N-конце

Cтраница 2

Повторение такой последовательности операций ( удаление защиты с N-конца и конденсация с N-защищенным производным следующей аминокислоты) ведет к последовательному формированию тетра -, пентапептида и, в конечном счете, п-звенной полипептидной цепи. Две несложные стадии на каждый шаг роста цепи представляются не слишком высокой ценой, так что кажется, что при доступных исходных соединениях построение сколь угодно длинной полипептидной молекулы с заданной последовательностью аминокислотных остатков является всего лишь вопросом достаточного терпения синтетиков. [16]

Эдмана), методы алкилирования и избирательного ацилирования N-конца антибиотика, методы гидролиза аспараги-нового фрагмента с заменой амида на алкил ( арилалкил) амид, реакция Манниха, направленная избирательно в резорциновое ядро аминокислоты 7, разнообразные методы амидирования по конечной карбоксильной группе, а также несколько двойных и тройных модификаций. Индивидуальность полученных продуктов ( их получено более 400) подтверждена методами ВЭЖХ, структура подтверждена методами ЯМР, а также электрофореза и избирательного гидролиза. Биохимическими методами ( с использованием меченых предшественников биосинтеза бактериального пептидогликана) и методами ЯМР с использованием 15N меченого эремомицина показано, что активность гидрофобных производных гликопептидов не связана с взаимодействием связывающего кармана антибиотика ( не затронутого в таких полусинтетических превращениях) с D-Ala-D-Ala или D-Ala-D-Lactate и последующим ингибированием транспептидазы бактериальной стенки. [17]

Название пептида формируется путем последовательного перечисления, начиная с N-конца, названий аминокислот, включенных в пептид; при этом суффикс - ин заменяется на суффикс - ил для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания структур пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной. Для этого остатку каждой природной аминокислоты присвоено трехбуквенное обозначение ( см. с. При описании структуры пептида последовательно перечисляют трехбуквенные обозначения остатков аминокислот, начиная с N-конца. [18]

От брадикинина каллидин отличается присутствием одного дополнительного остатка лизина на N-конце пептидной цепи. [19]

Лейцинаминопептидаза ( ЛАП) является экзопептидазой, отщепляющей аминокислоты от N-конца пептидной цепи. Субстратами могут служить только пептиды, оканчивающиеся ь-аминокис-лотами со свободной гШ2 - грушюй. Название фермента связано с тем, что пептиды, имеющие на N-конце лейцин, и их аналоги, удобные для измерения активности, такие, как лейцил-и-нитроанилид, гидролизуются быстрее всего. Однако специфичность ЛАП очень низка. [20]

Каталитическая активность химотрипсина проназы зависит от группировки, присоединенной к N-концу гидролизуемого субстрата. [21]

Общим типом структуры для всех трех соединений является тетра-пептидная последовательность на N-конце. Доказано, что 3-эндорфин ( 31 АМК) образуется путем протеолиза из более крупного гипофизарного гормона 3-липотропина ( 91 АМК); последний вместе с АКТГ образуется из общего предшественника-прогормона, названного проопиокортином ( является, таким образом, препрогормоном), имеющим молекулярную массу 29 кДа и насчитывающим 134 аминокислотных остатка. Биосинтез и освобождение проопиокортина в передней доле гипофиза регулируется кортиколиберином гипоталамуса. С помощью техники клонирования ДНК, а также метода определения первичной структуры нуклеиновых кислот Сенджера в ряде лабораторий была раскрыта нуклеотидная последовательность мРНК - предшественника проопиокортина. Эти исследования могут служить основой для целенаправленного получения новых биологически активных гормональных лечебных препаратов. [22]

Названия пептидов строятся путем последовательного речисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца, убавлением суффикса - ил, кроме последней С-концевой амино-слоты, для которой сохраняется ее полное название. [23]

Следовательно, полипептидная цепь при биосинтезе белков растет в направлении от N-конца к С-концу, а фермент, вмонтированный в рибосому и катализирующий это химическое превращение, является пептидил трансферазой. [24]

Активация зимогенов пепсина, трипсина и химотряпсина. На диаграммах показаны участки зимогенов, подвергающиеся про-теолизу, в результате которого высвобождаются активные ферменты ( показаны красным. Те фрагменты полипептидных цепей зимогенов, которые отщепляются или вырезаются, показаны черным. Обратите внимание, что химотрип-син состоит из трех полипептидных цепей, ко-валентно связанных друг с другом двумя ди-сульфидными связями и неховалентно-за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий ( дополнение 9 - 4. [25]

В ходе этого процесса ( рис. 24 - 4) с N-конца полипептидной цепи пепсиногена отщепляются 42 аминокислотных остатка в виде смеси коротких пептидов. Остающаяся интактной остальная часть молекулы пепсиногена представляет собой ферментативно активный пепсин ( мол. В желудке пепсин гидроли-зует те пептидные связи в белках, которые образованы ароматическими аминокислотами-тирозином, фенилалани-ном и триптофаном, а также рядом других ( табл. 24 - 1); в итоге из длинных полипептидных цепей образуется смесь более коротких пептидов. [26]

Эти данные были использованы для ступенчатого последовательного гидролиза и анализа пептидов с N-конца, что сравнимо с действием аминопептидазы. Для повышения выхода предложен другой подход с использованием твердофазного носителя. [27]

Увеличение углов вращения соответствует движению по часовой стрелке, если смотреть от N-конца к С-концу пептидной цепи вдоль соответствующей связи. Именно такой способ отсчета углов вращения был принят нами и при обсуждении конформаций сте-реорегулярных макромолекул ( см. гл. Разумеется, введение новой номенклатуры не обязывает нас перестраивать полученные прежде конформационные карты: достаточно лишь нуль отсчета ( ф, 1 з) перенести из левого нижнего угла в центр карты. [28]

Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами: он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцина и в положении 8-аргинин вместо лейцина. Указанная последовательность 9 аминокислот характерна для вазопрессина человека, обезьяны, лошади, крупного рогатого скота, овцы и собаки. В молекуле вазопрессина из гипофиза свиньи вместо аргинина в положении 8 содержится лизин, отсюда название лизин-вазопрессин. У всех позвоночных, за исключением млекопитающих, идентифицирован, кроме того, вазотоцин. Этот гормон, состоящий из кольца с S-S мостиком окситоцина и боковой цепью вазопрессина, был синтезирован химически В. [29]

Доказательство того, что полипептидные цепи растут за счет присоединения новых аминокислотных остатков к С-концу. Красным цветом отмечены те части цепей гемоглобина, которые содержат остатки радиоактивного лейцина через разные промежутки времени после добавления его в инкубационную смесь. Через 4 мин оказались мечеными лишь несколько остатков на С-конце а-гяобина. При более длительной инкубации с меченым лейцином мечеными становятся все большие и большие участки полипептидной цепи, причем меченые остатки лейцина всегда обнаруживаются в прилежащей к С-концу части цепи. Следовательно, полипептидные цепи растут в результате последовательного присоединения аминокислот к С-концу.| N-формилметионин-инициирующая аминокислота у всех прокариот. М - фор-мильная группа показана красным цветом. [30]

Страницы: 1 2 3 4