Гликогенфосфорилаза

Cтраница 1

Гликогенфосфорилаза катализирует реакцию фосфоролитического расщепления а-1 4-гликозидной связи в молекуле гликогена, в результате которой отщепляется концевой нередуцирующий остаток глюкозы с образованием глюкозо-1 - фосфата. [1]

Гликогенфосфорилаза - необычный гликолитический фермент. [2]

Активность гликогенфосфорилазы регулируется внутриклеточными метаболитами: адеиозинмонофосфат ее активирует, а АТФ и глюкозо-6 - фосфат ингибируют. Гормональная регуляция активности фермента осуществляется адреналином и инсулином; действие адреналина сопровождается фосфорилированием и образованием активной гликогенфосфорилазы. [3]

Аминотрансферазы, Гликогенфосфорилаза и Полимеразы. [4]

Мобилизацию гликогена инициирует гликогенфосфорилаза - типичный регуляторный фермент. По своему стратегическому положению этот фермент расположен между гликогеном и метаболическим аппаратом, необходимым для его расщепления, и находится под контролем различных гормонов, ионов и метаболитов. [5]

Регуляторным ферментом гликогенолиза является гликогенфосфорилаза - первый фермент в катаболической цепи мобилизации гликогена. Фермент фосфорилаза существует в двух формах, одна из которых ( фосфорилаза а) активна, в то время как другая ( фосфорилаза Ь) неактивна. Обе формы могут диссоциировать на одинаковые субъединицы. Фосфорилаза Ъ состоит из двух субъединиц, а фосфорилаза а - из четырех. [6]

В частности, считалось, что гликогенфосфорилаза ( фосфорилаза а) катализирует как распад гликогена, так и его синтез, потому что в опытах in vitro было показано, что гликогенфосфорилазная реакция обратима. Однако в дальнейшем было установлено, что в клетке ( in vivo) фосфорилаза а катализирует только распад гликогена, синтез гликогена осуществляется при участии совершенно другого фермента. Оба эти процесса ( синтез и распад гликогена) регулируют содержание глюкозы в крови и создают резерв глюкозы для интенсивной мышечной работы. [7]

К каким классам ферментов относятся гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза. [8]

Ковалентная регуляция гликогенфосфорилазы. [9]

В мышечной ткани открыты 3 типа регуляции гликогенфосфорилазы. [10]

Протеинкиназа и протеинфосфатаза - это те же самые ферменты, которые участвовали во взаимопревращении а - и й-форм гликогенфосфорилазы. [11]

С другой стороны, когда снабжение клетки пищевыми продуктами падает, возникает необходимость использования запасенного гликогена. Это осуществляется путем активации фермента гликогенфосфорилазы, который расщепляет гликоген. Молекулы АМФ являются продуктами гидролиза молекул аденозин-трифосфата АТФ при совершении клеткой какой-либо работы. Накопление молекул АМФ указывает, что клетка использовала энергетический источник в виде молекул АТФ. Молекула АМФ активирует гидролиз гликогена, выделяемая энергия используется для синтеза молекул АТФ. [12]

В этой реакции фосфорилаза а превращается в фосфорилазу Ь, гораздо менее активно катализирующую распад гликогена. Таким образом, активная форма гликогенфосфорилазы превращается в относительно неактивную форму в результате расщепления двух ковалент-ных связей между остатками фосфорной кислоты и двумя специфическими остатками серина в молекуле фермента. [13]

Следует отметить, что приведен лишь ряд процессов обмена аминокислот, в состав катализирующих ферментов которых входит пиридоксальфосфат, в действительности их около двадцати. Бьшо показано, что к пиридоксалевым ферментам относятся гликогенфосфорилаза, действие которой опосредовано фосфорильной, а не альдегидной группой ПФ, а также 8-аминолевулин-синтаза - инициирующий фермент синтеза гема ( гл. [14]

Ветвление повышает растворимость гликогена. Кроме того, благодаря ветвлению создается большое количество невосстанавливающих концевых остатков, которые являются местами действия гликогенфосфорилазы и гликогенсинтазы. [15]

Страницы: 1 2