Глутаровой альдегид

Cтраница 3

Свойства нек-рых дивинилацеталей RCH ( OCH GH j.| Свойства полидивинилацеталей. [31]

Полимеризацией безводного чистого глиоксаля под влиянием у-лучей при - 196, - 78 и 0 С в течение 65 ч получен неплавкий и нерастворимый полимер, а при полимеризации 1лиоксаля в р-ре тетрагидрофурана при - 78 С в присутствии Na-нафталина - незначительно растворимый в воде и метаноле полимер строения III, к-рый разлагается лишь при 150 С. При полимеризации глутарового альдегида ( R - ( CH2) S - ] в массе без катализатора или в р-ре толуола при 30 С под действием А1 ( С3НБ) 3 - Н20; ВР3 - 0 ( С2НБ) 2 или др. катализаторов образуются растворимые в обычных органич. В этих условиях полимеризация глутарового, р-метил - и р-фенилглутаровых альдегидов протекает по циклич. Полимеризация пробкового альдегида [ R - ( CH2) e - ] в р-ре СС14 при 0 С в присутствии ( K3o - C3H70) 3Al приводит к образованию сложного полиэфира структуры I ( Afre2300), характеризующегося высокой степенью кристалличности; в присутствии водного основания, напр. [32]

Предложено большое число разнообразных методов иммобилизации, основанных как на физической сорбции, так и на ковалентном присоединении белков к носителям. Одним из наиболее полулярных химических приемов является обработка глутаровым альдегидом смеои фермента и полимерного носителя, содержащего аминогруппы. [33]

Водные растворы глутарового альдегида применяются в медицине в качестве антисептического средства, убивающего бактерии, вирусы и споры микроорганизмов. Как показывают ЯМР-спектры, основным компонентом 25 % - ного раствора глутарового альдегида является циклический гидрат, а) Напишите механизм его образования и обратного превращения в глутаровый альдегид, б) Сколько возможно циклических гидратов глутарового альдегида. [34]

Наньо и Гюильбо [548] разработали новый ферментный электрод на L-аминокислоты на основе электрода - датчика растворенного кислорода, который представляет собой платиновый дисковый электрод ( Бекман 39273), запрессованный в пластмассовый цилиндрический корпус. Иммобилизованный сополимер фермента, полученный смешением оксидазы L-аминокислоты, альбумина и глутарового альдегида в 0 1 М фосфатном буферном растворе ( рН 7 3), наносят на поверхность платины. Чтобы защитить слой фермента, на электрод надевают чехол из найлоновой ткани, укрепленный резиновым кольцом. Снижение концентрации растворенного кислорода в результате ферментативной реакции [ см. реакцию (15.2) ] измеряют полярографическим методом. Порядок работы в этом случае такой же, как и при определении спиртов ( см. разд. Электрод стабилен в течение по крайней мере 4 месяцев, время отклика составляет 1 мин. [35]

Вступает в реакции, характерные для альдегидов и алкенов. Применяют для получения метионина, никотиновой и акриловой кислот, глицерина, глутарового альдегида, пиридина, в качестве мономера в произ-ве полимеров и сополимеров. [36]

Из 75 г ( 0 70 моля) бромистого винила, 17 г магния ( 0 70 моля) в 300 мл тетрагидрофурана приготовлен раствор бромистого винил-магния. К этому раствору по каплям добавлен раствор 25 г ( 0 25 моля) глутарового альдегида в 100 мл тетрагидрофурана с такой скоростью, чтобы поддерживалось постоянное кипение. Смесь перемешивалась 4 часа и была гидролизована насыщенным раствором хлористого аммония. [37]

Так, например, Кершен-гольц и др. [29] присоединили олигомеры пероксидаза-инертные белки-альбумин ( пероксидаза предварительно обрабатывалась глутаровым альдегидом в присутствии инертных белков и сывороточного альбумина) к сефарозе и получили высокоактивные препараты с термостабильностью, превышающей ее величину для немодифицированной ковалентно связанной с сефарозой пероксидазы в 500 раз. Маршалл и Рабинович [35] обнаружили значительное увеличение стабильности растворимых конъюгатов фермента с углеводом, приготовленных присоединением трипсина и а - и р-ами-лаз к активированному бромцианом декстрану. [38]

