Cтраница 4
Изменения в содержании глутамина, глутамата и глицина в тканях насекомых возможно связаны с нарушениями, ведущими к накоплению в тканях свободного аммиака, который может быть сам по себе причиной отравления. [46]
Конечные продукты обмена глутамина ( гистидин, глюкозо-6 - фосфат, АМФ, цАМФ и др.), как и Гли, и Ала, оказались аллостерическими ингибиторами глутаминсинтетазы. Фермент подвергается также ковалентной модификации путем аденилирования-деаденили-рования ( остаток Тир), и тогда он оказывается более чувствительным к аллостерическим ингибиторам. Суммарный тормозящий эффект превышает действие одного какого-либо ингибитора. Этот тип регуляции известен как согласованное ингибирование. [47]
Донорами аминогруппы служат либо глутамин, либо аммиак, в зависимости от того, в каком организме протекает данная реакция. [48]
И аспарагин, и глутамин выполняют роль источника аминогрупп при синтезе аминокислот, их можно получить при ферментативном гидролизе белков. Этот электрод функционирует так же, как электроды на L - и в-амино-кислоты. Аспарагиназа и глутаминаза катализируют разложение соответствующих субстратов. Образовавшиеся при этом по реакции (15.6) и (15.7) ионы аммония определяются с помощью указанного электрода. [49]
Электроды на аспарагин и глутамин были получены также ( см. выше) иммобилизацией соответствующих ферментов на стеклянной головке катионного электрода. Электрод с иммобилизованной глутами-назой в акриламидном геле на стеклянной головке катионного электрода в соответствии с методикой, описанной Гюильбо и Монтальво [449-451], имеет нернстову зависимость потенциала от концентрации в диапазоне концентраций 10 - 4 - 10 1 М, а его время отклика равно всего 1 - 2 мин. [50]
Например, при получении глутамина, играющего важную роль в обмене азота в организме, одной из промежуточных стадий является образование ацилфосфата. Непосредственное взаимодействие глутаминЬвой кислоты с аммиаком не происходит из-за слабой электрофильности атома углерода карбоксильной группы. Однако эта реакция может быть осуществлена в организме с участием АТФ ( в присутствии фермента глутаминсинте-тазы. Глутаминовая кислота при этом образует ангидрид с остатком фосфорной кислоты и таким образом становится более активной в последующей стадии ацилирования аммиака. [51]
Исходными веществами для биосинтеза глутамина и аспа-рагина являются соответственно глутаминовая и аспарагино-вая кислоты. [52]
Известно, что дезамидирование глутамина происходит при действии нескольких ферментных систем. В 1904 г. Ланг [71] наблюдал, что препараты некоторых животных тканей катализируют это превращение. Как сообщил позднее Кребс [72], экстракты мозга, сетчатки, печени и почек млекопитающих отщепляют амидную группу глутамина. Гринстайн и сотрудники 18, 73 - 77 ] открыли в животных тканях два типа процессов дезамидирования глутамина. Последняя система связана с реакцией переаминирования ( стр. Однако очищенные препараты глутаминазы на эти соединения [80] почти не действуют. [53]