Cтраница 2
Действие обоих ферментов а - и Р - амилазы прекращается, когда оста ются части молекулы, связанные с фосфорной кислотой и содержащие 1 - 6 связи. Эти соединения расщепляются ферментом декстриназой с освобождением фосфорной кислоты. Освобожденные цепочки осахариваются, по всей вероятности, Р - амилазой. [16]
Американские исследователи называют этот фермент конечной декстриназой, так как субстратом является наиболее трудно гидролизующийся конечный остаток молекулы крахмала. Особенно богаты этим ферментом плесневые грибы, превосходящие зерновые солода по активности декстриназы во много раз. Однако вопрос о том, идентичны ли по свойствам декстриназа солода и плесневых грибов, еще недостаточно ясен. Андеркофлер и Рой ( 1951) выделили конечную декстриназу плесневых грибов в кристаллическом состоянии, но роль ее при осахаривании крахмала еще нуждается в уточнении. [17]
В кишечном соке был также обнаружен фермент конечная декстриназа, гидролизующий 1 6-а-связи в конечных декстринах. Таким образом, расщепление крахмала и гликогена до мальтозы происходит в кишечнике под действием двух ферментов - а-амилазы и конечной декстриназы. [18]
В отличие от пивного сусла, сусло при производстве спирта перед ферментацией не подвергается кипячению, и поэтому ферменты ( включая граничную декстриназу) активны как в лабораторных, так и в промышленных условиях. Считается, что добавление граничной декстриназы к ингибиторам про-теиназы при затирании дает положительный эффект. Хотя механизм высвобождения свободной граничной декстриназы ясен еще не до конца, он, возможно, связан с изменением уровня рН в ходе брожения. [19]
Ранее отмечалось, что крахмал ферментами дрожжей не1 сбраживается. Его превращение в сбраживаемые дрожжами сахаристые вещества производится при помощи ферментов солода. Эти ферменты: а-амилаза, Ььамилаза и декстриназа - находятся в неактивном состоянии уже в исходном зерне, переходя в активное при его проращивании. [20]
В литературе имеются указания на то, что грибы из рода Rhizopus содержат еще особую амилазу, которая отщепляет от крахмальных цепей не мальтозу, а глюкозу и поэтому называется глкжамилазой. Характерная особенность культур плесневых грибов состоит в высокой активности декстриназы, вследствие чего осахаривание крахмала протекает значительно глубже, чем с ячменным солодом. [21]
При осахаривании декстринов наблюдается соответствие между увеличением содержания свободного фосфора и редуцирующих групп. Это обстоятельство указывает на то, что полному разложению молекулы крахмала диастазом препятствуют связи с фосфорной кислотой, которая или входит непосредственно в цепочку, или связывает две или несколько цепочек. Разрыв связей с фосфорной кислотой достигается действием особого декст-ринолитического фермента, который назван декстринофосфота-зой, или сокращенно декстриназой. [22]
При сбраживании фосфодекстринов в присутствии декстриназы остается около 18 % редуцирующих веществ, которые обнаруживаются после гидролиза соляной кислотой. В этих соединениях на одну альдегидную группу приходится около шести глюкозных колец. Количество остающихся неосахаренных веществ составляет около 1 % от первоначального количества крахмала, а так как декстринов получается около 6 % от ( веса крахмала, то следовательно, декстриназа увеличивает использование крахмала на 5 % по сравнению с действием только а - и р-амк-лазы. [23]
Для осахаривания крахмалистого сырья в спиртовом производстве применяются два вида аспергиллов: Asp. Работами ЦНИИСПа установлено, что они образуют резко отличные одна от другой амилолитические системы ферментов, которые, однако, обеспечивают одинаковые выходы спирта. Сравнивая амилолитические ферменты, образуемые плесневыми грибами, с солодовой системой амилаз, необходимо отметить одну характерную особенность плесневых грибов - образование ими декстриназы и мальтазы - активных ферментов, дополняющих действие амилазы. Декстриназа гидролизует до сбраживаемых Сахаров конечные декстрины, остающиеся после воздействия на крахмал а - и р-амилаз солода. Мальтаза гидролизует дисахарид мальтозу на две молекулы глюкозы, но имеются указания на то, что она может гидролизовать и более сложные углеводы - декстрины и даже крахмал. Поэтому для полной характеристики способности тех или иных микроорганизмов, тканей или органов растений и животных к гидролизу крахмала в ЦНИИСПе принято определять не только амилолитическую и осахаривающую способность, применяя в качестве субстрата крахмал, но и способность к гидролизу конечных декстринов и мальтозы. [24]
