Использование - аминокислота
Cтраница 2
Аминокислоты все шире используются в сельском хозяйстве для подкормки животных, особенно молодняка. Рационально сбалансированное питание животных в настоящее время не мыслится без использования аминокислот. Аминокислоты в рационе животных и птиц резко сокращают расход белка и корма вообще, увеличивают суточный привес и укорачивают период откармливания. [16]
Углеводная часть состоит из 2 - 15 моносахаридных звеньев, причем в качестве Сахаров преобладают N-ацетилгексозамин, галактоза и манноза. Синтез гликоаминокислот происходит по принципам гликозидного связывания или этерификации при использовании производных соответствующих аминокислот. [17]
Другим направлением в разрешении проблемы образования пептидных связей являются поиски биологических систем, которые обладают выраженной потребностью в некоторых пептидах, более выраженной, чем их потребность в отдельных аминокислотах, составляющих эти пептиды. Если, например, бактериальная клетка использует пептид для своего роста более эффективно, чем аминокислоты, то можно предположить, что скорость синтеза пептида определяет собой скорость использования аминокислот для образования белка. Этот метод был использован в исследованиях по обмену пептидов у бактерий, проводившихся Софьей Симмондс и автором данной статьи в Иэльском университете. [18]
Аминокислоты и их различные смеси используют в составах для ухода за кожей и волосами, в шампунях, а также в качестве дополнения к составам для перманента. Некоторые аминокислоты, например, ме-тионин, цистин и гистидин, в компрессах приятно раздражают кожу. Использование аминокислот в целях ухода за кожей основано большей частью на том, что свободные аминокислоты и мелкие пептиды способны удерживать влагу в роговом слое кожи. [19]
Эта проблема может быть решена также при выделении исследуемых протеинов на культуре ткани и на клонах бактерий. К этому следует также добавить, что можно было бы подобрать условия, при которых бактерии будут продуцировать именно тот протеин, который необходим. Это, конечно, существенно повышает эффективность использования дорогостоящей дейте-рированной аминокислоты. [20]
Эта проблема может быть решена также при выделении исследуемых протеинов на культуре ткани и на клонах бактерий. К этому следует также добавить, что можно было бы подобрать условия, при которых бактерии будут продуцировать именно тот протеин, который необходим. Это, конечно, существенно повышает эффективность использования дорогостоящей дейте-рированной аминокислоты. [21]
 |
Общая схема биосинтеза заменимых аминокислот. [22] |
Наряду с ферментами для биосинтеза аминокислот живые организмы располагают системами ферментов, обеспечивающими деструкцию аминокислот в биоэнергетических целях. Кроме того, многие аминокислоты наряду с их включением в состав белковых молекул необходимы для синтеза низкомолекулярных соединений небелковой природы. В связи с этим в данном параграфе рассматриваются три аспекта метаболизма аминокислот: пути их биосинтеза, пути их деструкции и некоторые важнейшие направления использования аминокислот для производства других низкомолекулярных компонентов живых организмов. [23]
В исследованиях по аминокислотному питанию обычно пренебрегали значением кишечной флоры. Бактерии кишечника играют заметную роль в синтезе витаминов, однако не доказано, что они выполняют такую же функцию в отношении аминокислот. Использование аминокислот при их парентеральном введении установлено как у лабораторных животных, так и у человека. Возможно, что бактерии кишечника в какой-то мере разрушают принятые с пищей аминокислоты и другие азотистые соединения ( см., например, данные о роли бактериальной уреазы, стр. Такую же роль, очевидно, может играть действие пищеварительных ферментов на бактериальную флору. [24]
