Cтраница 1
N-Ацетилгалактозамин может быть отщеплен от гли-шпептидов, полученных деструкцией сиаломуцинов нейраминидазой и трипсином, действием М - ацет. [1]
В остатке N-ацетилгалактозамина полисахарида только один гид-роксил у С-6 находится в экваториальном положении, следовательно, только здесь может находиться сульфатный остаток. [2]
Наиболее распространены производные 2-амино - 2-дезоксиса-харов: N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин и N-ацетилму-рамовая кислота. [3]
Углеводная часть его содержит маннозу, галактозу, N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин и N-ацетилнейраминовую кислоту. [4]
Детерминантными моносахаридами группы крови А системы JO ( H) служит N-ацетилгалактозамин, группы В - D-галакто -, группы 0 ( Н) - L-фукоза. С изменением детерминанты ме-ется группа крови. Так, в 70 - х гг. в эксперименте in vitro было казано, что в результате обработки эритроцитов с детерминан-й В ферментом галактозидазой отщепляется остаток галактозы детерминанта В превращается в детерминанту 0 ( Н), т.е. из итроцитов III группы были получены эритроциты I группы ови. [5]
Молекула хондроитина А состоит их чередующихся остатков глю-куроновой кислоты и сульфатированного в четвертом положении N-ацетилгалактозамина. [6]
Все компоненты содержат только аланин и треонин, структура углеводной части соответствует дисахариду о-галактозил - o - N-ацетилгалактозамину. [7]
При обработке получающегося ангидрида ацетилкоферментом А образуется тими-диндифосфо - М - ацетилглюкозамин, который взаимосвязан с соответствующим производным N-ацетилгалактозамина. [8]
Уоткинс и Морган [4], изучая ингибирование фермента сахарами, получили дополнительные и независимые доказательства роли, которую играют L-фуко-за, N-ацетилгалактозамин и D-галактоза в Н -, А - и В-специфичности. Известно, что действие фермента может быть подавлено избытком одного из продуктов реакции. Из Trichomonas foetus удалось получить фермент, разрушивший субстраты, состоявшие из А -, В - и Н - веществ. [9]
Молекулярную основу болезни составляет накопление в мозге больных значительных концентраций ганглиозида Ом2 ( так называемого ганглиозида Тея - Сакса), отщепление от которого N-ацетилгалактозамина ( GalNAc) становится невозможным из-за дефекта гексозаминидазы А. [10]
А-антигена, еще сохраняющим специфическую способность подавлять реакцию между анти - А-агглютинином из плазмы человека и А-антигеном, является дисахарид, содержащий в качестве концевой группы N-ацетилгалактозамин ( строение этого дисахарида мы рассмотрим в гл. [11]
Лектин соевых бобов имеет сродство к терминальным а - и fl - галактопиранозильным и a - N-ацетилгалактопиранозильным остаткам. Тетрамер имеет два места связывания N-ацетилгалактозамина. [12]
Огромный интерес представляет изучение действия ферментов ( например, Trichomonasfoetus), способных расщеплять обусловливающие специфичность углеводные полигликозидные цепи. Было показано, что удаление уже одного концевого моносахаридного остатка, например N-ацетилгалактозамина, от вещества А приводит к потере специфической активности данного группового вещества. Особенный интерес представляют опыты, в которых была показана возможность путем ферментативного отщепления моносахаридных остатков превращать активность, характерную для одно го группового вещества, в активность другого группового вещества. [13]
Большинство эндоглюканаз из различных источников являются гликопротеинами. В состав углеводной части входят манноза, галактоза, ксилоза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин. [14]
Гли-копротеин подчелюстной железы овцы - OSM ( ovine submaxillary mucoproteln) содержит 42 % углеводных остатков, а 52 % составляет белковая часть молекулы. Большая часть содержащихся в OSM углеводов приходится на сиаловую ( N-ацетилней-раминовую) кислоту и N-ацетилгалактозамин. Эти два сахара содержатся в эквимолекулярных количествах. Помимо названных Сахаров в OSM обнаружены галактоза, манноза, фукоза и глюкозамин. [15]