Гликогенфосфорилаза

Cтраница 2

Схема установления первичной структуры трипсина. Окрашены участки полипептидной цепи, структура которых определена с помощью секвенатора. [16]

В изучении первичной структуры белков достигнут значительный прогресс. Ежегодно устанавливается полная структура около 100 новых белков. Определены аминокислотные последовательности таких сложных ферментов, как гликогенфосфорилаза и Р - галактозидаэа, содержащих соответственно 841 и 1021 аминокислотных остатков в одной полипептидной цепи. [17]

Регуляция глутаминсинтетазы Escherichia coli путем химической модификации при участии специального фермента. Знаком плюс указан положительный эффектор ( стимуляция, знаком минус-отрицательный эффектор ( торможение. ( Holzer H. Duntze W, Ann. Rev. Biochem. 40, 345. [18]

Для небольшого числа ферментов известен регуляторный механизм иного типа: они могут изменяться под действием других ферментов. Это изменение может приводить к повышению или снижению активности фермента. Оно может состоять в аденилировании, фосфорилирова-нии или ацетилировании. Речь идет об относительно быстром процессе. У млекопитающих под воздействием ферментов активируются и инак-тивируются гликогенфосфорилаза и гликогенсинтетаза. У Escherichia coli не только подавляется образование глутаминсинтетазы, но и активность имеющегося фермента за несколько минут снижается на 80 - 90 %, если в питательную среду добавить ионы аммония. Это снижение активности обусловлено катализируемой особым ферментом химической модификацией: активная глутаминсинтетаза а в результате ее аденили-рования превращается в неактивную глутаминсинтетазу Ъ ( рис. 16Л2), Наличие глутамина в клетке стимулирует аденилирующий фермент, а свободный 2-оксоглутарат оказывает противоположное действие. После удаления из среды ионов аммония в клетках создается недостаток глутамина, и глутаминсинтетаза вновь реактивируется в результате отщепления групп адениловой кислоты ( AMP) под действием деаденили-рующей системы. [19]

В том, что структура белков существенно зависит от слабых связей, действительно есть большой смысл. Взаимодействие ферментов с субстратами и с модуляторами ферментов в большинстве случаев, если не всегда, сопровождается изменениями в третичной и четвертичной структуре фермента. С точки зрения стереохимии эти изменения могут быть большими или незначительными; для биологической, функции они абсолютно необходимы. Скорость, с которой фермент катализирует определенную химическую реакцию, вероятно, зависит от того, насколько быстро его конформация может подвергнуться обратимому изменению в результате фермент-субстратных взаимодействий. Надлежащая реакция фермента на присоединение регулирующего метаболита тоже зависит от способности фермента изменять свою структуру высшего порядка. В одних случаях эти изменения затрагивают третичную конформацию фермента, в других ( например, в случае гликогенфосфорилазы) регуляторный эффект связан с изменением четвертичной структуры. [20]

Природная целлюлоза состоит из мономеров глюкозы, соединенных между собой посредством Р ( 1 - 4) - гликозидной связи. Между несколькими параллельными цепями возникают межмолекулярные водородные связи, в результате чего формируются длинные жесткие нерастворимые волокна. Гликоген также состоит из остатков глюкозы, но они соединены друг с другом х ( 1 - 4) - связями. Такая a - связь между остатками глюкозы вызывает изгиб цепи и препятствует образованию длинных нитей. Эти структурные свойства обеспечивают высокую степень гидратации гликогена, поскольку многие гидроксильные группы обращены к воде. Физические свойства этих двух полимеров хорошо подходят для выполнения ими их биологической функции. Целлюлоза служит структурным материалом в растениях, что согласуется с ее способностью агрегировать с образованием нерастворимых волокон. Гликоген играет роль запасного горючего в организме животных. Сильно гидратированные и незащищенные гранулы гликогена быстро гидролизуются гликогенфосфорилазой до глюкозо-1 - фосфата. Этот фермент действует только на нередуцирующие концы, поэтому высокая степень разветвления полимера обеспечивает наличие в нем множества мест, доступных действию гликогенфосфорилазы. [21]

Страницы: 1 2