Два - белок
Cтраница 2
Кривая растворимости имеет форму, показанную на фиг. Если присутствуют два белка, то более растворимый из них будет продолжать переходить в раствор после того, как менее растворимый уже достиг насыщения. [16]
Нитрогеназа является активным ферментом для фиксации азота. Она содержит два белка. Группы Fe4S4 действуют, вероятно, как окислительно-восстановительные центры. Предполагаемое расположение этих компонентов в соответствии с наблюдаемыми свойствами показано на рис. 18.20. Оба белка нитрогеназы сами по себе не проявляют способности фиксировать азот, но рекомбинация их приводит к образованию активной системы со значительным перемещением белковых цепей. [17]
В геноме SV40 закодировано шесть белков. На ранней стадии образуются два белка, так называемые большой ( Т) и малый ( Л антиге - ны. Функция и динамика синтеза шестого белка - агнопро-теина - изучены недостаточно. Регуляция экспрессии вирусного генома осуществляется прежде всего на уровне транскрипции. [18]
В геноме SV40 закодировано шесть белков. На ранней стадии образуются два белка, так называемые большой ( Т) и малый ( Л антиге-ны. Функция и динамика синтеза шестого белка - агнопро-теина - изучены недостаточно. Регуляция экспрессии вирусного генома осуществляется прежде всего на уровне транскрипции. [19]
Окситоцин и вазопрессин, как выяснилось, различаются всего по двум аминокислотам: третьей и восьмой от начала цепи. И вот такого незначительного отличия достаточно для того, чтобы эти два белка обладали бы совершенно разным биологическим действием. Дальнейшее изучение показало, что из какого бы животного ни выделялся окситоцин, он всегда имеет то же строение. Правда, в 1959 году Дю Виньо с сотрудником синтезировал окситоцин, в котором восемь аминокислот были теми же, что и в естественном окситоцине, а одна аминокислота заменена другой, обычно не входящей в состав этого белка. Но и такой искусственный окситоцин с измененным составом оказался биологически активным. [20]
На четвертом уровне учтем возможность замены белка как целого, например протеазы. Если в системе фигурируют цепи, ДНК двух сортов, содержащие nt и w2 звеньев, синтезируются два белка с w / 3 и л2 / 3 звеньями. Пусть л, 0 75п2, Л 8 для обоих белков. [21]
 |
Кюветы аппарата Тизелиуса в поперечном разрезе. слева видна единственная полоса белка, справа можно видеть несколько полос. [22] |
Если внести в элехтрофоретическую кювету раствор, содержащий различные белки, и приложить электрическое напряжение, то скорость движения каждого белка будет зависеть от плотности заряда, которая определяется как суммарный заряд частицы на единицу площади поверхности. В идеальном случае каждый индивидуальный белок будет двигаться со скоростью, отличной от скорости движения остальных белков, хотя зачастую два белка могут двигаться и с одной и той же скоростью. Если, однако, совпадений по скорости не наблюдается, то прч достаточных размерах кюветы и за достаточно большое время смесь белков разделится на индивидуальные компоненты. [23]
Нитрогеназные ферменты могут катализировать и другие, на первый взгляд совершенно не связанные с фиксацией азота реакции и восстанавливать другие субстраты. Если начать с полного набора компонентов, необходимых для проявления нитрогеназной активности ( азот, восстановитель, АТФ, ионы магния, два белка), и исключить из этой системы азот, то будет наблюдаться зависящее от АТФ выделение водорода. Другими словами, происходит гидролиз АТФ с образованием АДФ и неорганического фосфата и одновременное выделение водорода. Никаких реакций не наблюдается, если исключить АТФ, восстановитель или один из упомянутых белков. Но если использовать в качестве восстановителя водород в присутствии гидрогеназы, то будет наблюдаться главным образом каталитический гидролиз АТФ, поскольку водород, выделяемый нитрогеназой, снова поглощается гидрогеназой. Это зависящее от АТФ выделение водорода не подавляется окисью углерода как активность обычных