Если холинэстераза иммобилизована с помощью ковалентного связывания, то срок службы биосенсора возрастает. Так, датчик, состоящий из рН - электрода с иммобилизованной на поверхности ацетилхолинэсте-разой ( путем сшивки глутаровым альдегидом с альбумином), функционирует без изменения характеристик достаточно длительное время. Содержание паратиона и севина контролировали по относительном снижению отклика сенсора после внесения в ячейку аликвоты пробы. Заметим, что величина изменения рН зависит не только от активности фермента, но и от буферной емкости раствора. Поскольку увеличение кислотности происходит лишь на мембране, а в объеме раствора рН остается практически постоянным, обычно применяют высокие ( до 0 1 моль / л) концентрации субстрата и ячейки большого ( 100 мл и выше) объема. Кроме глутарового альдегида для иммобилизации холинэстеразы используют сополимеры акрил - и метакрил-амида, желатин. В последнем случае стеклянный шарик рН - электрода погружают в 5 - 10 % - й раствор желатина, содержащий фермент, затем высушивают и обрабатывают водным раствором глутарового альдегида. [39]

Если холинэстераза иммобилизована с помощью ковалентного связывания, то срок службы биосенсора возрастает. Так, датчик, состоящий из рН - электрода с иммобилизованной на поверхности ацетилхолинэсте-разой ( путем сшивки глутаровым альдегидом с альбумином), функционирует без изменения характеристик достаточно длительное время. Содержание паратиона и севина контролировали по относительному снижению отклика сенсора после внесения в ячейку аликвоты пробы. Заметим, что величина изменения рН зависит не только от активности фермента, но и от буферной емкости раствора. Поскольку увеличение кислотности происходит лишь на мембране, а в объеме раствора рН остается практически постоянным, обычно применяют высокие ( до 0 1 моль / л) концентрации субстрата и ячейки большого ( 100 мл и выше) объема. Кроме глутарового альдегида дая иммобилизации холинэстеразы используют сополимеры акрил - и мегакрил-амида, желатин. В последнем случае стеклянный шарик рН - электрода погружают в 5 - 10 % - й раствор желатина, содержащий фермент, затем высушивают и обрабатывают водным раствором глутарового альдегида. [40]

Носители были химически модифицированы: окислением концентрированной азотной кислотой ( введение нитро - и гид-роксигрупп), обработкой гидразином, восстановлением с образованием аминогрупп. Иммобилизацию гидрогеназы проводили, на окисленных образцах термически обработанного полиакри-лонитрила после гидрогеполиза и восстановления с использованием бифункционального реагента - глутарового альдегида. [41]

При постановке реакции в пробирках разведения делают в объеме 0 5 мл, а при микрометоде - в объеме 0 05 мл. В первый ( основной) ряд добавляют сенсибилизированные эритроциты, а во второй ( контрольный) - танизи-рованные или обработанные глутаровым альдегидом эритроциты, взвешенные в разводящей жидкости в том же объеме, что и сенсибилизированные. При пробирочном варианте эритроциты добавляют пастеровской пипеткой по 1 капле, при микрометоде-по 0 025 мл. [42]

Недавно Кальво и др. [556] описали ферментные электроды для определения тирозина, фенилаланина и лизина; на магнитную ферментную мембрану этих электродов нанесена декарбоксилаза. Молекулы фермента сшиваются с инертным белком ( например, альбумином) с помощью соединения, содержащего два функциональных заместителя ( например, глутарового альдегида), а магнитные зерна феррита распределяются по всей структуре мембраны. Этот метод позволяет непосредственно фиксировать пленку на СО2 - электроде, имеющем цилиндрический магнит, без помощи удерживающего кольца. Мембрана с активной декарбоксилазой накладывается на внешнюю поверхность газопроницаемой пленки. [43]

При этом исключается контакт клеток с токсичным реагентом, активность клеток не снижается, сохраняется жизнеспособность клеток. Так, в лабораторном масштабе были проведены процессы ковалентного связывания целых клеток микроорганизмов: Bacillus subtilis на карбодиимиде и агарозе, Escherichia coli на глутаровом альдегиде и альбумине, Zigosaccharotnyces lactis на сефароне и гексаметилендиамине, Saccharomyces paradoxus на р - Аланин - МН2 - сефароне. [44]

Асо и Аито изучали также внутри - и межмолекулярную полимеризацию 3-замещенного глутарового альдегида ( катализатор А1 ( С2Н5) з - Н2О) [ A so Ch. Показано, что наличие заместителей в ( 5-положении к альдегидной группе влияет на скорость исчезновения последних, но структура полимера остается такой же, как при полимеризации глутарового альдегида. [45]

Страницы: 1 2 3 4