Cтраница 3
Явление активации ферментами электродных процессов может быть использовано для разработки так называемых биотопливных элементов, в том числе вживляемых элементов. В одном из вариантов последних анодная реакция заключается в окислении глюкозы на электродах, активированных глюкозооксидазой, а катодная - в восстановлении кислорода. [31]
Существенное значение для консервной промышленности может иметь защита металлических банок от коррозии. Последняя особенно ускоряется, если продукт, помещаемый в банку, имеет кислую реакцию среды. Глюкозооксидаза, вводимая, например, в жестяную банку, поглощает весь кислород в ней; коррозии, потемнения поверхности металла либо не происходит, либо она сильно замедляется. [32]
Другие виды применения перекиси водорода в обработке пищевых продуктов, не связанные с ее консервирующим действием, следующие: пекарная добавка для поднятия теста ( см. стр. Новым достижением [234] является процесс, устраняющий один из источников неприятного развития запаха и вкуса в сушеных пищевых продуктах. Это-ферментативный процесс, в котором глюкозооксидаза потребляет сбраживаемые вещества, например из яичного белка; перекись водорода является наиболее удобным источником кислорода для этой аэробной реакции. Большие количества перекиси водорода находят косвенное применение в пищевой промышленности в виде перекиси бензоила, широко применяемой для отбелки муки. [33]
Аэробные дегидрогеназы, для которых единственным акцептором водорода служит молекулярный кислород, называются оксида з а м и. Отнимая водород от окисляемого субстрата и передавая его кислороду воздуха, оксидазы могут образовывать воду или перекись кислорода. Из оксидаз важную роль играют полифенолокси-даза и глюкозооксидаза, окисляющие соответственно полифеноль-ные соединения ( например, пирокатехин в хинон) и глюкозу в глю-коновую кислоту. [34]
Образец высушивают и, если необходимо, измельчают. После этого его подвергают гидротермической обработке ( набухший образец нагревают под давлением), чтобы полностью разрушить гранулы крахмала, и гидролизуют глкжоамилазой. Содержание образующейся о-глю-козы определяют по реакции с глюкозооксидазой. [35]
К 1 мл центрифугата прилийают 3 мл рабочего реактива, перемешивают и развившуюся синюю окраску колориметрируют в кювете шириной 5 мм. Окраска стабильна в течение нескольких минут. Время, необходимое для развития максимальной окраски, зависит от активности глюкозооксидазы и должно быть найдено экспериментально. Для этого берут одну из проб и начиная с 10 - й минуты измеряют на ФЭКе ее оптическую плотность. [36]
Каждый случай проявления специфичности неизбежно отражает взаимодействие между ферментом и субстратом. Например, любое изменение молекулы глюкозы приводит к значительному уменьшению скорости окисления ее альдегидной функциональной группы глюкозооксидазой. [37]
Из группы используемых негидролитических ферментов можно назвать не менее четырех, причем все они относятся к классу окислительно-восстановительных: глюкозооксидаза, каталаза, ли-поксигеназа ( липооксидаза) и пероксидаза. Первый и третий окисляют, соответственно, p - D-глюкозу и ненасыщенные жиры; каталазы и пероксидазы катализируют окисление различных веществ перекисью водорода. При этом пероксидазы превращают большое количество веществ, включая фенолы, цитохром С и нитрит, но не окисляют Н2О2 или спирты; каталазы же окисляют саму Н2О2, а также этиловый спирт, но не действуют на большую часть веществ, окисляемых пероксидазами. Глюкозооксидаза содержится в микроорганизмах, главным образом плесневых грибах, каталаза - в животном и микробном сырье, липоксиге-наза - в растительном ( семена злаков), а пероксидаза - в растительных, животных и микробных объектах. [38]
Выше мы видели, что расщепление Н2О2 необходимо и при действии глюкозооксидазно-каталазной системы. Если образующуюся перекись не устранять, то она вызывает постепенную инактивацию глкжозооксидазы и таким образом уменьшает срок и интенсивность действия этого фермента. При этом, естественно, снижается и полнота связывания кислорода в системе. Применение каталазы вместе с глюкозооксидазой почти всегда необходимо, причем выбор оптимальных относительных количеств обоих ферментов очень важен. [39]