N-конец - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 3
Мудрость не всегда приходит с возрастом. Бывает, что возраст приходит один. Законы Мерфи (еще...)

N-конец

Cтраница 3


31 Структура дициклогексилкарбодиимида ( ДЦГК и дициклогексил. [31]

Следующая стадия в построении большого пептида - удаление одной из защитных групп, в результате которой цепь может быть удлинена. Например, при удалении ( N-защитной группы и последующей реакции с другой N-защищенной аминокислотой и ДЦГК достраивается N-конец, а С-концевой остаток остается прежним. Процесс повторяют до тех пор, пока не будут присоединены все необходимые остатки.  [32]

Что же происходит с полипептидной цепью после освобождения ее из рибосомы. Еще на рибосоме начинается процесс частичного формирования вторичной структуры белка. После образования 25 - 30-членного полипептида N-конец выходит из рибосомы и процесс скручивания белка продолжается вне ее.  [33]

Полипептидная цепь, как известно, представляет собой последовательность аминокислотных остатков. Rra, и нерегулярный, если группы R неэквивалентны. При данном способе написания полипептид слева имеет аминный, или N-конец, справа - карбоксильный, или С-конец. Природные белки являются неразветвленными нерегулярными полипептидами.  [34]

Благодаря широкому применению автоматических аминокислотных анализаторов определение аминокислотного состава пептидов не представляет в настоящее время значительных трудностей. Однако один из важнейших вопросов установления первичной структуры белков и пептидов - определение последовательности аминокислотных остатков в цепи продолжает оставаться весьма трудоемким и сложным. Недавно было установлено, что при масс-спектрометрировании эфиров N-ацилированных олигопептидов в качестве первого акта фрагментации молекулярного иона происходит элиминация алк-оксильной группы и возникает линейный ион, у которого положительный заряд локализован на С-конце, а N-конец защищен ацильным остатком. Дальнейший распад этого иона заключается в последовательной элиминации аминокислотных остатков с перемещением положительного заряда вдоль цепи.  [35]

Были найдены три предшественника ( рис. 8.27): проопиомеланокортин, про-энкефалин и продинорфин. Последовательности этих пептидов заканчиваются на каждом конце парой основных аминокислот Lys и Arg, которые могут быть мишенью действия специфичных пептидаз, участвующих в про-цессинге предшественника. Кроме того, имеется несколько незачерненных полос, представляющих последовательности кДНК, кодирующие неидентифицированные пептиды с неизвестной функцией. И наконец, у N-концов имеются последовательности, которые, по-видимому, отвечают сигнальным пептидам, типичным для секреторных пептидов, и подлежат удалению при посттрансляционном процессинге.  [36]

Протяженные амиды, образовавшиеся в результате взаимодействия некоторого числа аминокислот, называются пептидами. В зависимости от числа аминокислотных остатков различают да -, три -, тетра -, пента - и тому подобные пептиды; при этом пептиды с молекулярной массой не более 10 000 называют олиго-пептидами, а с молекулярной массой, большей 10 000 - поли-пептидами, или белками. Амидные связи, находящиеся в составе пептидов, называют пептидными связями. Та часть молекулы пептида, в которой аминогруппа сохранилась не включенной в пептидную связь, считается ЛТ-концевой, а несущая эту аминогруппу аминокислота называется N-концевым аминокислотным остатком, или N-концом пептида. Часть пептида, в которой осталась свободной карбоксильная группа, называется С-концевощ аминокислота, включающая такую карбоксильную группу, представляет собой С-концевой аминокислотный остаток или С-конец. Как правило, при изображении формулы пептида N-конец располагают слева, а С-конец - справа.  [37]

Протяженные амиды, образовавшиеся в результате взаимодействия некоторого числа аминокислот, называются пептидами. В зависимости от числа аминокислотных остатков различают да -, три -, тетра -, пента - и тому подобные пептиды; при этом пептиды с молекулярной массой не более 10 000 называют олиго-пептидами, а с молекулярной массой, большей 10 000 - поли-пептидами, или белками. Амидные связи, находящиеся в составе пептидов, называют пептидными связями. Та часть молекулы пептида, в которой аминогруппа сохранилась не включенной в пептидную связь, считается ЛТ-концевой, а несущая эту аминогруппу аминокислота называется N-концевым аминокислотным остатком, или N-концом пептида. Часть пептида, в которой осталась свободной карбоксильная группа, называется С-концевой: аминокислота, включающая такую карбоксильную группу, представляет собой С-концевой аминокислотный остаток, или С-конец. Как правило, при изображении формулы пептида N-конец располагают слева, а С-конец - справа.  [38]

Возвращаясь к структуре белков, мы повторяем, что это полимеры, состоящие из набора аминокислот, образующих полипептидные цепи. Полипептидных цепей в одной макромолекуле часто бывает несколько. Даже в самом маленьком из известных белков - : инсулине, состоящем всего из 51 аминокислотного звена, имеются две полипептидные цепи. У каждой полипептидной цепи имеется, как правило, свободная или ацетилированная аминогруппа на одном конце цепи и свободная, или амидированная, карбоксильная группа на втором конце цепи. Первый конец цепи называется N-конец, второй носит название С-конца.  [39]