гидрогеназ, катализирующих обратимое освобождение и поглощение водорода. Фиксация азота и выделение водорода одинаково зависят от рН и характеризуются одним и тем же отношением числа расходуемых молекул АТФ, приходящихся на пару электронов. Очевидно, что эти две реакции тесно связаны между собой, и приходится сделать вывод, что выделение водорода, которое могло бы показаться совершенно лишним, бесполезным побочным процессом, играет важную роль в механизме фиксации азота. Необратимое выделение водорода показывает, что водород генерируется при более отрицательных потенциалах, чем потенциал обратимой гидрогеназы, причем гидролиз АТФ, очевидно, создает движущую силу реакции. Эти данные свидетельствуют в пользу того, что при восстановлении азота используется более сильный восстановитель, чем молекулярный водород-это и представляет собой способ, который природа использовала для преодоления затруднений, связанных с крайне энергетически невыгодной первой стадией восстановления азота. [24]
Жизненно важным пигментом крови, переносящим кислород у большинства животных, в том числе у млекопитаю-шах, является гемоглобин - гемопротеин, который в качестве простетической группы содержит протогем (5.23), представляющий собой Fe-хелатный комплекс протопорфирина IX. Мышцы содержат структурно и функционально сходный с ним пигмент - миоглобин. Эти два белка были первыми белками, трехмерная структура которых была установлена с помощью рентгенострук-турного анализа. Миоглобин имеет единственную полипептидную цепь, состоящую из 153 аминокислотных остатков ( мол. Его трехмерная структура показана на рис. 5.7. Пептидная цепь миоглобина свернута таким образом, что его молекула очень компактна. Около трех четвертей цепи имеет структуру а-спирали, в которую входят восемь различных спи-рализованных сегментов. [25]
Синтезирован природный адренокортикотроппый гормон, состоящий из 39 аминокислотных остатков. Удалось синтезировать два белка: инсулин и рибонуклеазу, в состав лолииеп-тидной цепи к-рой входят 124 остатка аминокислот. Заслуживает внимания твердофазный синтез, на основе к-рого можно автоматизировать процесс получения даже сравнительно крупных пептидов. [26]
Синтезирован природный адренокортикотропный гормон, состоящий из 39 аминокислотных остатков. Удалось синтезировать два белка: инсулин и рибонуклеазу, в состав полипептидной цепи к-рой входят 124 остатка аминокислот. Заслуживает внимания твердофазный синтез, на основе к-рого можно автоматизировать процесс получения даже сравнительно крупных пептидов. [27]
Мышечное сокращение является процессом, в ходе которого происходит превращение химической энергии, Запасенной в виде макроэргических пирофосфат-ных связей в молекулах АТФ, в механическую работу. По объему, который приходится на долю мышц у высших организмов, в том числе у человека, и по масштабу биохимических превращений, обслуживающих прямо или косвенно мышечное сокращение, этот процесс занимает первое место среди всех физиологических процессов. Непосредственными участниками процесса сокращения являются два белка - миозин и актин. Большое число молекул каждого из этих белков объединены в виде специальных конструкций, вне которых сокращение совершаться не может. [28]
Среди различных путей модификации ферментов в живых организмах, имеющих регуляторное значение, наиболее широко известно и наиболее обстоятельно изучено фосфорилирование гидроксигрупп ферментов, в первую очередь гидрок-сигрупп остатков серина и треонина. Фосфорилирование происходит путем переноса 7 - ф сФата молекулы АТФ на гидроксигруппу и катализируется специальными ферментами, известными под общим названием протеинкиназ. В реакциях, катализируемых протеинкиназами, участвуют два белка - один в качестве катализатора, а другой, в ряде случаев тоже фермент, в качестве фосфорилируемого субстрата. [29]
 |
Схема, функциональной единицы миофибриллы - саркомера - в покоящемся ( о и сокращенном состояниях ( б. [30] |
Страницы: 1 2 3