N-конце

Cтраница 1

N-конце глутаминовая к-та) и протеолизи-рованная ( мол. [1]

Аминокислотная, последова - Более ТОГО белки, выполняющие одну и ту. [2]

На N-конце у обеих цепей имеется так называемая вариабельная область размером немногим более 100 аминокислотных остатков, которая различна у иммуноглобулинов разной специфичности и даже у разных4 иммуноглобулинов, настроенных на определенную антигенную детерминанту. Остальная часть, составляющая у легкой цепи половину молекулы, а у тяжелой - три четверти, одинаковая в пределах иммуноглобулинов одного класса и не зависит от их специфичности. Эту область называют константной или С-областью. [3]

Наращивание с N-конца цепи, по-видимому, используется в качестве метки. Многие только что синтезированные белки выводятся посредством секреторного аппарата клетки; другие белки действуют внутри клетки: в цитозоле, в мембранах или в окружающей их среде. Назначение полипептида может быть закодировано в его последовательности, по крайней мере это представляется вероятным для выводящихся из клетки белков. Согласно сигнальной гипотезе [149], секреторный белок синтезируется в виде пробелка, который представляет собой предшественник с короткоживу-щим фрагментом, присоединенным к N-концу. [4]

Удлинение цепи с N-конца, ие влияя на биологическую активность, увеличивает продолжительность действия пептида. Укороченные или частичные последовательности не обладают биологической активностью. [5]

Удаление 80 аминокислот с N-конца молекулы папаина не снижает его ферментативной активности. [6]

Два треугольника со стороны N-конца представляют рарар-звенья. [7]

Удлинение молекулы брадикинина по N-концу на один оста ток лизина приводит к молекуле каллидина. Активность послед него по сравнению с активностью брадикинина понижена в от ношении действия на гладкую мускулатуру и несколько повы шена ( в зависимости от вида животного) в отношении влиянш на кровяное давление. [8]

Многие белки содержат на своем N-конце специфические полипептидные лидеры, которые выполняют роль сигналов, направляющих эти белки к их рабочему месту. Эти сигнальные последовательности уместно сравнить с почтовым индексом на письме. Белки, синтезируемые рибосомами шероховатого эндоплазматического ретикулума в клетках поджелудочной железы и экспортируемые из этих клеток, например трипсиноген и прокарбоксипептидаза ( разд. N-концах полипептидные лидирующие последовательности. В процессе синтеза любого белка, в том числе предназначенного на экспорт, сигнальные лидеры, будучи расположены на N-конце, образуются первыми. Такие лидеры узнаются особыми рецепторны-ми участками на внешней поверхности эндоплазматического ретикулума, причем это происходит даже раньше, чем рибосома полностью завершит синтез белка. [9]

Он нашел, что на N-конце фракции А аминокислотные остатки располагаются в следующем порядке: гли. На N-конце фракции В последовательность была - фал.вал.асп.глу. Исследование пептидов, содержащих лизин, е-аминогруппы которых также реагировали с динитро-фторбензолом, показало, что они имеют строение тре.про.лиз. асп. [10]

Одновременное удлинение пептидной цепи вазопрессина с N-конца остатком глицина и метилирование гидроксильной группы приводит к аналогу, подавляющему действие гормона. [11]

Эту процедуру ступенчатого расщепления пептида с N-конца можно повторять многократно, идентифицируя последовательно одну аминокислоту за другой. Метод Эдмана используется в качестве химической основы для определения первичной структуры белков и пептидов. Он реализован в специальном приборе-секвенаторе ( от англ, sequence - последовательность), работающем в автоматическом режиме и позволяющем определить последовательность аминокислот с N-конца пептида до 50 - 60 аминокислотных остатков. [12]

Принцип построения пептида из а-аминокислот. [13]

Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, а остальные аминокислоты указывают как заместители ( с суффиксом - ил), перечисляя их последовательно с N-конца, например аланилглицилсерин. [14]

Повторение такой последовательности операций ( удаление защиты с N-конца и конденсация с N-зашищенным производным следующей аминокислоты) ведет к последовательному формированию тетра -, пентапептида и, в конечном счете, п-звенной полипептидной цепи. Две несложные стадии на каждый шаг роста пепи представляются не слишком высокой ценой, так что кажется, что при доступных исходных соединениях построение сколь угодно длинной полипептидной молекулы с заданной последовательностью аминокислотных остатков является всего лишь вопросом достаточного терпения синтетиков. [15]

Страницы: 1 2 3 4