Cтраница 1
Альдегидоксидаза участвует в реакции окисления; альдегидов с образованием соответствующих кислот и перекиси водорода. [1]
Существование отдельной альдегидоксидазы, окисляющей альдегиды при посредстве свободного кислорода, кажется мне мало вероятным. [2]
Между альдегидоксидазой из печени кролика и ксантиноксида-зой молока имеется удивительное сходство. [3]
КСАНТИНОКСИДАЗА ( альдегидоксидаза, фермент Шардингера) - фермент, катализирующий окисление еипоксантина в ксантин, и ксантина в мочевую кислоту молекулярным кислородом; относится к группе оксидаз. Наряду с гипоксантином и ксантином окисляет нек-рые другие пурииовые основания, птерины, а также многие алифатич. [4]
КСАНТИНОКСИДАЗА ( альдегидоксидаза, фермент Шардннгера) - фермент, катализирующий окисление, ипокгашпина в ксантин, и ксантипа в мочевую кислоту молекулярным кислородом; относится к группе оксидпх. Наряду с гипоксантином и ксантином окисляет нек-рые другие пурипоные основания, птерины, а также многие алифатич. [5]
Таким образом, альдегидоксидаза ( ксантиноксидаза) молока является ферментом мало специфичным как и донору, так и к акцептору водорода. [6]
К ним относятся, например, альдегидоксидаза, оксидазы аминокислот ( стр. [7]
По крайней мере три из молибденсодержащих ферментов - ксантиноксидаза, альдегидоксидаза и нитратредуктаза - содержат одновременно флавиновый кофактор. По данным исследований методом ЭПР [44, 74, 124], в этих ферментах имеет место перенос электрона между молибденом и флавиновым кофактором, что привело к предположению о непосредственной связи молибдена с молекулой флавина. В связи с этим было исследовано взаимодействие молибдена с различными флавинами как возможная модель ферментативного электрон-транспортного процесса. [8]
В организмах животных молибден входит в состав таких ферментов, как ксантиноксидаза, альдегидоксидаза и суль-фатоксидаза. Потребность организмов животных и человека в молибдене невелика. Повышенное содержание молибдена в природе вредно сказывается на здоровье людей и животных, хотя он и считается умеренно токсичным элементом. Существуют природные биогеохимические провинции, обогащенные молибденом. У жвачного скота, питающегося кормами, обогащенными молибденом, в условиях недостатка меди возникают опухоли, появляются изменения скелета. У человека при диете с таким же соотношением молибдена и меди проявляются симптомы подагры. [9]
В настоящее время известно 15 молибденсодержащих ферментов, три из которых встречаются в животном организме. Это альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и сульфитоксидаза. В биологических системах молибден присутствует в четырех состояниях окисления ( IV-VI), из которых соединения Mo ( V) имеют отчетливый ЭПР-сигнал, легко распознаваемый по его характерной сверхтонкой структуре, содержащей шесть сателлитных пиков. [10]
Поскольку эти ферменты катализируют реакции окисления кислородом воздуха, их называют также оксидазами. К ним относятся, например, альдегидоксидаза, глюкозоксидаза Penicillium, оксидазы аминокислот ( стр. [11]
Так как ферменты, содержащие флавин, есть у многих анаэробных и аэробных бактерий, становится понятным, почему большинство аэробных организмов обладает каталазой. В реакции ( 3), катализируемой многими оксидазами ( ксантиноксидазой, альдегидоксидазой, NADPH-оксидазой и др.), переносится только один электрон. При этом образуется супероксид-ион OJ, который, будучи радикалом, очень реакцион-носпособен. Мы имеем здесь дело только с побочной реакцией названных ферментов; однако супероксид-радикал и продукт его реакции с Н2О2 ( О2 - Н2О2 Н2 - О2 Н2О ОНгидроксил-радикал, будучи весьма реакционноспособны, вызывают образование в клетке высокореактивных соединений. [12]
К числу белков такого типа ( в скобках показано число атомов железа) относятся бактериальный ферредоксин ( 6 - 8), ферредоксин растений ( 2); дигидрооротатдегидрогеназа ( 2); ксантинокси-даза ( 8); альдегидоксидаза печени ( 8); восст. [13]
В этом одна из причин, которая затрудняла изучение молибденсодержащих белков. Наличие двух атомов молибдена в молекуле белка может отражать отчетливо выраженную склонность низкомолекулярных соединений молибдена к образованию димерных комплексов, однако оно может быть и случайным, поскольку ни в одном из указанных белков не обнаружено взаимодействия между атомами молибдена. Ферменты млекопитающих ( альдегидоксидаза, сульфитоксидаза, ксантиндегидроге-наза и ксантиноксидаза) выделены из печени, однако наилучшим источником ксантиноксидазы является молоко. Основным источником нитратредуктазы и нитрогеназы служат бактерии. [14]
Все доступные к настоящему времени экспериментальные данные свидетельствуют в пользу близкого сходства структуры центров, связывающих восстановительные субстраты в этих двух ферментах. Вероятно, различия между ними сводятся к небольшим различиям в лигандном окружении атома молибдена. Как и в случае ксантиноксидазы, для установления структуры альдегидоксидазы потребуется выяснение природы этих лигандов и относительного пространственного расположения компонентов электрон-транспортной цепи. [15]