Cтраница 1
Денатурирующее действие, концентрированных растворов мочевины объясняется, вероятно, образованием водородных связей с пептидными группировками. Возможно, что небольшие полярные молекулы мочевины при своем тепловом движении вдвигаются, как клинья, между пептидными цепями, разрывая имеющиеся водородные мостики и образуя новые с освободившимися группами. [1]
Химические основы денатурирующего действия изучены недостаточно хорошо, хотя этой проблеме посвящено большое число исследований. [2]
Следует обратить внимание на денатурирующее действие поверхностей, пленок и, особенно, пен. На поверхности водного раствора или на поверхности раздела белки стремятся образовать пленку из денатурированных молекул. В том случае, когда образуется пена, денатурация принимает весьма существенные размеры и при работе с разбавленными растворами может охватить значительную часть всего белка. Исходя из этого рекомендуется применять концентрированные растворы, чтобы избежать возникновения больших поверхностей белковых растворов и, особенно, пенообразования. [3]
По-видимому, это, связано с денатурирующим действием окисленных фенольных соединений на белки. [4]
Кстати, многие из такого рода веществ, обладая денатурирующим действием на белки ( например, полифенолы), не могут находиться в растворенном виде в протоплазме клетки. Они, по-видимому, содержатся либо в клеточных стенках, либо, подобно флавонам, в вакуолях. Возможно, что аналогично катехинаминам. Можно поэтому допустить, что некроз клеток начинается при смешивании с цитоплазмой биологически активных веществ, которые до того были от нее пространственно отделены в виде вакуоли. [5]
Действие этих растворителей определяется контактами с неполярными аминокислотными остатками белка и, тем самым, нарушением гидрофобных взаимодействий. Денатурирующее действие спиртов на белки возрастает с увеличением размеров алифатического радикала. Сильное денатурирующее действие мочевины также объясняется ослаблением гидрофобных взаимодействий. [6]
Клотц ( 1958) считает, что повышение температуры вызывает нарушение структуры или плавление гидро-тактоидов. Денатурирующее действие на белки некоторых химических веществ, таких, например, как мочевина, можно объяснить их способностью разрушать решетки гидратов и уменьшать стабилизирующее действие, обусловленное взаимодействием неполярных групп. [7]
Действие этих растворителей определяется контактами с неполярными аминокислотными остатками белка и, тем самым, нарушением гидрофобных взаимодействий. Денатурирующее действие спиртов на белки возрастает с увеличением размеров алифатического радикала. Сильное денатурирующее действие мочевины также объясняется ослаблением гидрофобных взаимодействий. [8]
Глобулярные белки денатурируются ( см. § 4.8) под действием слабополярных органических растворителей, образующих водородные связи с большим трудом, чем вода. Действие таких растворителей определяется контактами с гидрофобными группами; эти контакты нарушают гидрофобные взаимодействия. Сильное денатурирующее действие мочевины также объясняется ее способностью ослаблять гидрофобные взаимодействия. [9]
Токсическое же действие металлов, как и влияние любого фактора на живые объекты, представляет их взаимодействие, в частности с клеткой, ее компонентами или функциональными группами. Как известно, действие металлов и в особенности тяжелых в значительной степени обусловлено денатурирующим действием на ткани, клетки, белки. Среди последних особенно важны ферменты, регулирующие обменные, биокаталитические процессы. [10]
Токсическое же действие металлов, как и влияние любого фактора на живые объекты, представляет их взаимодействие, в частности с клеткой, ее компонентами или функциональными группами. Как известно, действие металлов и в особенности тяжелых в значительной степени обусловлено денатурирующим действием на ткани, клетки, белки. Среди последних особенно важны ферменты, регулирующие обменные, биокаталитические процессы. [11]
Второй путь дегидратации высокомолекулярных частиц заключается в отнятии от них гидратационной воды без лишения их свойств гидрофильности. Для этого к раствору, например белка, добавляют вещества, отнимающие воду. Данные вещества, особенно спирт и ацетон, обладают в той или иной степени и денатурирующим действием. [12]
Изменения в серологической специфичности белков при денатурации также свидетельствуют о нарушении их специфической структуры. Тот факт, что сложное специфическое расположение пептидных цепей меняется при денатурации, сам по себе не вызывает удивления. Почти каждый физический или химический агент способен менять лабильную структуру нативных белков. Денатурирующее действие минеральных кислот и едких щелочей может быть объяснено их влиянием на ионные группы белков. [13]
Ионизирующая радиация вызывает сложные функциональные и анатомические изменения в тканях и органах. Продукты радиолиза воды действуют на активные сульфгидрильные группы ( SH) белковых структур и переводят их в неактивные - бисульфидные. В результате нарушается деятельность различных ферментативных систем, ведающих синтетическими процессами, происходит подавление и извращение последних. Ионизирующая радиация действует также непосредственно на молекулу белков и липоидов, оказывая денатурирующее действие. Ионизирующая радиация может вызывать в организме местные и общие поражения. [14]
Если в небольшом количестве мочевина не особенно токсична, то в концентрациях порядка 200 мМ, характерных для различных морских амфибий, она уже на 50 % подавляет мышечное сокращение у обычной Rana pipiens. Конечно, у морской лягушки-крабоеда R. Известно, что большие концентрации мочевины оказывают глубокое влияние на вторичную и третичную структуру белков; поэтому выработка у морских амфибий ферментов, обладающих высокой устойчивостью к денатурирующему действию мочевины, по-видимому, должна была иметь существенное значение для вторжения этих форм в солоноводную среду. [15]