Cтраница 1
Карбамоилфосфат для целей биосинтеза пиримидиновых нуклеотидов синтезируется у эукариот в цитоплазме и донором аминогруппы служит глутамин. [1]
Неизменность фонда карбамоилфосфата в печени мышей в течение первых 5 сут после рентгеновского облучения мышей в дозе 178 мКл / кг ( ЛДзо / зо) свидетельствует о том, что, если 2 - й этап биосинтеза УМФ de novo в этой ткани и нарушается в данный период лучевой болезни, то не из-за изменения фонда субстрата. Уменьшение концентрации субстрата через 6 - 8 сут и, наоборот, резкое ее-возрастание через 11 - 14 сут после облучения [ Waldschmidt M. Однако изучение активности этого фермента в печени другого вида животных - кроликов, подвергнутых рентгеновскому облучению в дозе 116 1 мКл / кг [ Савиць-кий В. [2]
Торможение глутаминсинтетазы карбамоилфосфатом, которое у позвоночных, видимо, составляет неотъемлемую часть механизма, регулирующего обмен NH, у моллюсков не могло бы быть выгодной особенностью ( если только у них нет других ре-гуляторных изоферментов глутаминсинтетазы), так как блокада в этом пункте препятствовала бы также дальнейшему синтезу карбамоилфосфата. [3]
На II стадии карбамоилфосфат реагирует с аспартатом, в результате чего образуется N-карбамоиласпарагиновая кислота. Последняя подвергается циклизации ( под действием дигидрооротазы) с отщеплением молекулы воды, при этом образуется дигидрооротовая кислота, которая, подвергаясь дегидрированию, превращается в оротовую кислоту. В этой реакции участвует специфический НАД-содержащий фермент дигидро-оротатдегидрогеназа. [4]
Дальнейшее использование азота карбамоилфосфата происходит по двум путям: для синтеза пиримидинов и аргинина. [5]
Аспартат - карбамоилтрансфераза ( карбамоилфосфат: L-аспартат - карбамоил-трансфераза, 2.1.3.2) - ключевой фермент в цепи ферментативных биохимических реакций синтеза пиримидинов. В результате его действия происходит синтез уридин-б - монофосфата, который является предшественником остальных пиримидино-вых нуклеотидов. [6]
ЦТФ из аспартата и карбамоилфосфата. [7]
Перенос карбамоильной группы с карбамоилфосфата на аспартат; ( рис. 14 - 29, стадия а) приводит к образованию продукта, способного к немедленной циклизации путем элиминирования воды; в результате образуется дигидрооротат. Карбамоилтрансфераза является в высокой степени регулируемым ферментом, и в настоящее время она служит объектом интенсивных исследований ( гл. Дигидрооротат окисляется особым флавопротеидом за счет NAD, являющегося внешним окислителем. [8]
В результате этой реакции образуется карбамоилфосфат ( КФ): С02 Ш3 АТФ - H2N - СО - ОР03Н2 АДФ. [9]
Биосинтез пиримидинов начинается с синтеза карбамоилфосфата, промежуточного продукта, важного и в других отношениях. Из всех известных путей образования карбамоилфосфата наибольшее значение имеет, безусловно, синтез его из аммиака, двуокиси углерода и АТФ. Известны два типа таких реакций. [10]
Константа равновесия р-ции образования цитруллина из орнитина и карбамоилфосфата ( II), катализируемая орнитин-карбамоилтрансферазой, настолько велика, что орнитин практически полностью переходит в цитруллин. [11]
Первой из стадий собственно цикла мочевины является образование карбамоилфосфата. [12]
Решающим этапом в биосинтезе пиримидинов является образование N-карбамоиласпартата из аспартата и карбамоилфосфата, катализируется эта реакция аспартат-транскарбамоилазой. [13]
ОКТФ в митохондриях печени ассоциирована с КФС I, что помогает избежать гидролиза карбамоилфосфата и способствует необратимости реакции образования цитруллина. Так же как и первый фермент, ОКТФ выполняет ре-гуляторную функцию в процессе синтеза мочевины. [14]
Реакция открыта у разных микроорганизмов и, возможно, используется скорее для ресинтеза АТФ, чем для синтеза карбамоилфосфата. [15]