Глюкозидаза
Cтраница 2
Бактериальные гиалуронидазы действуют по типу фумараз или аконитаз на связь между кислородом и четвертым атомом углерода уроновой кислоты. Тестикумерная гиалуронидаза действует как типичная глюкозидаза, гидролизуя полимер по концевым N-ацетилглюкозаминным связям до тетрасахаров. [16]
Дрожжевая и грибная инвертазы гидролизуют сахарозу, но по механизму своего действия они существенно различаются. Грибная же инвертаза является глюкозидазой; она атакует глкжозный конец сахарозы, иначе говоря соединяется с находящейся в ее составе глюкозой. [17]
В, организме человека мальтоза расщепляется ферментом а-глюкозидазой ( мальтазой), который не активен по отношению к целлобиозе. Целлобиоза расщепляется ферментом fi - глюкозидазой, который в человеческом организме отсутствует. Поэтому целлобиоза и соответствующий полисахарид целлюлоза не могут перерабатываться и служить источниками питания для человека. [18]
Представляется целесообразным в качестве основы для классификации ферментов избрать или химическую характеристику реакций, катализируемых ферментами ( химическая природа атакуемых связей или групп, подвергающихся переносу), или химическую природу субстрата, подвергающегося превращению. Так, можно один и тот же фермент называть или глюкозидазой, имея в виду расщепление глюкозидных связей, или карбогид-разой, имея в виду, что субстрат по химической природе принадлежит к углеводам. В номенклатуре ферментов нередко удается совместить эти оба принципа, однако обычно путем усложнения наименования фермента. [19]
Представляется целесообразным в качестве основы для классификации ферментов избрать или химическую характеристику реакций, катализируемых ферментами ( химическая природа атакуемых связей или групп, подвергающихся переносу), или химическую природу субстрата, подвергающегося превращению. Так, можно один и тот же фермент называть или глюкозидазой, имея в виду расщепление глюкозидных связей, или карбогидразой, имея в виду, что субстрат по химической природе принадлежит к углеводам. В номенклатуре ферментов нередко удается совместить эти оба принципа, однако обычно путем усложнения наименования фермента. В настоящее время известно свыше 800 различных ферментов. [20]
Для гидролитического расщепления гликозидов широко применяется ферментативный гидролиз, преимущество которого заключается в его специфичности. Например, фермент а-глюко-зидаза из дрожжей расщепляет только а-глюкозидную связь; fi - глюкозидаза из миндаля - только fj - глкжозидную связь. [21]
Он нашел также, что воздействие дрожжей на сахарозу зависит от присутствия третьего энзима-инвертазы, превращающего сахарозу в глюкозу и фруктозу. При изучении эмульсина миндаля Фишер обнаружил, что он отличается от лактазы дрожжей и способен гидролизовать широкий круг 3-глюкозидов и р-гадакто-зидов, но не действует на а-глюкозиды. Фишер широко пользовался специфичными глюкозидазами для определения конфигурации новых глюкозидов. [22]
По субстратной специфичности ( З - глюкозидаза отличается от эмульсина, который действует на цис - и транс-глюкозиды примерно с равной скоростью. Аналогичный фермент красного клевера ( Trifolium pratense) имеет меньшую активность. Хаскинс и Горц [94] недавно установили наличие 3-глюкозидазы в экстрактах из листьев и семядолей бобов тонка; эта глюкозидаза быстро гидролизует Кумаринилглюкозид, но инертна по отношению к транс-глюкозиду. [23]
К ним относятся слюнная и панкреатическая а-амилаза, гидролизующая а - ( 1 - 4) - гликозидные связи крахмала и гликогена; специфические дисахаро-зидазы - мальтаза, изомальтаза, сахараза ( инвертаза), лактаза, расщепляющие соответствующие дисахариды до моносахаридов. Амилаза не расщепляет ( 1 - 6) - а-гликозидные связи, поэтому в амилопектине значительная часть молекулы остается нерасщепленной. Такой частично переваренный амилопек-тин называется декстрином, в тонком кишечнике он расщепляется ферментом амило-а - ( 1 - 6) - глюкозидазой. В дисахариде изо-мальтозе глюкозные остатки также соединены а-1 6-гликозидной связью. [24]
В желудочно-кишечном тракте гликоген и крахмал расщепляются амилазами. Декстрины - липкие вещества: они составляют основу для приготовления различных клеев. Амилаза не способна атаковать а ( 1 - 6) - связи в точках ветвления и потому не гидролизует остаточный декстрин; это делает специальный фермент - а ( / - 6) - глюкозидаза. После гидролиза а ( 1 - 6) - связей этим ферментом для действия а-амилазы становится доступной еще одна группа а ( 1 - 4) - связей. После их расщепления обнажается следующий набор точек ветвления, которые подвергаются новой атаке о ( 1 - 6) - глюкозида-зы. [26]
Для того чтобы расщепление гликогена под действием гликоген-фосфорилазы могло продолжаться, на полисахарид должен предварительно подействовать другой фермент, а ( 1 - 6) - глюкозидаза. Этот фермент катализирует две реакции. В первой из них он отщепляет от цепи три глюкозных остатка из упомянутых четырех и переносит их на конец какой-нибудь другой внешней боковой цепи. Во второй реакции, катализируемой а ( 1 - - 6) - глюкозидазой, отщепляется четвертый глюкозный остаток, присоединенный в точке ветвления а ( 1 - - 6) - связью. [27]
Особый интерес представляет ферментативный гидролиз сахарозы. Один из них является приведенной выше а-глюкозидазой дрожжей ( мальтазой); второй называется инвер-тазой, или сахаразой. Эти ферменты удалось разделить ( Вилыптеттер, 1932 г.), причем можно получить сравнительно легко растворы, содержащие только инвертазу или только а-глюкозидазу. Глюкозидаза обладает оптимальной активностью в практически нейтральном растворе ( рН 6 - 7), в то время как инвертаза проявляет свою максимальную активность в кислых средах ( рН 4 - 5), в которых активность ос-глюко-зидазы снижается почти до нуля. [28]
 |
Врожденные нарушения обмена гликогена и глюконеогенеза у человека. [29] |
У человека известен ряд генетических болезней, связанных с нарушением синтеза или распада гликогена. Одним из первых был описан случай хронического увеличения печени-у 8-летней девочки, у которой наблюдались также различного рода нарушения обмена. Выделенный из печени гликоген в химическом отношении оказался вполне нормальным, однако, когда кусочек ткани печени гомогенизировали и инкубировали в буфере, этот гликоген так и остался интактным-ни лактат, ни глюкоза не образовались. Когда же к гликогену добавили суспензию, приготовленную из ткани нормальной печени, то очень быстро произошло его расщепление до глюкозы. Позже исследователи укрепились в мнении, что в этом классическом случае была затронута именно а ( 1 - 6) - глюкозидаза. [30]
Страницы: 1 2