Cтраница 2
![]() |
Схема образования этилового спирта. [16] |
Амилаза расщепляет амилозу и амилопектин до декстринов, их в свою очередь расщепляет до мальтозы р-амилаза, а до глюкозы - глюкоамилаза. При ферментативном гидролизе в клейстеризованном крахмале остается 20 - 30 % промежуточных продуктов, которые гидролизуются в ходе брожения, поэтому необходимо сохранить ферменты до конца процесса брожения. Обычно в спирт сбраживают затор с 16 - 18 % - ной концентрацией растворимых веществ ( 13 - 15 % Сахаров) и получают 8 - 9 % спирта. [17]
Из глубинных культур микроорганизмов, применяемых в спиртовом производстве в настоящее время, в основном используются Глюкаваморин Гх-466 в качестве источника глюкоамилазы и Амило-мезентерин Гх-467 в качестве источника а-амилазы. [18]
Гликоген отделяют от мешающих определению веществ ( глюкозы, сахарозы, гексозофосфатов, глицерина) путем осаждения спиртом на фильтровальную бумагу, затем гидролизуют глюкоамилазой ( КФ 3.2.1.3) и определяют знзиматическим методом с глюкозооксидазой. [19]
![]() |
Адсорбированные ферменты при мембранном пищеварении и их взаимоотношение с пищевыми субстратами и переносчиками ( по Л. М. Уголеву. [20] |
Основными кишечными ферментами, участвующими в пристеночном гидролизе углеводов, являются: а-глюкозидазы ( маль-таза, трегалаза и др.), р-галактозидазы ( лактаза), глюкоамилаза ( у-амилаза), ин-вертаза и др. Гидролиз олиго - и дипептидов осуществляется несколькими пептидазами, гидролиз фосфорных эфиров - щелочной фосфатазой, липидов - липазами. [21]
Крахмальное молоко, максимально очищенное на гидроциклонах от растворимого ( не более 0 03 %) и нерастворимого ( не более 0 4 %) протеина, с содержанием сухих веществ около 35 % разжижают двойным ферментативным гидролизом с помощью бактериальной а-амилазы и осаха-ривают глюкоамилазой, а-амилаза переводит крахмал сначала в клейстер, а затем в мальтодекстрины. Разжижение крахмала производят инжекцией пара в крахмальное молоко. В молоке с помощью NaOH устанавливают рН 6 2 - 6 7, вводят 0 015 % по массе сухих веществ молока СаС12, 2 / з части фермента а-амилазы. [22]
Как и остальные амилазы, действует на крахмал, гликоген и родственные поли - и олигосахариды с образованием преимущественно глюкозы и небольшого количества декстринов. Препараты глюкоамилазы выделяют из плесневых грибов, с помощью этих препаратов можно получать глюкозу, не прибегая к кислотному гидролизу крахмала. [23]
![]() |
Промышленное производство фруктозы и этанола из крахмала. [24] |
Происходит под действием глюкоамилазы. [25]
На кинетику гидролиза значительное влияние оказывает и изменяющаяся степень сродства продуктов гидролиза к ферменту. Например, гидролиз глюкоамилазой плесневых грибов замедляется на коротких цепях. Гидролиз олигосахаридов происходит либо по многоцепочечному, либо по комбинированному способу с уменьшением степени множественной атаки до единицы по мере укорочения цепей субстрата. Таким образом, гидролиз глюкоамилазой в присутствии а-амилазы ускоряется только в начальных стадиях процесса. [26]
![]() |
Некоторые физиологические и экономические показатели при выращивании дрожжей Endomycopsis fibuliger R 313 в условиях периодического и непрерывного культивирования. [27] |
Как видно, в проточном режиме продуктивность культуры по биомассе в 17 раз и по продукту в 6 раз превышает продуктивность периодического процесса. Во время ферментации активность глюкоамилазы увеличивается до 50 - 80 ед / мл. При определении глюкоамилазной активности ( ГА) глюкооксидазным методом за единицу активности принимают такое количество фермента, которое выЗывает образование 1 мг глюкозы из растворимого крахмала за 1 ч при температуре 30 С. [28]
Оказалось, что активность глюкоамилазы не коррелирует с числом копий гена, но сильно зависит от того, в какой участок хромосомы они были встроены. [29]
И ] подчеркивает необходимость разностороннего изучения периодического культивирования, которое должно предшествовать осуществлению непрерывного выращивания микроорганизмов. Terui [41] изучив кинетику образования глюкоамилазы Aspergillus niger в периодической культуре нашел три фазы: фазу роста, синтеза фермента и остаточной активности мицелия. [30]