Частичный гидролиз - белок
Cтраница 2
До сравнительно недавнего времени ничего не было известно о порядке расположения аминокислот в пептидных цепях белка. Только за последние несколько лет путем фракционирования продуктов частичного гидролиза белков были получены ценные данные в этом отношении. Зангер [53] изучил пептиды, выделенные при расщеплении инсулина ( см. гл. Концевые аминогруппы этих пептидов были помечены путем конденсации их с динитро-фторбензолом ( см. гл. Оказалось, что при дальнейшем гидролизе выделенные пептиды давали ДНФ-глицилизолейцин ( ДНФ символизирует динитрофевил), ДНФ-глицилизолейцилва-лин и ДНФ-глицилизолейцилвалилглицин. На этом основании был сделан вывод, что в этих пептидах аминокислоты расположены в следующем порядке: глицин-изолейцин-валин-глицин. Подобным же образом было найдено, что при частичном гидролизе бактериального токсина грамицидина С образуются следующие дипептиды и трипептиды: валилорнитин, орнитиллейцин, лейцилфенилаланин, фенилаланилпролин, про-лилвалилорнитин, валилорнитиллейцин и фенилаланилпролилва-лин. На этом основании было сделано заключение, что в грамицидине С имеется следующая цепь из аминокислот, которая, замыкаясь, образует циклопептид: / - валин - / - орнитин - / - лейцин-с. [16]
Особенно продуктивными оказались два пути, как бы идущие навстречу друг другу: тщательное изучение полного и частичного гидролиза белков и синтез из аминокислот, являющихся простейшими конечными продуктами гидролиза, сравнительно сложных веществ; эти синтезированные вещества сравниваются с промежуточными продуктами гидролиза. [17]
Особенно продуктивными оказались два пути, как бы идущие навстречу друг другу: 1) тщательное изучение полного и частичного гидролиза белков, 2) с и н т е з из аминокислот, являющихся простейшими конечными продуктами гидролиза - сравнительно сложных веществ, эти синтезированные вещества сравнивались с промежуточными продуктами гидролиза. [18]
Особенно продуктивными оказались два пути, как бы идущие навстречу друг другу: 1) тщательное изучение полного и частичного гидролиза белков; 2) с и н т е з из аминокислот, являющихся простейшими конечными продуктами гидролиза сравнительно сложных веществ; эти синтезированные вещества сравнивались с промежуточными продуктами гидролиза. [19]
Особенно продуктивными оказались два пути, как бы идущие навстречу друг другу: - 1) тщательное изучение полного и частичного гидролиза белков; 2) синтез из аминокислот, являющихся простейшими конечными продуктами гидролиза, сравнительно сложных веществ; эти синтезированные вещества сравнивались с промежуточными продуктами гидролиза. [20]
 |
Агрегаты глобул.| Нити коагулята латекса ( вторая стадия коагуляции. [21] |
Консервирующее действие аммиака сводится к образованию такой среды, в которой прекращаются жизнедеятельность микроорганизмов и действие ферментов. Кроме того, увеличение концентрации гидроксильных ионов приводит к повышению потенциала на частицах дисперсной фазы, к пептизации и даже частичному гидролизу белков. В результате совокупности всех этих явлений увеличивается не только биохимическая, но и дисперсоидологическая устойчивость латекса. Латекс, консервированный аммиаком, может храниться в течение нескольких лет. [22]
Прямое определение числа открытых цепей, входящих в состав молекулы белка, впервые было произведено Зангером [25] в 1945 г. С тех пор этот метод нашел широкое применение в исследованиях частичного гидролиза белка. Эти производные сравнительно устойчивы по отношению к гидролизу, и были найдены такие условия, при которых осуществляется гидролиз пептидных связей, но не затрагиваются эти динитрофенильные производные. [23]
Простейшие полипептиды - кристаллические вещества, растворимые в воде и почти не растворимые в спирте. Они дают биуретовую реакцию. Полипептиды, как и белки, играют важную роль в процессах жизнедеятельности и являются продуктами частичного гидролиза белков. [24]
Простейшие полипептиды - кристаллические вещества, растворимые в воде и почти нерастворимые в спирте. Они дают биуре-товую реакцию. Полипептиды, как и белки, играют важную роль в процессах жизнедеятельности и являются продуктами частичного гидролиза белков. [25]
Понятно, что решить вопрос, какой именно изомер изучаемого полипептида имеется в данном случае, можно лишь путем синтеза всех возможных изомеров и сравнения их физических и химических свойств со свойствами исследуемого полипептида. Во многих случаях это и было сделано. Однако путь этот мало эффективен и не надежен, так как, с одной стороны, число возможных изомеров, зависящих от простой перестановки компонентов, может достигать огромных размеров ( например, в случае 20 аминокислот-2 5 квинтильонов), а с другой-свойства тех веществ, которые могут получаться при частичном гидролизе белков, неизвестны. [26]
При взаимодействии двух или большего числа аминокислот по месту их СООН - и NH2 - ( или NH -) групп образуются новые соединения, называемые пептидами. В настоящее время эти пептиды вызывают особенно большой интерес по двум причинам: а) они встречаются в природе и могут обладать исключительной физиологической активностью и б) в течение 50 лет предполагалось, что молекулы белков состоят из совокупности пептидных цепей. Обоснованность этой гипотезы будет обсуждена ниже ( стр. Сейчас можно считать установленным, что при частичном гидролизе белков образуются пептиды, отвечающие приведенному выше определению. [27]
Однако, если гидролизовать ДНФ-белок лишь частично, можно получить ДНФ-пептиды, исследование строения которых дает указания относительно природы аминокислот, расположенных в пептидных цепях вблизи концевых групп. ДНФ-пептиды довольно хорошо поддаются отделению от незамещенных пептидов и аминокислот путем экстракции органическим растворителем из подкисленного раствора и хроматографическим фракционированием на силикагеле. Смеси ДНФ-пептидов, полученные этим способом, гораздо менее сложны, чем продукты частичного гидролиза необработанного белка, так как отделяются только пептиды, содержащие N-концевые группы исходного белка. [28]
Под этим процессом понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость - газ. Такие системы называют пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы, но и от концентрации, а также от температуры. Структуру пены имеет хлеб, и это влияет на его органолептиче-ские свойства. Молекула белков под влиянием ряда факторов может разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Под влиянием протеаз - ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты ( поли - и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава. Частичный гидролиз белка мы наблюдаем при тестоведении, получении ряда мясных и молочных продуктов. [29]
Страницы: 1 2