Глюкагон

Cтраница 3

Андреналин и глюкагон, напротив, активируют аденилат-циклазную систему. Для доказательства этой гипотезы необходимы дальнейшие исследования. Это предположение уже выдвигалось в 50 - х годах двумя группами исследователей, но эндокринологи настаивали на концепции взаимодействия пептидных гормонов исключительно лишь со связанными с мембраной рецепторами. [31]

Клетки выделяют гормон глюкагон - антагонист инсулина. [32]

Метаболические сдвиги при ин-сулиновой недостаточности ( сахарный диабет. [33]

Гипергликемический эффект глюкагона достигается двумя путями. [34]

Гипергликемический эффект глюкагона обусловлен, однако, не только распадом гликогена. Имеются бесспорные доказательства существования глюконеогенетического механизма гипергликемии, вызванной глюкагоном. Установлено, что глюкагон способствует образованию глюкозы из промежуточных продуктов обмена белков и жиров. Глюкагон стимулирует образование глюкозы из аминокислот путем индукции синтеза ферментов глюконеогенеза при участии цАМФ, в частности фосфоенолпируваткарбок-сикиназы - ключевого фермента этого процесса. Глюкагон в отличие от адреналина тормозит гликолитический распад глюкозы до молочной кислоты, способствуя тем самым гипергликемии. Он активирует опосредованно через цАМФ липазу тканей, оказывая мощный липолитический эффект. Существуют и различия в физиологическом действии: в отличие от адреналина глюкагон не повышает кровяного давления и не увеличивает частоту сердечных сокращений. Следует отметить, что, помимо панкреатического глюкагона, в последнее время доказано существование кишечного глюкагона, синтезирующегося по всему пищеварительному тракту и поступающего в кровь. Первичная структура кишечного глюкагона пока точно не расшифрована, однако в его молекуле открыты идентичные N-концевому и среднему участкам панкреатического глюкагона аминокислотные последовательности, но разная С-концевая последовательность аминокислот. [35]

Полный синтез глюкагона был связан с большими трудностями из-за сложной аминокислотной последовательности. [36]

Первичная структура глюкагонов человека и животных оказалась идентичной; исключение составляет только глюкагон индюка, у которого вместо аспарагина в положении 28 содержится серии. Особенностью структуры глюкагона является отсутствие дисульфидных связей и цистеина. Глюкагон образуется из своего предшественника проглюкагона, содержащего на С-конце полипептида дополнительный октапептид ( 8 остатков), отщепляемый в процессе постсинтетического протеолиза. Имеются данные, что у проглюкагона, так же как и у проинсулина, существует предшественник-препроглюкагон ( мол. [37]

Альфа-клетки островков вырабатывают гормон глюкагон. [38]

Биосинтез и секреция глюкагона контролируются главным образом концентрацией глюкозы по принципу обратной связи. Таким же свойством обладают аминокислоты и свободные жирные кислоты. На секрецию глюкагона оказывают влияние также инсулин и инсулиноподобные факторы роста. [39]

Как и инсулин, глюкагон вырабатывается поджелудочной железой. Его функция состоит в повышении содержания сахара в крови. Глюкагон и инсулин действуют как антагонисты. Глюкагон является пограничным, или миниатюрным, белком. [40]

МСГ, АКТГ, глюкагон, ангиотензины и эледоизин содержат один или несколько остатков аспарагиновой кислоты; в молекулах окситоцина, вазопрессина, инсулина и тироцидинов А и В имеются остатки аспарагинила. В бацитра-цине пептидные связи образованы с участием обеих карбоксильных групп остатка аспарагиновой кислоты; кроме того, в молекулу этого антибиотика входит остаток о-аспарагина. Аспарагин очень часто использовали в синтезах различных природных полипептидов, так как при работе с ним удается избежать многих затруднений, возникающих в ходе синтеза соответствующих аспартилсодержащих пептидов. [41]

МСГ, АКЛТ, глюкагон, ангиотензины и эледоизин содержат один или несколько остатков аспарагиновой кислоты; в молекулах окситоцина, вазопрессина, инсулина и тироцидинов А и В имеются остатки аспарагинила. В бацитра-цине пептидные связи образованы с участием обеих карбоксильных групп остатка аспарагиновой кислоты; кроме того, в молекулу этого антибиотика входит остаток о-аспарагина. Аспарагин очень часто использовали в синтезах различных природных полипептидов, так как при работе с ним удается избежать многих затруднений, возникающих в ходе синтеза соответствующих аспартилсодержащих пептидов. [42]

Как и инсулин, глюкагон образуется в поджелудочной железе, но уже в А-клетках островков Лангерганса. Кроме того, он обладает липолитическими свойствами. Действие протекает через аденилатцнклазную систему. Глюкагон также увеличивает сокращение сердечной мышцы и повышает частоту ударов сердца. [43]

Вопрос о вторичной структуре глюкагона пока еще не вполне ясен. [44]

А, инсулина и глюкагона были получены фрагменты этих соединений, содержащие остатки треонина. [45]

Страницы: 1 2 3 4