Альдегидоксидаза

Cтраница 2

В исследованиях Тейбора [182] был убедительно обоснован указанный выше механизм осуществляемых диаминоксидазой реакций ( стр. Этот автор получил фермент из почек свиньи в очищенном виде и показал, что продуктами окисления гистамина являются имидазолацетальдегид, аммиак и перекись водорода. Было установлено, что альдегид окисляется дальше в имидазолуксусную кислоту альдегидоксидазой в присутствии дифосфопиридиннуклеотида или ксантиноксидазой молока и кислородом. Путресцин, кадаверин и, по-видимому, другие диамины превращаются в соответствующие аминоальдегиды. [16]

Некоторые свойства белков-переносчиков кислорода ( по Г. Эйхгорну. [17]

Флавопротеины входят в состав оксидоредуктаз - ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил - КоА - дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. [18]

В результате детального исследования различий в редуктазных реакциях при различных комбинациях альдегидоксидазы, ингибиторов и акцепторов электрона был сделан вывод [63], что имеется линейная последовательность по крайней мере четырех переносчиков электронов в молекуле фермента, причем восстановление молекулярного кислорода в этой цепи осуществляется в последнюю очередь. Этими четырьмя переносчиками, по-видимому, являются молибден, кофермент Q, ФАД и Fe. Дальнейшие сведения о природе электрон-транспортной цепи были получены из опытов, выполненных методом ЭПР. Альдегидоксидаза отличается от ксантиноксидазы в том отношении, что покоящийся фермент дает слабый сигнал ЭПР Mo ( V) с - фактором, равным 1 97, который соответствует пример но 3 % всего содержания молибдена в ферменте. При инкубации фермента с избытком субстрата интенсивность сигнала возрастает, но только до уровня, соответствующего 15 - 20 % полного содержания молибдена. [19]

Окись углерода ингибирует процесс восстановления п-нитробен-зойной кислоты, но не влияет на образование соответствующих дианионных радикалов, что указывает на отсутствие участия цито-хрома Р-450 в этом радикальном процессе. Мейсон и Хольтцман [232] считают, что цитохром Р-450 вступает в реакцию на более поздней стадии и передает электроны промежуточным соединениям, образованным после анионных радикалов. Такими соединениями могут быть гидроксиламины. В этом отношении нитроредуктаза аналогична ксантиоксидазе, альдегидоксидазе и НАДФН-цитохром с редуктазе, которые восстанавливают субстраты через свободные радикалы до гидроксиламинов. [20]

Рибофлавин входит в состав флавиновых кофер-ментов, в частности ФМН и ФАД, являющихся в свою очередь просте-тическими группами ферментов ряда других сложных белков - флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование ( отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы L - и D-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [21]

Страницы: 1 2