Cтраница 2
В клетках эту реакцию катализируют декарбоксилазы, кофактором которых является пиридок-сальфосфат. Вид пиридоксалевого катализа, т.е. специфичность фермента, зависит от апофермента. Лабильная связь всегда перпендикулярна плоскости пиридинового кольца. При декарбоксилировании а-аминокислоты образуются биогенные амины, которые обладают разнообразной биологической и фармакологической активностью. В высоких дозах большинству из них присуще токсическое действие, поэтому в тканях имеются ферментативные системы их обезвреживания путем окислительного дезаминирования с образованием альдегидов и аммиака. [16]
Ферменты рассматриваемого подподкласса обычно называют декарбоксилазами. Превращение (IV.28) катализируется в соответствии с этим пируоат декарбоксилазой. Попутно следует отметить, что этот фермент содержит в качестве кофактора тиаминпирофосфат и, следовательно, на первом этапе пируват декарбокснлаза функционирует аналогично пируват дегндрогеназе. [17]
Аналогичные результаты были получены и для декарбоксилазы ацетоуксусной кислоты, которая также, по-видимому, катализирует образование шиффова основания между кетогруппой субстрата и е-аминогруппой лизина. [18]
Аспартат-р-декарбоксилаза Cl, welchii отличается от других декарбоксилаз еще и тем, что она активируется не только пиридоксальфосфатом, но и очень малыми количествами а-кето-кислот. Это явление нельзя отнести за счет декарбоксилирова-ния щавелевоуксусной кислоты, возникающей в результате переаминирования между добавленной а-кетокислотой и acnapa - гиновой кислотой, поскольку а-аланин, образующийся при ферментативном карбоксилировании аспарагиновой кислоты в присутствии меченой пировиноградной кислоты, не содержит изотопной метки. По всей вероятности, активирующее действие добавленной а-кетокислоты связано с образованием пиридоксаль-фосфата в результате реакции переаминирования между а-кетокислотой и пиридоксаминфосфатом, присутствующим в ферментном препарате. [19]
Декарбоксилирование аминокислот в живых системах катализируется декарбоксилазами. В них принимает участие пиридоксальфосфат, кофер-мент метаболизма аминокислот. [20]
Эти приемы используют для изучения оксидаз, декарбоксилаз, уреазы, карбоангидразы. [21]
Окунуки [217] в 1937 г. впервые обнаружил декарбоксилазу глутаминовой кислоты у некоторых высших растений; в дальнейшем было выявлено, что этот фермент распространен в растениях весьма широко. Столь же широко распространенной оказалась и - [ - аминомасляная кислота. [22]
Эти амины образуются также при действии на аминокислоты специфических декарбоксилаз, вырабатываемых рядом бактерий. В настоящее время известны декарбоксилазы для лизина, гистидина, тирозина, аргинина, фенилаланина и глютаминовой кислоты. [23]
Хотя прямые доказательства роли ионов двухвалентных металлов в металлзависимых окислительных декарбоксилазах в настоящее время отсутствуют, некоторые предварительные данные подтверждают, что ион металла участвует исключительно в образовании мостикового комплекса фермент - М2 - субстрат. [24]
Все же следует отметить, что субстратная специфичность некоторых декарбоксилаз не абсолютна. Так, например, L-тиро-зиндекарбоксилаза Streptococcus faecalis проявляет заметную декарбоксилазную активность в отношении L-фенилаланина [229]; суспензии этих бактерий можно использовать не только для определения тирозина, но и для определения фенилаланина. Тирозиндекарбоксилаза действует также на 3 4-диокси-фенилаланин, но не декарбоксилирует производные тирозина с замещенной фенольной группой, например О-метилтирозин. [25]
Радиоактивность щавелевой кислоты, определенная без ее выделения посредством декарбоксилазы щавелевой кислоты, оказалась низкой. [26]
Вполне вероятно, что в тканях млекопитающих существуют и другие аминокислотные декарбоксилазы. Известно, что серии может превращаться в этих тканях в этаноламин; однако до сих пор эту реакцию декарбоксилирования непосредственно наблюдать не удалось. [27]
Декарбоксилаза диаминопимелиновой кислоты в отличие от лизиндекарбоксилазы и большинства других бактериальных аминокислотных декарбоксилаз имеет рН - оптимум в нейтральной зоне. Установлено, что ее коферментом служит пиридок-сальфосфат. Роль декарбоксилазы диаминопимелиновой кислоты в процессе биосинтеза лизина рассматривается дальше ( стр. Реакция декарбоксилирования диаминопимелиновой кислоты уникальна в том отношении, что отщепляемая карбоксильная группа связана с асимметрическим центром, имеющим D-конфигурацию. Все прочие известные аминокислотные декарбоксилазы действуют на L-аминокислоты. В ранних работах упоминается о декарбоксилировании d - лизина [233, 243], но в настоящее время эта аминокислота известна как L-лизин. [28]
В живых системах декарбоксилирование аминокислот происходит под действием ферментов ( микробных декарбоксилаз), причем этот процесс у высших организмов особенно интенсивно протекает после смерти, превращая лизин ( а е-диамино-капроновую кислоту) и орнитин ( а 5-диаминовалериановую кислоту) в диамины кадаверин и путресцин соответственно, известные как трупные яды. [29]
Хотя пиридоксальфосфат уже в 1944 г. рассматривали как кофермент трансаминаз и декарбоксилаз, это соединение, а также пиридоксаминфосфат были получены в чистом виде лишь в 1952 г. Положение фосфатной группы в коферменте было точно установлено также в 1952 г., хотя из данных более ранних исследований были сделаны правильные выводы относительно строения его молекулы. [30]