Тепловая денатурация - белок
Cтраница 1
Тепловая денатурация белков в растворах при 50 - 60 С также связана с разрывом связей, при помощи которых образуется третичная структура. Для ряда белков восстановление связей может быть 100 % - м, причем это касается не только водородных или гидрофобных связей, но и дисульфид-ных мостиков. Денатурация изменяет как стабильность, так и функции белков, поэтому весьма важно определять ее характер в научных экспериментах, а также при применении белков в промышленности и медицине. Как правило, при денатурации изменяется форма белковой молекулы, поэтому для контроля ее нативности применяют такие методы, как коэффициент вращательной диффузии, рассеяние света, электронная микроскопия. Кроме того, при переходе молекулы белка в денатурированную форму меняется ее растворимость, спектры поглощения, иммунохимические свойства. [1]
В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков. Степень тепловой денатурации белков зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии. [2]
Наиболее общим и наиболее часто наблюдаемым эффектом является тепловая денатурация белка, представляющая собой существенную перестройку макромолекулы, изменение третичной и частично вторичной структуры. [3]
 |
Зависимость времени корреляции радикала АVI, адсорбированного в водном растворе на сывороточном альбумине, от 1Т при различных температурах. [4] |
Все приведенные на рисунке зависимости оказались обратимыми по температуре; обратимость пропадает после тепловой денатурации белка. [5]
 |
Изменение прочности гелей яичного альбумина после механического разрушения ( рН 3. 20 С для fpaann4HHX концентраций. [6] |
Гель самопроизвольно растрескивается, что, вероятно, связано с возникновением внутренних напряжений в процессе тепловой денатурации белка. При быстром образовании геля возникает каркас трехмерной структуры и вместе с тем продолжает идти процесс денатурации, поэтому рвутся уже ранее образовавшиеся связи. [7]
В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков. Степень тепловой денатурации белков зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии. [8]
 |
Механизмы превращения покоящихся форм. [9] |
Активацию рассматривают как суммарный результат физико-химических процессов реорганизации структуры и снижения стабильности макромолекул и мембран. Их термодинамические и кинетические характеристики сходны с показателями тепловой денатурации белков и плавления нуклеиновых кислот. Все химические реагенты и воздействия, вызывающие активацию, влияют на структурную организацию клеточных биополимеров и мембран. Активация спор при низких значениях рН происходит в той же зоне, где и денатурация белков. [10]
Наряду со скоростью константа скорости химического процесса является основной величиной в кинетике химических реакций. Примером такой реакции может служить распад радиоактивного элемента или тепловая денатурация белка. [11]
С повышением температуры падает вязкость подвижной фазы, а следовательно, и гидродинамическое сопротивление столбика сорбента; соответственно сокращается время достижения равновесия. Теоретически верхним пределом температуры в колонке служит та величина, при которой наступает тепловая денатурация белков. На практике приходится работать при более низкой температуре, в особенности при наличии в исследуемой смеси протеаз и других гидролаз. В ряде случаев, в частности при обработке тканевых экстрактов, рекомендуется работать при температуре близкой или ниже О С и в буфере, содержащем несколько процентов изопропанола. [12]
В дальнейшем многие химики и аптекари описывали типичные для коллоидов явления коагуляции, студнеобразования и тепловой денатурации белков. [13]
Многие исследователи считают, что определяющая роль в термофилии принадлежит белкам, в первую очередь ферментным. С этих позиций основные температурные точки термофилов зависят от конформации одного или нескольких ключевых ферментов: при минимальной температуре роста происходит переход от жесткой неактивной конформации белковых молекул к конформации с ограниченной гибкостью; оптимальная температура роста определяет наиболее благоприятное конформационное состояние ферментных белков; при максимальной температуре начинаются нарушения конформации белков и снижение их ферментативной активности, а выше этой температуры рост прекращается вследствие тепловой денатурации белков. [14]
Эйринг и Стерн произвели квантово-механическую обработку явления денатурации белка и получили интересные результаты. Наиболее характерными результатами денатурации являются: 1) падение растворимости, 2) появление сульфгидриль-ных групп, 3) возрастание вязкости раствора молекул белка. Тепловая денатурация белков обладает огромным температурным коэфициентом, который, как показывает табл. 10, соответствует большой энергии активации. [15]
Страницы: 1 2