Cтраница 1
N-конец; З) концевая группа ацети-лирована ( как, например, в цитохроме с или в белке вируса табачной мозаики); 4) и наконец, возможно, что ДНФ-производное ( ДНФ-Про, ДНФ-Гли) разрушилось в ходе определения. [1]
Для определения N-концов пептидной цепи получают М - производ-ное концевой аминокислоты пептида, которое идентифицируют после полного гидролиза белка. [2]
Структура аденокортикотрогшна свиньи. [3] |
Для определения N-концов пептидной цепи получают N-произ-водное концевой аминокислоты пептида, которое идентифицируют после полного гидролиза пептида. [4]
Для определения N-концов пептидной цепи получают N-производ-ное концевой аминокислоты пептида, которое идентифицируют после полного гидролиза белка. [5]
С-конце, а N-конец защищен ацильным остатком. [6]
Для химической метки N-концов существуют очень хорошие реакции. Одна из них была широко использована Сэнгером. [7]
Второй метод исследования N-концов ( метод Эдмана) называется фенилтиогидантоинным методом. [8]
Поскольку остаток обладает новым N-концом, то, очевидно, он опять будет реагировать с ФТЦ. [9]
Оба метода определения числа N-концов и исследования концевых аминокислот оказываются вполне удовлетворительными. Что касается измерения числа С-концов, то тут дело обстоит хуже. [10]
Конец цепи с аминогруппой называется N-концом, конец цепи с карбоксильной группой - С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи. Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры. [11]
Конец цепи с аминогруппой называется N-концом, конец цепи с карбоксильной группой - С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи. Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры. [12]
И белок-мишень оказывался сшитым с N-концом фагового белка, и содержащие его бляшки можно было идентифицировать иммунологическими методами. Эта весьма эффективная селективная система позволяет обнаруживать кДНК редких, но очень важных белков. [14]
Опять-таки о ионом кобальта связывается сначала N-конец, а затем карбонил амидной связи. Карбоксильная группа аспарагиновой кислоты может участвовать в гидролизе, способствуя стабилизации комплекса. [15]