Cтраница 1
Декарбоксилаза, коферментом которой является тиаминпирофосфат, катализирует отщепление двуокиси углерода от пировиноградной кислоты в процессе деструкции глюкозы при спиртовом брожении и дыхании. При недостатке тиамина в организме накапливается пировиноградная кислота, что служит одной из причин поражения нервной системы и заболевания полиневритом. [1]
Декарбоксилаза аминокислот катализирует отщепление СО2 от аминокислот. Реакция протекает между карбонильной группой кофермента и МН2 - группой аминокислоты с образованием шиффова основания. От последнего из аминокислоты отщепляется СО2, и возникает амин. Обладает субстратной специфичностью, обусловленной белковым компонентом декарбо-ксилазы. [2]
Эта декарбоксилаза нока не была подвергнута очистке; идентична ли она глутаматдекарбоксилазе, в настоящее время неизвестно. [3]
Поскольку активность декарбоксилазы очень сильно снижена, был сделан вывод, что ее функцию декарбоксилирования DOPA берут на себя соседние норадренэргические и серотонинэргические нейроны. Образующийся допамин, возможно, диффундирует оттуда к месту своего действия. Увеличение концентрации допамина после применения L-DOPA, как показали измерения, тем не менее мало, так что необходимо допустить выработку сверхчувствительности допаминовых рецепторов в постсинаптической мембране рассматриваемых нейронов. Такое предположение может также объяснить удивительную селективность L-DOPA, по-скольку именно благодаря сверхчувствительности рецепторов допамин, образующийся из экзогенного DOPA, действует в основном здесь, а не в других допаминэргических участках центральной нервной системы. [4]
Существование особой декарбоксилазы алло-р-оксиглутамино-вой кислоты как будто свидетельствует о наличии этой аминокислоты в природе. [5]
Неочищенные препараты декарбоксилазы диаминопимелино-вой кислоты декарбоксилируют как мезо -, так и LL-форму этой аминокислоты с образованием L-лизина. Однако в очищенном виде этот фермент значительно более активно превращает мезо-форму, чем LL-форму. Фактически субстратом этой декарбоксилазы является мезо-а. LL-формы этой аминокислоты неочищенными препаратами фермента объясняется, видимо, предварительным переходом LL-форму в жезо-форму. [6]
Реакция катализируется декарбоксилазой; ее кофермент - это ди-фосфотиамин ( фосфорилированный витамин Bi) и липоевая кислота, а также дегидразой. Наиболее сложным является, по-видимому, процесс аэробного окисления пировиноградной кислоты в ферментной системе, образующей так называемый цикл Кребса. Характерной особенностью этого цикла является то, что пировиноградная кислота претерпевает на первых стадиях два существенно различных превращения. [7]
Еще одна бактериальная декарбоксилаза, при действии которой образуется а-аминокислота, а именно декарбоксилаза мезо-си, s - диаминопимелиновой кислоты, была открыта Уорк и ее сотрудниками. [8]
Одновременно было показано, что декарбоксилаза некоторых аминокислот также является двухкомпонентным ферментом. [9]
Витамин В [ как кофермент декарбоксилазы участвует в интермедиарном обмене, способствует проведению нервного возбуждения в синапсах. [10]
Образование дофамина находится под контролем декарбоксилазы ароматических аминокислот, обладающей широкой субстратной специфичностью. Синтез норадреналина катализируется медьсодержащим ферментом - дофамин-3 - гидроксилазой. И наконец, образование адреналина, связанное с метилированием норадреналина, происходит под действием фенилэтаноламин - - метилтрансферазы в цитоплазме адреналин-проду-цирующих клеток. Донором метальных групп является - аденозилметионин. Новосинтезированные катехоламины поступают в хромаффинные гранулы посредством активного транспорта, где связываются с АТФ. Под действием нервного импульса происходит перемещение гранул к цитоплазматической мембране и выброс катехоламинов в экстрацеллюлярное пространство методом экзоцитоза. [11]
Дрк & рбоксширование, катализируемое оксалилкофермент А декарбоксилазой, приводит к формильному производному кофермента А, а действие фермента формилкофермент А гидролазы переводит последнее в формиат. [12]
Декарбоксилирование пировиноградной кислоты in vivo протекает в присутствии фермента декарбоксилазы и соответствующего кофермента. [13]
Сходные реакции, катализируемые 6-фосфоглюконатдегидрогеназой [166] и оксалогликолят восстановительной декарбоксилазой [167], протекают без добавления ионов двухвалентных металлов, однако неизвестно, содержат ли сами ферменты связанные металлы. [14]
Еще одна бактериальная декарбоксилаза, при действии которой образуется а-аминокислота, а именно декарбоксилаза мезо-си, s - диаминопимелиновой кислоты, была открыта Уорк и ее сотрудниками. [15]