Высокая активность грибной амилазы позволяет сократить расход ее на осахаривание до очень небольших величин - менее 0 5 % к весу перерабатываемого зерна. Уменьшаются потери крахмала, которые обычно имеют место при выращивании солода. Выход спирта из единицы веса перерабатываемого сырья увеличивается потому, что благодаря высокой активности и характерной специфичности амилаз грибов гидролиз крахмала до сбраживаемых Сахаров происходит глубже, чем при действии солода. В грибных препаратах содержатся также декстриназа и мальта-за, дополняющие действие амилаз, углубляющие его. [25]
Американские исследователи называют этот фермент конечной декстриназой, так как субстратом является наиболее трудно гидролизующийся конечный остаток молекулы крахмала. Особенно богаты этим ферментом плесневые грибы, превосходящие зерновые солода по активности декстриназы во много раз. Однако вопрос о том, идентичны ли по свойствам декстриназа солода и плесневых грибов, еще недостаточно ясен. Андеркофлер и Рой ( 1951) выделили конечную декстриназу плесневых грибов в кристаллическом состоянии, но роль ее при осахаривании крахмала еще нуждается в уточнении. [26]
Крахмал ячменного солода полностью растворяется при температуре 80 С, просяного - при температуре 100 С, что обусловлено различием в температуре клейстеризации этих крахмалов. При температуре 55 С, выше которой нельзя подогревать солодовое молоко ( из-за инактивации амилазы), растворяется около 40 % крахмала ячменного и 16 % - просяного солода. Однако в этом случае на стадиях осахаривания и брожения растворение крахмала резко уменьшается и общее количество крахмала, растворенного в процессах производства, практически остается неизменным. Забродскому и В. А. Вит-ковской - недостатком подваривания является инактивация части амилазы ( амилаза и особенно декстриназа не полностью отделяются от солода), что ухудшает результаты брожения. В связи с этим ни нагревания солодового молока, ни подваривание дробины не проводят. [27]
Эффективность ферментных добавок очень велика. При откорме привес поросят возрастает на 10 - 15 %, но, кроме того, увеличивается на 5 - 7 % коэффициент использования корма. Интересны работы, проведенные во ВНИИФС. Там в корм поросятам-сосунам прибавляли по 0 01 % к рациону комплексные препараты, полученные из плесневых грибов: оризин, содержащий амилазы и протеазы, и аваморин, в котором имеются главным образом амилазы, декстриназа и мальтаза. [28]
Описываемое приведенными уравнениями превращение крахмала в сахар мальтозу происходит под действием ферментов солода. При этом, если а-амилаза расщепляет крахмал с образованием главным образом декстринов и небольшого количества мальтозы, то под действием Ъ - амилазы образуются главным образом мальтоза и небольшое количество декстринов. При одновременном действии а - и Ъ - амилаз около 80 мае. Оставшиеся декстрины превращаются в мальтозу декстриназой в процессе брожения. [29]
В ротовой полости пища не задерживается, поэтому степень расщепления полисахаридов слабая. В двенадцатиперстной кишке и тонком кишечнике идет основное переваривание углеводов. При недостатке этого фермента в кале обнаруживают зерна непереваренного крахмала. Амило ( 1 - 6) - гликозидаза и олиго - ( 1 - 6) - гликозидаза ( конечная декстриназа) расщепляет а ( 1 - 6) - гли-козидные связи в точках ветвления. В тонком кишечнике есть в основном 3 фермента, расщепляющих пищевые дисахариды: мальтаза расщепляет мальтозу на 2 глюкозы; сахараза расщепляет сахарозу на фруктозу и глюкозу; лактаза ( р-галактозидаза) расщепляет молочный сахар лактозу на галактозу и глюкозу. Эти ферменты действуют на щеточной кайме кишечного эпителия - пристеночное пищеварение. [30]