Два - белок
Cтраница 1
Два белка, миоглобин и гемоглобин, играют дополняющую друг друга роль в транспорте и фиксации кислорода. Гемоглобин НЬА содержит четыре полипептидные цепи: две а ( 141 аминокислота) и две ( 3 ( 146 аминокислот), каждая из которых ассоциирована с гемом. Атом Fe ( II) диамагнитен и лежит в плоскости порфиринового кольца. В дезоксигемоглобине, однако, Fe ( II) пентакоординиро-ван, парамагнитен и выступает из плоскости порфиринового кольца в направлении атома азота имидазола. [1]
 |
Модель структуры миоглобина. [2] |
Эти два белка часто называют дыхательными ферментами. Взаимодействие нх с субстратом - кислородом выяснено детально, прежде всего на основе, рентгеноструктурного анализа высокого разрешения. Трехмерная структура миогло-бина была определена Дж. [3]
Эти два белка отличаются только аминокислотами, стоящими в цепи на третьем и восьмом местах, однако их биологическое функционирование различно. Окситоцин, выделяясь в кровь женского организма во время родов, вызывает сокращение мышц матки, приводя тем самым к выбрасыванию плода. Вазопрессин, выделяемый той же железой, вызывает спазм стенок кровеносных сосудов в мужском организме, что приводит к повышению кровяного давления. Следует заметить, однако, что отмеченные две функции сходны между собой, поскольку в обоих случаях белковый гормон воздействует на гладкие мышцы: стенок матки - в первом случае и кровеносных сосудов - во втором. [4]
Эти два белка весьма родственны. Гемоглобин имеет молекулярную массу 64500 и состоит из четырех субъединиц, каждая из которых содержит одну гем-группу. [5]
По аминокислотному составу два белка довольно близки. Поразительные различия наблюдаются только в содержании полуцистина, которое составляет семь для КПВ [142] и два для КПА. КПВ быка содержит три дисульфидных мостика и одну сульфгидрильную группу. [6]
 |
Сложные белки. [7] |
Видно, что эти два белка, выполняющие совершенно разные функции, сильно различаются и по относительному содержанию в них различных аминокислот. Одни аминокислоты встречаются в каждой молекуле данного белка лишь по одному разу, тогда как другие значительно чаще. Более того, далеко не все белки содержат все 20 аминокислот. Каждому индивидуальному белку свойственно характерное для него соотношение аминокислотных строительных блоков. [8]
Тот факт, что два белка, сходные по молекулярным весам и суммарному заряду, - лизоцим и цитохром с - могут быть разделены на смоле IRC-50, объясняют различием вторичных связей, действующих в частицах белков, отличающихся по конфигурации. [9]
Один путь состоит в том, что какие-либо два белка в рибосоме избирательно метятся флюоресцентными группами. [10]
В состав клейковины входят в приблизительно равных количествах два белка: глиадин и глутенин. Глутенин нерастворим ни в этиловом спирте, ни в нейтральных солевых растворах, но легко растворяется в 0 2-процентном растворе едкого калия и вновь осаждается при нейтрализации щелочного раствора соляной кислотой. [11]
Установлено, что фиксация происходит и в том случае, когда два белка происходят не только из одного и того же организма, но и из разных организмов. По-видимому, природа создала только один основной механизм фиксации азота, и возможны лишь некоторые вариации на этой основе. [12]
В транспорте и обмене никеля принимают участие, по-видимому, еще два белка. Это богатый гистидином гликопротеид ( БГГ) и никелеплазмин. Никелеплазмин - это з-макроглобулин, выделенный иа сыворотки крови человека и кролика. У человека этот белок содержит 43 % от общего количества сывороточного никеля [ Nomoto S. Он обладает эстеразной активностью. Никель, присутствующий в этом белке, не замещается 6aNi2 ни в животном организме, ни in vitro и его физиологическая функция неизвестна. [13]
Проблема функционирования мышцы-это обширная область, и мы ограничимся только замечанием, что быстрые обратимые реакции сокращения - расслабления могут зависеть от Н - связей. Два белка, актин и миозин, соединение которых в присутствии аденозинтрифосфата вызывает сокращение, разумеется, содержат Н - связи. [14]
Он представляет собой белки, связанные и с рецептором, и с аденилатциклазой. Фактически это два белка, имеющие сродство к ГТФ, поэтому их называют G-белки. В состоянии покоя тример G-белка ассоциирован с ГДФ. Молекулярные механизмы, связанные с трансляцией и усилением сигнала, заключаются в следующем. Гормон, взаимодействуя с рецептором, изменяет его конформацию, при этом происходит диссоциация комплекса G - белок - ГДФ. Кроме того, сам G-белок диссоциирует на р у-димер и а-субъединицу, к которой присоединяется ГТФ. Этот комплекс взаимодействует с сульфгидрильной группой аденилатциклазы и активирует данный фермент. Активная аденилатциклаза катализирует процесс синтеза цАМФ из АТФ. [15]
Страницы: 1 2 3