Дефосфорилирование
Cтраница 3
Креатин подвергается фосфорилированию с образованием креатин-фосфата, который после дефосфорилирования ( необратимая реакция) превращается в креатинин, выделяющийся с мочой. [31]
Возможное объяснение этого явления состоит в том, что дефосфорилирование может происходить до образования кофермента А. [32]
Лучшим доказательством ранее высказанных предположений о причинах различных скоростей дефосфорилирования и дезацети-лирования активных центров эстераз служил бы пример ингибиро-вания эстераз ангидридами тех кислот, скорость нуклеофильного замещения у центрального атома которых определялась бы теми же или почти теми же факторами, что и скорость нуклеофильного замещения у атома фосфора. И такой пример существует. Как уже отмечалось выше, нуклеофильное замещение у атома серы во многом сходно с нуклеофильным замещением у атома фосфора, в частности участием вакантных d - орбит в образовании л-овязей в основном состоянии молекулы и о-связей в переходном состоянии. В связи с этим представляют интерес работы по ингибированию активных центров эстераз с производными сульфокислот. [33]
Второй цикл - химический, в нем происходят реакции фосфори-лирования и дефосфорилирования. [34]
Выше указывалось, что большинство этих процессов включает стадии фосфорилирования и дефосфорилирования. Через такие же промежуточные реакции с участием фосфора протекает фотосинтез растений. [35]
 |
Биосинтез катехоламинов. [36] |
Помимо такого аллостерического контроля, для нее обнаружена регуляция посредством фосфори-лирования и дефосфорилирования как в надпочечниках, так и в различных областях мозга. В таком регулировании, очевидно, принимает участие сАМР - зависимая протеинкиназа. В результате фосфорилирования понижается Km для кофактора птери-дина и уменьшается сродство к ингибитору обратной связи, а следовательно, происходит активация фермента. Фосфорили-рование включается при функциональной активности нейронов. [37]
Смочксвич определяет тиамин хроматографическим методом после предварительной депротеинизации, кислотного гидролиза и ферментативного дефосфорилирования. [38]
На этом основании можно было полагать, что одна из причин срыва спонтанного дефосфорилирования эстераз, по-видимому, заключается в недостаточно высокой поляризуемости молекулы воды в переходном состоянии при нуклеофильной атаке на тетраэдрический атом фосфора. При использовании нуклеофиль-ных реагентов ( оксимов и гидроксамовых кислот), способных в большей степени поляризоваться в переходном состоянии при нуклео-фильном замещении у фосфора, чем молекула воды, нуклеофильная атака протекает более успешно. [39]
Активирующее действие на синтез гликогена в мышцах оказывает также инсулин, способствуя дефосфорилированию гликогенсинтазы за счет активации протеинфосфатазы, катализирующей реакцию дефосфорилирования этого фермента. [41]
В следующей реакции ЦЦФ-этаноламин, взаимодействуя с 1 2-дигли-церидом, образующимся при дефосфорилировании фосфатидной кислоты, превращается в фосфатидилэтаноламин. [42]
Так, например, подобный подход может помочь ответить на вопрос, почему дефосфорилирование активных центров эстераз после взаимодействия с фосфорорганическими ингибиторами протекает крайне медленно, в то время как дезацетилирование происходит с огромными скоростями. Если подходить к этому вопросу со старых позиций об аналогии между процессами ацетилирования и фосфорилирова-ния нуклеофильных реагентов, в частности нуклеофильных группировок активных центров эстераз, то четкого ответа не может быть получено. [43]
При определении структуры индивидуальных нуклеотидов часто используют химический или ферментативный гидролиз, а также дефосфорилирование до соединений известной структуры. Эта проблема была решена сравнительно легко для 5 -нуклеотидов и для дез-оксинуклеозид - З - фосфатов. Однако быстрое взаимопревращение рибонуклеозид-2 - и - З - фосфатов оказалось серьезной проблемой для исследователей, начинавших работы в этой области. Применение ионообменной хроматографии для разделения компонентов гидролизата дрожжевой РНК позволило однозначно определить положение фосфорильных остатков в этих нуклеотидах. [44]
Если олиго - или полинуклеотид фосфорилирован по З - концу, первой стадией является ферментативное дефосфорилирование. Затем следует периодатное окисление, превращающее З - концевой нуклеозидный остаток в 2 / 3 -диальдегид XVI, в котором 5 -фосфо-диэфирная связь находится в ( 3-положении к 3 -альдегидной группе ( подробнее о периодатном окислении см. стр. Завершающей стадией является расщепление 5 -фосфоэфирной связи в диальде-гидном производном XVI под действием различных первичных аминов. В результате образуется олиго - или полинуклеотид, укороченный с З - конца на одно нуклеотидное звено. Весь цикл превращений может быть повторен. От продукта превращения бывшего З - концевого нуклеотидного звена XVII при действии кислоты ( рН13) или щелочи ( рН 11) отщепляют основание, определяемое далее обычными аналитическими методами. Разрешающая способность метода ( возможность определять достаточно длинную З - концевую последовательность олигонуклеотида или РНК) зависит от полноты прохождения каждой стадии реакции. Важнейшей из этих стадий является расщепление фосфодиэфирной связи в диальдегиде XVI под действием аминов. [45]
Страницы: 1 2 3 4