Cтраница 1
Гидролиз сложноэфирной связи в холестеридах катализируется ферментом холестерол-эстеразой, содержащейся как в панкреатическом, так и в клеточном соках. [1]
При гидролизе сложноэфирных связей происходит стабилизация нецеллюлозных углеводов и их микрорасслаивание. Разрушение связей между лигнином и углеводами приводит к увеличению капиллярности клеточных стенок, что имеет важное значение при химической обработке древесины. Например, предварительная обработка древесины щелочью увеличивает скорость делигни-фикации. [2]
Таким образом, гидролиз сложноэфирной связи с ПЭТФ происходит по механизму, аналогичному механизму гидролиза амидов в щелочных растворах; быстрое равновесное присоединение иона гидроксила по карбонильной группе эфирной связи с последующей медленной атакой молекулой воды ионизованной формы. [3]
Второй шаг - гидролиз сложноэфирной связи пептидил-т РНК в Р - участке. Гидролиз катализируется пептидилтрансферазным центром рибосомы на 50S субчастице. Именно связывание факторов терминации как с терминирующим кодоном, так и с фактор-связывающим центром рибосомы наводит гидролазную активность пептидилтрансферазного центра или как-то обеспечивает наличие молекулы воды в качестве акцепторного субстрата в нем. В результате пептид освобождается из рибосомы. Рибосома пока остается на мРНК с деацилированной тРНК в Р - участке и фактором ( факторами) терминации, связанным с ГТФ, в А-участке. [4]
Известно, что скорость гидролиза сложноэфирной связи в водном растворе щелочного агента с повышением температуры значительно возрастает. Однако установлено [176], что она зависит от концентрации щелочного агента и, если последняя не превышает 3 - 4 % ( масс.), то даже при температуре выше 100 С степень гидролиза эфира при нейтрализации невелика. Вначале эфир-сырец смешивают с водным раствором щелочного агента при 60 - 80 С. При смешении нейтрализация завершается на 70 - 80 % и концентрация свободной щелочи в реакционной массе резко падает. Далее образующуюся дисперсную систему нагревают до температуры кипения водного раствора щелочи и нейтрализация завершается при непрерывной гетероазеотропной отгонке водно-спиртовой паровой смеси. Пары воды и спирта, образующиеся при кипении, конденсируются и охлаждаются в холодильнике. Конденсат расслаивается во флорентийском сосуде на спирт и воду. Вода непрерывно возвращается в нейтрализатор, а спирт отделяется для последующего использования на стадии этерификации. [5]
Метаболизм всех пиретроидов начинается со стадии гидролиза сложноэфирной связи. Продукты гидролиза пестицидной активностью не обладают. Серьезным недостатком пиретроидов остается их довольно высокая стоимость. [6]
В процессе выдержки водно-спиртовых растворов алкидных олигомеров гидролиз сложноэфирных связей сопровождается снижением рН от 7 5 до 6 0 - 6 5 с одновременным увеличением кислотных чисел продуктов гидролиза и образованием двух несмешивающихся фаз. Последнее связано с накоплением в системе по мере протекания гидролиза нерастворимых в воде или водно-спиртовой смеси эфиров глицерина и жирных кислот и водорастворимых солей дикарбоновых кислот и азотсодержащих оснований. [7]
ЛИП АЗЫ, ферменты класса гидролаз; катализируют гидролиз сложноэфирных связей в триглицеридах с образованием жирной к-ты и глицерина. Обнаружены у животных, в растениях и в микроорганизмах. У млекопитающих содержатся преим. Действуют только на жиры, предварительно эмульгированные солями желчных к-т. В плазме крови содержится липопротеид-липаза, действующая на триглицериды, связанные с белками. [8]
При рН 7 фосфолипиды устойчивы, лишь в незначительной степени происходит гидролиз сложноэфирных связей, однако в кислой и щелочной средах они достаточно быстро гидролизуются. [9]
А являются всевозможные фосфолипиды-глицериды, в молекулах которых этот фермент ускоряет реакцию гидролиза сложноэфирной связи в положении два, Природа гидролизуемого ацильного остатка не влияет на специфичность фосфолипазы Аг, а лишь на скорость реакции. [10]
Этот факт он объяснял тем, что дополнительная свободная кислота образуется при гидролизе сложноэфирной связи между лигнином и полиуронидами. [11]
Когда терминирующий кодон оказывается в А-участке рибосомы, он узнается специальным растворимым белком, который садится на рибосому и индуцирует гидролиз сложноэфирной связи между тРНК и полипептидом молекулы пептидил-т РНК в Р - участке. В результате полипептид освобождается из рибосомы. [12]
В реакции полимерных или олигомерных субстратов, где наблюдается несколько разных по своей природе сорбционных эффектов, ускорение реакции за счет стабилизации ( концентрирования) переходного состояния может быть огромным, как, например, при гидролизе сложноэфирной связи в пептидных n - нитрофенилкарбоксилатах, катализируемом папаином. Ферментативный процесс идет через промежуточное образование ацилфермента, образующегося при ацилировании субстратом остатка Cys-25 ( см. схему на стр. [13]
Последние позволяют в более широких пределах варьировать свойства пленкообразователей, так как кроме различных природных кислот для их получения могут быть использованы синтетические кислоты, а в качестве полиола кроме глицерина - пентаэритрит, этриол и др. В зависимости от требований, предъявляемых к олигомеру, в его составе могут быть оставлены свободные гидроксильные группы, что улучшает растворимость олигомера в воде. Поскольку стойкость к гидролизу сложноэфирной связи, образованной жирной кислотой, выше, чем стойкость связи, образованной поликарбо-новой кислотой, а пленкообразующая способность и свойства покрытий легко регулируются составом и степенью малеиниза-ции таких эфиров, эти продукты более перспективны, чем обычные алкиды, и в настоящее время нашли более широкое применение. Характер присоединения этих кислот зависит от расположения двойных связей в молекуле непредельных жирных кислот. Образование аддуктов по реакции Дильса - Альдера возможно для жирных кислот с сопряженными двойными связями, и в случае сопряжения в транс, громе-форме реакция протекает уже при 80 С. [14]
Таким образом, в пептидильном центре локализуется формилметио-нин - тРНК, а в аминоацильном - тРНК, соединенная со следующей после ме-тионина аминокислотой. Следующим этапом элонгации является гидролиз сложноэфирной связи, перенос формилметионина из Р - центра в А-центр и образование пептидной связи. Этот процесс осуществляется при помощи фермента транспептид азы, входящей в состав 50S рибосомальной субъединицы. Находившаяся до этого в Р - центре тРНКШе1 отделяется от рибосомы и уходит в цитоплазму. Перемещение рибосомы по цепи мРНК происходит с помощью третьего фактора элонгации TF-G и требует затраты энергии ГТФ. Таким образом, завершается цикл элонгации, и белок-синтезирующая система готова к образованию следующей пептидной связи. [15]