Во-вторых, для полученного в чистом виде белка мы измеряем важнейшие физико-химические константы: константу седиментации в ультрацентрифуге, константу диффузии и отсюда молекулярный вес, подвижность при электрофорезе, растворимость кристаллов как функцию температуры. Все эти измерения позволяют убедиться с известной степенью точности в чистоте белка. Если он седиментирует в виде единственного пика в ультрацентрифуге и движется в виде единственной зоны в электрофорезе, если он обнаруживает при данной температуре строго постоянную растворимость, независимо от взятого количества кристаллов и объема раствора, значит это индивидуальное вещество. Чувствительным методом контроля за чистотой является определение концевых аминокислот белка. Известно, например, что N-конец всех цепей гемоглобина содержит валин. Если имеется примесь другого белка, то при образовании и отщеплении динитрофениль-ной производной от концевых звеньев, на хроматограмме, помимо валина, обнаруживается другая аминокислота.  [40]

Поскольку ДФФ не является полным структурным аналогом нормальных субстратов этих ферментов, опасность присоединения метки не к активному центру, а к каким-то другим участкам молекулы фермента в этом случае, естественно, больше, нежели в случаях, описанных выше. Однако скорость, стехиометрия и специфичность реакции присоединения ДФФ явно указывают, что метка действительно попадает в активный центр. Известно, например, что ДФФ специфически фосфорилирует один из двух остатков серина в химотрипсине. Химотрипсин может быть помечен и многими другими аналогичными агентами, в том числе и-нитрофенилацетатом, причем в каждом случае ацилируется одна и та же гидроксильная группа серина, тогда как никакие другие группы не ацилируются. Во многих ( хотя и не во всех) исследованных эстеразах и протеиназах ДФФ фосфорилирует гидроксиль-ную группу только того серина, с N-концом которого связан либо аланин, либо глицин. Из таблицы видно, что даже ферменты, сильно различающиеся по своей специфичности, могут иметь одинаковую последовательность аминокислот в участках, примыкающих к остатку серина, содержащему реакционноспособную гидроксильную группу.  [41]

Протяженные амиды, образовавшиеся в результате взаимодействия некоторого числа аминокислот, называются пептидами. В зависимости от числа аминокислотных остатков различают да -, три -, тетра -, пента - и тому подобные пептиды; при этом пептиды с молекулярной массой не более 10 000 называют олиго-пептидами, а с молекулярной массой, большей 10 000 - поли-пептидами, или белками. Амидные связи, находящиеся в составе пептидов, называют пептидными связями. Та часть молекулы пептида, в которой аминогруппа сохранилась не включенной в пептидную связь, считается ЛТ-концевой, а несущая эту аминогруппу аминокислота называется N-концевым аминокислотным остатком, или N-концом пептида. Часть пептида, в которой осталась свободной карбоксильная группа, называется С-концевощ аминокислота, включающая такую карбоксильную группу, представляет собой С-концевой аминокислотный остаток или С-конец. Как правило, при изображении формулы пептида N-конец располагают слева, а С-конец - справа.  [42]

Протяженные амиды, образовавшиеся в результате взаимодействия некоторого числа аминокислот, называются пептидами. В зависимости от числа аминокислотных остатков различают да -, три -, тетра -, пента - и тому подобные пептиды; при этом пептиды с молекулярной массой не более 10 000 называют олиго-пептидами, а с молекулярной массой, большей 10 000 - поли-пептидами, или белками. Амидные связи, находящиеся в составе пептидов, называют пептидными связями. Та часть молекулы пептида, в которой аминогруппа сохранилась не включенной в пептидную связь, считается ЛТ-концевой, а несущая эту аминогруппу аминокислота называется N-концевым аминокислотным остатком, или N-концом пептида. Часть пептида, в которой осталась свободной карбоксильная группа, называется С-концевой: аминокислота, включающая такую карбоксильную группу, представляет собой С-концевой аминокислотный остаток, или С-конец. Как правило, при изображении формулы пептида N-конец располагают слева, а С-конец - справа.  [43]

Поскольку участок в р-форме находится главным образом внутри глобулы, в нем обнаружено много гидрофобных аминокислот, в том числе лейцина и фенилалани-на. Всего в контакте с водой не принимают участия 78 остатков. Два остатка триптофана ( 63 и 147) и один остаток тирозина ( 238) спрятаны внутри молекулы КПА. Остальные остатки этих аминокислот находятся в частичном контакте с растворителем. Существование водородной связи между ОН-группой Туг-238 и карбонильной группой Glu-270, вероятно, имеет некоторое значение для конформационного изменения с участием Glu-270 при связывании субстрата, как описано ниже. Четыре из десяти остатков пролина расположены у N-концов спиральных участков, а три - у концов наиболее длинных цепей в слое с р-структурой. Конечно, справедливость этого утверждения зависит от того, насколько правильно установлен тот факт, что они являются свободными и не участвуют в образовании амидных связей. Карбоксильная группа Glu-292 образует солевой мостик с Arg-272, так что ее заряд локально нейтрализован.  [44]



Страницы:      1    2    3