Cтраница 2
D-Аланин, D-фенилаланин, D-фенилглицин ( R Me, PhCH2, Ph соответственно) при рН 8 5 и 80 С на 63 - 76 % изомеризуются с образованием L-антиподов. Остаток L-лейцина при этом не затрагивается. [16]
Использование предшественников при производстве аминокислот позволяет успешно обходить метаболический контроль, осуществляющийся по механизму обратной связи и репрессии. Рассмотрим процесс синтеза L-лейцина из L-треонина через - кетобутират. Первый фермент в этом пути биосинтеза, гидра-ггаза, у Serratia marcescens ингнбируется L-изолейцином по механизму обратной связи. Предшественники, превращаемые в ходе обмена в кетобутират ( например, а-амино -, а-бром - и а-гидроксибутират); точно так же при участии гидроксиметилтрансферазы и в присутствии достаточного количества метилентетрагидрофолата из предшественников глицина можно получать L-серин. В качестве поставщиков С-1 могут выступать глицин, формальдегид, формиат, саркозин, холин или метионин. При наличии в среде глицина, глюкозы и метанола метиониновый ауксотроф Artrobacter glo - biformis образует до 5 2 г / л L-серина. Для такой конверсии, а также для образования L-глутамата, L-метионина и ароматических аминокислот могут использоваться и другие штаммы растущих на метаноле бактерий. [17]
N - m / зет-бутоксикарбонильных производных аминокислот и пептидов новым улучшенным способом, так как он реагирует с МН2 - группой с выделением HCN. Например, в случае этилового эфира L-лейцина реагенты смешивают при 0, встряхивают 1 час при комнатной температуре и продукт выделяют из сухого нейтрального остатка после отгонки растворителей. [18]
D-винной к-ты, пропиленсульфида под действием системы диэтилцинк - () - борнеол или L-лейцин, а также р-фенилпропилизоцианата в присутствии ( -) - менти-лата натрия. [19]
В качестве примеров можно указать на белки, содержащие остатки таких гидрофобных аминокислот, как L-лейцин и L-изо-лейцин, а также на триглицериды, содержащие связанные эфирной связью жирные кислоты с длинной углеводородной цепью. [20]
Антибиотическая активность бацитрацинов обусловлена наличием тиазолидинового кольца в молекулах антибиотиков. В структурном отношении наиболее полно изучен бацитрацин А, содержащий 10 аминокислот ( L-изолейцин, L-лейцин, D-фенилаланин, L-цистеин, L - и D-аспарагиновые кислоты, D-глутаминовую кислоту, L-гистидин, L-лизип и D-орнитин) дополнительно к остатку тиазолидина. Антибиотик губительно действует на аэробные и анаэробные грамположитель-ные микроорганизмы. [21]
D-винной к-ты, пропилснсульфида под действием системы днэтплцинк - ( - -) - борнеол или L-лейцин, а также р-феннлпропплизоцианата в присутствии ( -) - менти-лата натрия. [22]
В любом случае зависимость начальной скорости изменения тока и тока в стационарном состоянии от концентрации L-фенилаланина представляет собой прямую линию. Несмотря на это, амперометрическое определение образующейся в ходе реакции Н2О2 использовали для исследования некоторых L-аминокислот [55], таких, как L-лейцин, - фенилаланин, - метио-нин, - триптофан, - тирозин и - цистеин. [23]
Из спорыньи ( Claviceps purpurea) выделен целый ряд алкалоидов и частично установлено их строение. При гидролизе таких алкалоидов получены лизергиновая кислота, аммиак и ряд амино - и а-кетокислот, в том числе а-кетоизовалерьяновая кислота, пировиноградная кислота, L-лейцин, L-валин, L-фенилала-иин и L-пролин. [24]
В одной из работ крысам вводили тяжелый изотоп азота в виде D-лейцина; количество включенного в белки N15 было примерно таким же, как и в случае кормления животных № 5 - Ь - лейцином. При введении D-лейцина, меченного дейтерием, некоторое количество дейтерия было найдено в тканевом L-лей-цине, что свидетельствует о частичном переходе углеродного остова D-лейцина в L-лейцин; это превращение предполагает инверсию конфигурации ас-углеродного атома. Очевидно, превращение D-лейцина в L-лейцин протекает со скоростью, недостаточной для обеспечения роста животных. По-видимому, D-аминокислоты дезаминируются оксидазой D-аминокислот с образованием соответствующих а-кетокислот и последние подвергаются переаминированию, превращаясь в соответствующие L-аминокислоты. [25]
При 290 К обнаружен относительно большой максимум. Полагают, что это уменьшение обусловлено переориентацией громоздкой боковой цепи; но в других полипептидах, таких, как поли - Ь - аланин, полифинил - Ь - аланин и поли - L-лейцин, резкого уменьшения второго момента до таких низких значений обнаружено [113] не было. [26]
После добавления 10 мл метилэтилкетона смесь кипятят еще 15 мин, охлаждают и обрабатывают 0 2 мл уксусной кислоты. Осадок отделяют и промывают метилэтилкетоном. Выход L-лейцина составляет 325 мг ( 82 7 %); оптическая активность та же, что и у продукта, из которого было получено фталоильное производное. [27]
В одной из работ крысам вводили тяжелый изотоп азота в виде D-лейцина; количество включенного в белки N15 было примерно таким же, как и в случае кормления животных № 5 - Ь - лейцином. При введении D-лейцина, меченного дейтерием, некоторое количество дейтерия было найдено в тканевом L-лей-цине, что свидетельствует о частичном переходе углеродного остова D-лейцина в L-лейцин; это превращение предполагает инверсию конфигурации ас-углеродного атома. Очевидно, превращение D-лейцина в L-лейцин протекает со скоростью, недостаточной для обеспечения роста животных. По-видимому, D-аминокислоты дезаминируются оксидазой D-аминокислот с образованием соответствующих а-кетокислот и последние подвергаются переаминированию, превращаясь в соответствующие L-аминокислоты. [28]
Способы выделения аминокислот многообразны, и этому вопросу посвящена весьма обширная литература. Некоторые белки служат хорошим сырьем для получения определенных аминокислот; клейковина ( глютен) пшеницы служит основным сырьевым материалом для производства L-глутаминовой кислоты; глютен кукурузы - хороший источник для выделения L-лейцина и L-тирозина; L - ap - гинин можно получить из желатины и из крови. Продажные препараты L-аспарагина получают из побегов спаржи ( ср. [29]
Неразличимые по своим обычным физическим и химическим свойствам энантиомеры зачастую резко отличаются друг от друга по физиологическому действию. Так, присутствующий в табаке левовращающий никотин в несколько раз более ядовит, чем правовращающий. Энантиомеры аминокислот имеют различный вкус. Так, природные аминокислоты L-аспарагин и L-триптофан безвкусны, L-лейцин и L-тирозин имеют горький вкус, тогда как их неприродные D-изомеры обладают сладким вкусом. [30]