Данные - рентгено-структурный анализ
Cтраница 2
На основании анализа микроволнового спектра [13] была определена длина связи С-S тиоформальдегида, которая оказалась равной 161 08 пм, что очень близко к значению 160 7 пм, предсказанному для невозмущенной связи C S. На основании данных рентгено-структурного анализа была определена длина связи CS в ди-фенилциклопропентионе ( 13), которая оказалась равной 163 0 пм. Исходя из этого, а также учитывая неодинаковость длин связей углерод-углерод и некопланарность фенильных групп авторы [16] пришли к заключению, что неправильно изображать это соединение в виде ароматической 2я - электронной цвиттерионной структуры ( 14), как это было предложено ранее. [16]
На оси ординат приведены поляризационные отношения Соре для различных производных таким образом, что для каждого белка изменения соответствуют постоянной шкале поворота в градусах. Величины смещений атома железа из плоскости взяты из данных рентгено-структурного анализа для молекул типа гемоглобина, как поясняется в тексте. Линии, соединяющие точки, проведены между низкоспиновым метцианидным, высокоспиновым метакво - и высокоспиновым дезоксипроизводными. [17]
Низкотемпературная полимеризация ацетальдегида занимает особое место в разнообразных реакциях полимеризации. Летор и Ричард [138] приводят геометрическое толкование механизма полимеризации этого типа, исходя из данных рентгено-структурного анализа кристаллов мономера. На рис. 20 изображены проекции кристаллической решетки ацетальдегида на три плоскости, перпендикулярные трем кристаллографическим осям OX, OY и OZ, соответствующие трем параметрам a, b и с. Цифры поставлены в кружках, которыми обозначены атомы кислорода. Молекулы ацетальдегида образуют два плотно упакованных ряда, один из которых параллелен оси ОХ и другой оси OZ. Первый благодаря его геометрической аналогии со структурой полиацетальдегида более предпочтителен в качестве направления полимеризации. [18]
Полисахариды представляют собой плодотворную область для применения метода дихроизма. В случае полисахаридов с известной химической структурой, таких, как целлюлоза или хитин, дихроизм определенных частот можно точно предсказать, если из данных рентгено-структурного анализа известна конформация цепей. Хотя предсказать точную частоту этого фундаментального колебания затруднительно, очевидно, что наблюдение дихроизма окажет существенную помощь в идентификации этой полосы поглощения. На рис. 8 показаны поляризованные спектры природной целлюлозы, дезацетилирован-ного хитина и ксилана в области, где ожидаются частоты колебаний группы С - О - С. Обнаружение частоты асимметричных валентных колебаний С - О - С возможно на основании того факта, что одна из полос, 1160 см 1, проявляет сильный параллельный дихроизм во всех трех спектрах, как и следует ожидать на основании химического строения и рентгеноструктурных данных. [19]
 |
Схематическое изображение структур жидких кристаллов. ( а ламелярная фаза. [20] |
Ламмелярные фазы представляют как термотропные, так и лиотропные супрамолекулярные ассоциаты бислоев. На рис. 5.5 показаны некоторые из жидкокристаллических супрамолекулярных ассоциатов. Толщина бислоев, а также межслоевое расстояние могут быть получены из данных рентгено-структурного анализа. Вклад растворителей и солей в такие структурные особенности бислоев в ламелях приводит к лиотропному эффекту. [21]
Химические исследования показали, что при инактивации химотрипсина диизопро-пилфторфосфатом образуется ковалент-ное производное остатка серина в положении 195 полипептидной цепи; отсюда следует, что этот остаток входит в состав активного центра. По данным других химических исследований, остаток гистиди-на в положении 57 и остаток аспарагино-вой кислоты в положении 102 также участвуют в каталитическом процессе. Хотя эти остатки занимают в полипептидном остове положения, находящиеся далеко друг от друга, и даже в разных полипептидных цепях, данные рентгено-структурного анализа свидетельствуют о том, что в трехмерной структуре свернутой нативной молекулы химотрипсина ( дополнение 9 - 4, Б) они расположены в пространстве очень близко друг к другу. Эти точные данные о структуре химотрипсина в сочетании с результатами химических исследований фермента позволили предложить ряд механизмов каталитического действия химотрипсина ( дополнение 9 - 4, В), а также исключить некоторые другие механизмы, не соответствующие данным о структуре активного центра. Хотя до сих пор точно не известно во всех деталях, как функционирует химотрипсин, механизм его действия мы понимаем лучше, чем механизм действия любого другого фермента. [22]
В тех тканях, где рН ниже, чем рН крови, кислород переходит из крови в ткань. Эффект Бора объясняется понижением рКа остатков гистидина при окислении гемоглобина. В миоглобине и в гемоглобине Н, состоящем из четырех р-цепей, эффект Бора практически не наблюдается. Очевидно, для эффекта Бора необходимо взаимодействие а - и р-цепей. Данные рентгено-структурного анализа указывают, что основные изменения при окислении гемоглобина состоят в изменении расстояния между р-цепями. [23]
Наибольшие значения скоростей, порядка 2 с ( при рН3 5 и Т35 С), соответствуют значениям, наблюдаемым для неструктурированных пептидов. Наименьшие значения - порядка 10 с 1, т.е. для наблюдения этого обмена необходимо ждать целый день. Рассмотрим подробнее, от каких факторов зависит скорость этого обмена. С другой стороны, скорость обмена в значительной степени определяется пространственной структурой протеина. При этом преобладающими факторами являются доступность к взаимодействию молекул воды и электростатическое влияние соседних групп. BPTI, для которого наряду с данными, полученными методом ЯМР, имеются также данные рентгено-структурного анализа. Последние можно использовать для выяснения таких свойств, как доступность к взаимодействию молекул воды и возможность образования водородных мостиковых связей. Следует отметить, однако, что к этим данным следует относиться с определенной осторожностью при переносе их на закономерности, наблюдаемые в растворе. Очевидно, существует известная корреляция между доступностью к взаимодействию молекул воды и величинами скорости обмена амидных групп, т.е. малые значения скоростей обмена свидетельствуют о малой доступности пептидной связи к взаимодействию с протонами воды. [24]
Страницы: 1 2