В живом организме происходит непрерывный распад и синтез белка. Механистическая теория Рубнера и Фойта, принимающая, что взрослый организм, находящийся в состоянии азотистого равновесия, способен только к ограниченному синтезу белка, необходимому для восстановления изношенных белковых структур, в настоящее время должна быть полностью отвергнута. Опыты с мечеными аминокислотами показали, что и во взрослом организме, даже при азотистом равновесии, происходит непрерывный интенсивный распад и синтез тканевых белков. Использование аминокислот пищи для синтеза тканевых белков происходит в значительных размерах и с большой скоростью. Установлено, что если скармливать взрослым крысам ( находящимся в состоянии азотистого равновесия или белкового голодания) различные аминокислоты, меченные тяжелым азотом, то при этом не менее 50 % введенного изотопного азота обнаруживается в клеточных белках. Одновременно такое же количество аминокислот ( во взрослом, не растущем организме) освобождается из тканевых белков и поступает в кровь и тканевые жидкости, перемешиваясь с аминокислотами, поступившими из кишечника. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью. В печени, как можно судить на основании опытов с изотопами, половина всего азота белков печени замещается на новый, изотопный азот в течение 5 - 7 дней. С наибольшей скоростью процесс обновления протекает в белках кровяной плазмы, печени, почек и слизистой кишечника. Он совершается, по-видимому, во всех тканях без исключения, так как даже белки сухожилий подвержены этому процессу обновления, хотя и протекающему в них с небольшой скоростью. [25]
 |
Схема биосинтеза белка. [26] |
В живом организме происходит непрерывный распад и синтез белка. Положение Рубнера и Фойта, принимавших, что взрослый организм, находящийся в состоянии азотистого равновесия, способен только к ограниченному синтезу белка, необходимому для восстановления изношенных белковых структур, в настоящее время должно быть полностью отвергнуто. Опыты с мечеными аминокислотами показали, что и во взрослом организме, даже при азотистом равновесии, происходит непрерывный интенсивный распад и синтез тканевых белков. Использование аминокислот пищи для синтеза тканевых белков происходит в значительных размерах и с большой скоростью. Установлено, что если скармливать взрослым крысам ( находящимся в состоянии азотистого равновесия или белкового голодания) различные аминокислоты, меченные тяжелым азотом, то при этом не менее 50 % введенного изотопного азота обнаруживается в клеточных белках. Одновременно такое же количество аминокислот ( во взрослом, не растущем организме) освобождается из тканевых белков и поступает в кровь и тканевые жидкости, перемешиваясь с аминокислотами, поступившими из кишечника. Процесс обновления аминокислот в молекулах тканевых белков происходит с большой скоростью. В печени, как можно судить на основании опытов с изотопами, половина всего азота белков печени замещается на новый, изотопный азот в течение 5 - 7 дней. [27]
Аминокислоты в организме прежде всего используются для синтеза белков и пептидов. Кроме этого, ряд аминокислот служат предшественниками для образования соединений непептидной природы: пуриновых и пиримиди-новых оснований, биогенных аминов, порфиринов ( в том числе гема), никотиновой кислоты, креатина, холина, таурина, тироксина и ряда других. Из углеродного скелета гликогенных аминокислот синтезируются углеводы, кетогенных - липиды и кетоновые тела. Основным органом метаболизма аминокислот является печень, где происходят многие синтетические процессы, связанные с использованием аминокислот, а также важный процесс перераспределения избыточных количеств, потребляемых с пищей углеродных цепей аминокислот и азота. [28]
Как известно, большинство аминокислот растворимо в ледяной уксусной кислоте; при этом цвиттер-ионная форма аминокислот в существенной степени разрушается в результате образования комплекса с растворителем. Реакцию конденсации обычно осуществляют методом активированных эфиров с использованием главным образом тиофениловых эфиров. В качестве защитных групп применяют фталильную и карбобензоксигруппы. Реакцию проводят в ледяной уксусной кислоте при повышенной температуре, причем для ее завершения требуется несколько часов. По бочная реакция ацетилирования наблюдается особенно часто при использовании пространственно экранированных аминокислот. В случае дипептидов отмечено образование дикетопипер-азинов. На примере тиофенилового эфира N-защищенного ди-пептида исследована возможность рацемизации; в обычно применяемых условиях рецемизация не обнаружена. [29]
Страницы: 1 2