метаболитов в системе. Она определяется сродством организмов к субстратам, а отсюда и кинетикой их роста. С другой стороны, кинетика роста определяет конкуренцию между видами при занятии одной и той же экологической ниши и относится к сравнительной аутэколо-гии видов. [15]