Глюкозооксидаза

Cтраница 1

Глюкозооксидаза обладает чрезвычайно высокой субстратной специфичностью по отношению к p - D-глюкозе. При окислении глюкозы образуется эквимолекулярное количество перекиси водорода, которая в присутствии пероксидазы ( КФ 1.11.1.7) окисляет о-толидин. Интенсивность возникшей синей окраски измеряют на ФЭКе при длине световой волны 620 нм. [1]

Глюкозооксидаза представляет собой фермент, содержащий в качестве простетической группы FAD. При окислении глюкозы под действием этого фермента как промежуточный продукт образуется p - D-глюконо - 5-лактон, который затем спонтанно или же с помощью другого фермента - глюконолактоназы - присоединяет воду и превращается в глюконовую кислоту. [2]

Глюкозооксидаза эффективна при выработке различных майонезов. Этот продукт представляет собой водно-масляную эмульсию, содержащую много воздуха и обычно хранимую на свету, при комнатной температуре. Масло здесь подвергается воздействию самых неблагоприятных факторов, быстро вызывающих порчу и прогоркание. Если из майонеза удалить кислород, введя в него 20 - 50 мг % препарата фермента, то срок хранения продукта резко возрастает и признаков прогорклости, изменений цвета или увеличения количеств перекисей не обнаруживается через 6 и даже через 12 месяцев. Контрольные образцы в этих опытах сильно прогоркают и портятся уже через три месяца. [3]

Глюкозооксидаза представляет собой желтый кристаллический порошок. Хорошо растворим в воде. [4]

Глюкозооксидаза может найти широкое применение в пищевой промышленности, так как небольшие добавки этого фермента способствуют сохранению качества овощных консервов, сухих дрожжей, стабилизации пива и других продуктов, удаляя следы кислорода и глюкозы. [5]

Глюкозооксидаза - это флавопротеид с мол. Фермент чрезвычайно специфичен, окисляет p - D-глюкозу и практически не окисляет другие сахара. Он применяется для количественного определения глюкозы, особенно в клинических условиях при определении сахара в моче и крови, а также в промышленности для удаления глюкозы из пищевых продуктов, которые должны храниться в высушенном состоянии. [6]

Содержание углеводов в некоторых гликопротеинах. [7]

Глюкозооксидаза, пероксидаза хреиа, фолликулостимулируюшии гормон человека, лютеиниэирующий гормон человека, фетуин. [8]

Фермепг глюкозооксидаза катализирует окисление р - Д - глюкозы кислородом воздуха до глкжоновой кислоты. Вторым продуктом реакции является пероксид водорода. Оба конечных продукта образуются в количествах, эквимолярных окисленной глюкозе. Пероксид водорода под влиянием фермента пероксидазы окисляет гек-сацианоферроат калия, который переходит в гексацианоферриат калия, окрашенный в лимонно-желтый цвет. Интенсивность окраски пропорциональна количеству глюкозы. Порядок определения ак-гивности и всех связанных с этим работ следующий. [9]

Связывание глюкозооксидазой кислорода внутри металлических банок резко уменьшает их коррозию. Глюкозооксидаза ( микроцид) широко применяется в медицине при лечении различных ран, а также для определения глюкозы в различных биологических жидкостях. [10]

При определении активности глюкозооксидазы в при-сутствии каталазы, последнюю инактивируют. Для этого к 4 5 смЗ испытуемого комплексного ферментного раствора, содержащего не более 50 ед / смЗ каталазы, прибавляют 0 5 смЗ 1 н раствора муравьиной кислоты ( в конечной концентрации 0 1 н) и определяют активность глюкозооксидазы описанным выше методом. [11]

Большое значение имеет глюкозооксидаза грибов, так как она позволяет пищевым продуктам освобождаться от остатков глюкозы и молекулярного кислорода и этим повышает сроки их хранения. Глюкозооксидазу добавляют к яичному порошку, к майонезу, к пиву при его длительном хранении. С помощью этого фермента замедляется окисление аскорбиновой кислоты при обработке им овощей и фруктов. Применение ферментов облегчает получение глюконовой кислоты. [12]

После обработки гидролизата глюкозооксидазой получают рас-гворы, которые содержат в контрольной лробе - все углеводы, образовавшиеся в процессе ферментативного гидролиза крахмала, а в опытной пробе - те же углеводы, за исключением глюкозы. В обеих пробах проводят колориметрическую реакцию с 3 5 - ДНСК - Для этого в две пробирки с притертыми пробками наливают по 5 мл раствора 3 5-динитросалициловой кислоты и приливают в одну пробирку 2 мл контрольной пробы, а в другую - 2 мл опытной пробы, жидкости перемешивают и выдерживают в кипящей водяной бане в течение 10 мин. По истечении этого времени пробирки вынимают из бани и охлаждают до комнатной температуры. Получаются два раствора оранжевого цвета. Контрольный раствор окрашен более интенсивно, чем опытный. Разность в интенсивности окрашивания растворов определяют на фотоэлектроколориметре. Полученная оптическая плотность пропорциональна количеству глюкозы, образовавшейся в процессе ферментативной реакции гидролиза крахмала. Для определения оптической плотности в одну кювету с рабочей длиной 5 мм наливают контрольную пробу и в две другие - опытную. Затем производят измерение на фотоэлектроколориметре, используя светофильтр с максимумом светапропускания при Я490 нм. Оптическую плотность определяют по инструкции, приложенной к прибору. [13]

Обычно в продажных препаратах грибной глюкозооксидазы присутствует каталаза, и их часто рассматривают вместе как единую глюкозооксидазно-каталазную систему. [14]

Характерным примером очень высокой специфичности может - служить глюкозооксидаза. [15]

Страницы: 1 2 3