Cтраница 1
Декарбоксилазы аминокислот участвуют в отщеплении углекислоты от аминокислот. [1]
Декарбоксилазы аминокислот распространены в природе весьма широко. По большей части они катализируют а-декарбоксилирование L-аминокислот. Интересное исключение составляют декарбоксилазы D-лизина и L - fJ - acnapa - гиновой кислоты, имеющиеся у некоторых микроорганизмов. Существуют декарбоксилазы, отличающиеся весьма узкой специфичностью, и другие. [2]
Декарбоксилазы аминокислот в большинстве своем являются пиридоксалевы-ми ферментами. На этом примере можно еще раз убедиться в том, что белковый компонент комплекса организует и направляет работу кофермента. [3]
Большая группа аминотрансфераз и декарбоксилаз аминокислот содержит в качестве кофактора пиридоксальфосфат. [4]
Все трансаминазы ( как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент-пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос NH2 - rpynnbi не на а-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. [5]
Отщепление карбоксильной группы аминокислот в виде С02 катализируется декарбоксилазами аминокислот, которые весьма широко распространены в природе. [6]
Катализируют негидролитическое отщепление различных групп от молекулы субстрата, например декарбоксилазы аминокислот, альдолазы, енолазы. [7]
Из пиридоксина в организме путем окисления и фосфорилирования образуется фосфопиридоксаль, который является коферментом как декарбоксилазы аминокислот, так и аминоферазы. [8]
В живой клетке пиридоксаль превращается в его б - фосфорнокислый эфир, который является коферментом декарбоксилаз аминокислот ( эти энзимати-ческие системы декарбоксилируют тирозин, аргинин, лизин, гистидин и глутаминовую кислоту) и, по-видимому, коферментом трансаминазы. Эта кодекарбоксилаза была получена синтетически в кристаллическом виде. [9]
В живой клетке пиридоксаль превращается в его З - фосфорпокислын эфир, который является коферментом декарбоксилаз аминокислот ( эти энзимати-чсские системы декарбокснлируют тирозин, аргинин, лизин, гистидин и глутаминовую кислоту) и, по-видимому, кофермептом трансаминазы. Эта кодекарбоксилаза была получена синтетически в кристаллическом виде. [10]
В сочетании с различными апоферментами, строение которых далеко не всегда известно, пиридоксальфосфат образует целую серию декарбо-ксилаз, в частности декарбоксилаз аминокислот, превращающих их в соответствующие амины, причем для декарбоксилирования каждой аминокислоты требуется своя декарбоксилаза. В сочетании с другими апоферментами пиридоксальфосфат образует трансаминазы, тоже специфические для каждой аминокислоты. [11]
В сочетании с различными апоферментами, строение которых далеко не всегда известно, пиридоксальфосфат образует целую серию декарбоксилаз, в частности декарбоксилаз аминокислот, превращающих их в соответствующие амины, причем для декарбоксилирования каждой аминокислоты требуется своя декарбоксилаза. В сочетании с другими апоферментами пиридоксальфосфат образует трансаминазы, тоже специфические для каждой аминокислоты. [12]
Пиридоксаль и пиридоксамин в виде своих 5а - фосфорных эфиров, находясь в качестве простети ческой группы совместно со специфическими белками в составе аминотрансфераз ( трансами паз), декарбоксилаз аминокислот и других пиридоксальфосфатных ферментов, принимают биокаталитическое участие в синтезе и расщеплении аминокислот. [13]
Реакции декарбоксилирования, в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот, являются необратимыми. Декарбоксилазы аминокислот являются сложными ферментами, коферментами которых, как и у трансаминаз, является пиридоксальфосфат ( ПФ), специфичность их действия определяется апобелковым компонентом фермента. [14]
Коферментом декарбоксилаз аминокислот является фосфопиридоксаль. При этом наблюдается строгая стереохимиче-ская специфичность, так как под влиянием указанных ферментов декар-боксилируются только L-аминокислоты. [15]