Ферментативный гидролизат

Cтраница 1

Ферментативный гидролизат лиофилизируют и затем подвергают электрофорезу. При рН 5 гистидин полностью ионизирован, поэтому наибольшего различия в электрофоретической подвижности между пептидами, содержащими гистидин и карбэтоксигистидин, следует ожидать именно в этих условиях. [1]

Ферментативные гидролизаты сывороточного альбумина с Лг0бщ / кнг 4 5 были получены с использованием смеси трипсина и химотрипсина и затем обессолены на смолах СБС-1 и ЭДЭ-10. Во фракциях, полученных после хроматографирования на БАК-6 или гельфильтрацией на сефадексе, были зачтем определены молекулярные веса и число компонентов. [2]

Характеристика автоклавных и ферментативных гидролизатов желатины. [3]

Наличие цитруллина в ферментативных гидролизатах казеина объясняют расщеплением аргинина. [4]

Тиаминфосфат, содержащийся в кислотном экстракте или ферментативном гидролизате, сорбируют в кислой среде на колонке с ионитом декалсо. При выделении из природных объектов емкость сорбента понижается до 10 мкг за счет конкурентной сорбции других соединений. [5]

Теперь задача сведена к исследованию поочередно всех пептидов ферментативного гидролизата. Для этого сначала делаем аминокислотный анализ фрагментов, а затем пускаем в ход метод концевых групп Сэнгера или Эдмана. Короткие пептиды ( до пентапептидов) расшифровываются сравнительно легко. [6]

В настоящем сообщении приводятся некоторые результаты по тонкому фракционированию кислотных и ферментативных гидролизатов сывороточного альбумина и каталитическим превращениям полученных фракций на смоле КМТ. [7]

Принципиальная схема прибора для такого разделения показана на рис. 12.5. Этот прибор используется в основном для аналитического и препаративного разделения пептидов, содержащихся в ферментативных гидролизатах белков. Летучие буферные растворы более удобны, если во время их испарения концентрация ионов на бумаге не увеличивается. В верхней части бумаги располагаются зоны пептидов основного характера, а в нижней части - кислотного. [8]

Для приготовления сред № 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 13, 14, 15, 16г применяют ферментативный гидролизат биомассы микроорганиз -; мов без оболочек. Методика приготовления состоит в следующем: 5 г сухого ферментативного гидролизата размешивают в 1 л дистиллированной воды, прибавляют агар-агар, расплав - ленный в открытом котле или автоклаве текучим паром или поД давлением 0 05 МПа и температуре ( 111 1) С в течени 30 мин. В случае необходимости в среду прибавляют соли в коли честве, указанном в прописи сред; рН сред определяют потенцией метрически со стеклянными электродами или колориметрически. Реакцию среды ( рН) корригируют хлористоводородной кислото или раствором едкого натрия. [9]

Количество р-липопротеидов в сыворотке крови крыс и удельная радиоактивность ( 72 ч после облучения в дозе 309 6 мКл / кг. [10]

Другим компонентом а-глобулиновой фракции, наиболее подверженным постлучевым изменениям, является гаптоглобин. Анализ аминокислотного состава, пептидных карт ферментативных гидролизатов, углеводных компонентов и иммунных свойств позволил прийти к выводу о том, что первичная структура таптоглобина и его физико-химические свойства при лучевом поражении не меняются. Возрастание концентрации этого белка в сыворотке крови, по мнению А. В. Поспеловой, обусловливается усилением его синтеза клетками печени. [11]

Многократное повторение реакции Эдмана, таким образом, позволяет определить N-концевую аминокислотную последовательность изучаемого пептида. Этот метод имеет исключительно большое значение при определении последовательности пептидов, изолированных из ферментативных гидролизатов, и, следовательно, при выяснении первичной структуры белков с высоким молекулярным весом. [13]

В последнее время метод отпечатков пальцев все чаще осуществляют в три этапа, комбинируя два электрофоретических разделения с хроматографией. Дело в том, что двухэтапный метод отпечатков пальцев не всегда дает полное разделение, особенно при анализе ферментативных гидролизатов высокомолекулярных белков, поэтому возникает необходимость дополнительного элек-трофоретического фракционирования ( фиг. [14]

Тем не менее этот риск, очевидно, не должен ограничивать применения ферментов, поскольку строение крупных пептидов, идентифицированных Зан-гером и Таппи [ 398а ] в ферментативных гидролизатах инсулина ( пепсин, трипсин и химотрипсин), полностью согласуется с порядком чередования аминокислотных остатков в более мелких частицах, полученных при химическом гидролизе. [15]

Страницы: 1 2