Cтраница 1
Декарбоксилазы очень активны у микроорганизмов, поэтому их удобно использовать в качестве источника фермента. [1]
Декарбоксилазы бактерий, действующие на глутаминовую кислоту, тирозин, орни-тин, аргинин и лизин, требуют наличия кофермента, а именно кодекарбоксилазы ( пиридоксальфосфата); однако другие декарбоксилазы, среди которых декарбокси-лаза гистидина, не нуждаются в этом коферменте. [2]
Декарбоксилазы бактерий в отличие от аминокислотных де-карбоксилаз животных и растительных тканей обычно имеют рН - оптимум в кислой зоне. [3]
Шесть декарбоксилаз было получено во внеклеточных экстрактах: они действуют соответственно на лизин [133] ( Escherlchia coli и Bacterium cadaver is), тирозин [134] ( Streptococcus faecalis), ги-стидин [135] ( E. Продуктами реакции являются, с одной стороны, СО2, а с другой - соответственно кадаверин, тирамин, гистамин, агматин, лутресции и у-амином асляная кислота. За исключением фермента, действующего на глутаминовую кислоту, эти ферменты имеют адаптирующий характер. Выделение СО2 этими ферментами в кислой среде позволяет количественно определить шесть перечисленных выше аминокислот в белковом гидролизате. [4]
Некоторые бактериальные декарбоксилазы были получены в частично очищенном виде; в дальнейшем было установлено, что для каждой из катализируемых этими ферментами реакций необходим пиридоксальфосфат. Многие бактерии, проявляющие декарбоксилазную активность, продуцируют эти ферменты в значительно больших количествах при выращивании на средах, содержащих соответствующие аминокислоты. Было отмечено, что максимальное образование декарбоксилаз наблюдается при выращивании бактерий на кислых средах. Много лет назад Ханке и Кеслер [195] высказали интересное предположение, по которому образование аминов бактериями представляет собой физиологический механизм, направленный на нейтрализацию кислот окружающей среды. [5]
Все аминокислотные декарбоксилазы, которые явились предметом тщательного изучения, также действуют при участии пиридоксальфосфата. Аспартат-р-декарб - оксилазу Clostridlum welchii удается активировать пиридоксаль-фосфатом или а-кетокислотами. Активирующее действие а-кето-кислот было отнесено за счет реакции переаминирования между этими кислотами и содержащимся в ферментном препарате пи-ридоксаминфосфатом с образованием пиридоксальфосфата ( стр. [6]
Открытие ферментов декарбоксилаз и ферментов окислительного декарбоксилирования окончательно утвердило положение об анаэробном происхождении СОг при дыхании тканей. [7]
L-глутаминовой к-ты декарбоксилазами и широко распространена в животных и растительных тканях. В мозге млекопитающих содержится ок. [8]
Гейл [4, 5] выделил декарбоксилазы, которые оказались специфичными для определения следующих аминокислот: тирозина, лизина, аргинина гистадина, орнитина и глутаминовой Ш слоты. К ребс JJ6 ] расширил этот способ, включив определение аспарапи-новой кислоты с помощью фермента трансаминазы ( в сочетании с декарбоксилазой глутаминовой кислоты) в присутствии избытка а-кетоглутаровой кислоты. [9]
Карбокси-лиазы, или декарбоксилаз ы - ферменты, ускоряющие негидролитические реакции распада органических соединений по С-С - связям. [10]
Как правило, декарбоксилазы млекопитающих имеют рН - оптимум в нейтральной или слабощелочной зоне. [11]
Фермент Р - декарбоксилазу, катализирующую декарбоксилирование дикарбоновых кетокислот, не следует смешивать с дрожжевой а-карбоксилазой. При р-декарбо-ксилировании образуются не альдегиды кислот, а кетокислоты. [12]
В результате воздействия животных декарбоксилаз из указанных аминокислот образуются соответствующие амины или новые аминокислоты. [13]
Образование и распространение бактериальных декарбоксилаз лизина, орнитина, тирозина, гистидина, аргинина и глута-миновой кислоты изучены довольно подробно; исследована также кинетика реакций, катализируемых декарбоксилазами, и описана частичная очистка некоторых из них. [14]
При спиртовом брожении фермент декарбоксилаза декарбоксили-рует пировиноградную кислоту в ацетальдегид, который восстанавливается в этанол за счет молекулы НАД-Н2, присоединившей в свое время водород при переходе VII в VIII. В анаэробном дыхании тот же восстановитель НАД-Н2 восстанавливает пировиноградную кислоту в молочную. На пути от глюкозы до молочной кислоты освобождается - 50 ккал / моль, из которых 16 - 20 ккал расходуется на образование 2 моль АТФ. В процессе дыхания с участием кислорода пировиноград-ная кислота, окисляясь кислородом в присутствии тиаминпирофосфата и коэнзима А ( сокращенное обозначение КоА - SH), превращается в ацетилкоэнзим А, ацетильная группа которого окисляется далее в С02 и Н2О по реакциям цикла Кребса. [15]