Карты - электронная плотность
Cтраница 2
Результаты численных расчетов приобретают известную наглядность при построении карт электронной плотности молекулы. Эту информацию часто дополняют построением отдельных молекулярных орбиталей. При формировании химической связи происходит перераспределение электронной плотности между взаимодействующими подсистемами. [16]
На рис. 16.20, Л и Б приведены две карты электронной плотности с разрешением 2 А. Одна из них соответствует плоскости, в которой находится ион цинка, а вторая - плоскости, расположенной сразу над ним. Наибольшей плотности на картах отвечает ион металла. Так как аминокислотная последовательность пока не известна, идентификация должна считаться лишь предварительной. Интересно, что два из этих трех лигандов ( на рис. 16.20 5 они расположены левее) относятся к одному и тому же участку пептидной цепи и их разделяет только один остаток. [17]
 |
Стереодиаграммы дегидратированного ( а и гидратированного ( 6 цеолитов Т1А. [18] |
Заметим, что действительные межатомные расстояния могут отличаться от приведенных, так как карты электронной плотности дают усредненные величины. [19]
Следует помнить, однако, что использованные экспериментальные данные также могут содержать ошибки, вызванные неправильной интерпретацией карт электронной плотности. [20]
Рентгеноструктурный анализ фибриллярных белков [130- 132] дает картину, весьма бедную рефлексами, и прямое определение структуры синтезом Фурье и построением карт электронной плотности, как это возможно для монокристаллов, в том числе для глобулярных белков, здесь не проходит. Не всегда таким способом удается однозначно определить структуру; в лучшем случае становятся известными два параметра спирали - проекция повторяющейся единицы на ось - с - и спиральное вращение вокруг оси при переходе от одной повторяющейся единицы к последующей - 6; координаты атомов и, следовательно, углы ф, ty и % нельзя установить с достаточной точностью. Надо полагать, что конформационный анализ фибриллярных белков может стать очень полезным для экспериментаторов. [21]
Витамин Bi2 изучался методом рентгено-структурного анализа, начатым Дороти Ходжкин в Оксфорде в 1948 г. Вычисления на основе результатов измерения отражения рентгеновых лучей позволили составить карты электронных плотностей в трех измерениях. Постепенно в несколько этапов, сочетая химические методы расщепления с синтезом отдельных фрагментов молекулы, определялось положение все большего числа атомов в структуре. Вся программа работы с витамином Bia и его аналогами потребовала примерно около 10 млн. вычислений. [22]
Структурные домены четко ограничены на картах электронной плотности. Анализ карт электронной плотности, рассчитываемых в ходе рентгеноструктурного анализа, показал, что многие белки состоят из нескольких глобулярных областей, довольно слабо связанных между собой. Эти области, четко ограниченные на картах распределения электронной плотности, получили несколько неопределенное название структурные домены. Очевидно, что определение домена весьма нестрого и здесь может возникать много спорных ситуаций. Среди глобулярных белков четко определенные домены были обнаружены в иммуноглобулинах. Схематически они изображены на рис. 4.2, в; в этом случае домены располагаются вдоль полипептидной цепи, как жемчужины в ожерелье. [23]
Сущность этого метода заключается во введении в строго определенные участки полипептидной цепи белка атомов тяжелых металлов ( например, атомов ртути) и сравнении рентгенограмм кристаллов свободного белка и изоморфных замещенных структур. Расшифровка получаемых карт электронной плотности позволяет создать трехмерную картину молекулы белка. [24]
 |
Двумерная проекция Фурье элементарной ячейки миоглобина ( по Кендрью, 1961. [25] |
Так как толщина элементарной ячейки гемоглобина соответствует толщине примерно 40 атомов, то при проектировании на плоскость следы всех атомов накладываются друг на друга и не поддаются расшифровке. Для этого сначала были получены карты электронной плотности для большого количества параллельных плоскостей элементарной ячейки. [26]
Таким образом, для расчета и интерпретации карт электронной плотности белков необходимы другие данные. В связи с этим при интерпретации результирующих карт электронной плотности положение атомов может быть определено лишь приближенно. Эта проблема была впервые успешно решена [54] методом изоморфного замещения с применением солей тяжелых металлов. [27]
Размеры полости макроцикла и расположение в ней донорных атомов весьма существенны для предсказания устойчивости металло-комплексов, темплатного синтеза макроциклических соединений и при поиске селективных лигандов для разделения ионов металлов. Размеры полости определяют на основании данных рентгеноструктурного анализа, построением моделей типа Стюарта - Бриглеба или выполнением квантово-химических расчетов и составлением карт электронной плотности: полость - это замкнутая область с минимальной электронной плотностью. [28]
По причинам технического характера моделирование кристалла рубредоксина до сих пор не осуществлено. Начальное кристаллографически определенное положение молекул воды, а следовательно, и общее количество молекул воды в уточненной кристаллической структуре основываются на в некоторой степени субъективной интерпретации карт электронной плотности. Поэтому в общем понятно, почему два таких различных результата получены в двух разных лабораториях. Уточнение структуры рубредоксина со множеством упорядочение расположенных молекул воды может рассматриваться как проверка гипотезы, согласно которой в кристалле белка существует намного более упорядоченная вода, хотя эта гипотеза, по-видимому, не повлияла на уточнение структуры ИТПЖБ. [29]
В квантовой химии традиционно осуществляют анализ характеристик атомов и связей в молекуле в терминах атомных зарядов и порядков связей. Наиболее известен анализ заселенностей по Малли-кену. Разработаны и другие схемы анализа эффективных атомных зарядов, в том числе с привлечением карт электронной плотности и путем анализа экспериментальных данных по изменению колебательных спектров молекул при изотопическом замещении. [30]
Страницы: 1 2 3