Cтраница 2
НАД для пируватдегидрогеназы, так же как и в случае а-кето-глутаратдегидрогеназы, может регенерироваться с помощью фу-маратредуктазы. Вероятно, этот путь более выгоден для тех факультативных анаэробов, для которых глюкоза служит единственным источником углерода и энергии. В отличие от этого у двустворчатых моллюсков концентрации свободных аминокислот могут быть в 100 раз выше, чем в тканях млекопитающих, и эти вещества считают важным потенциальным источником энергии. Для таких организмов, вероятно, более выгоден путь, проходящий через а-кетоглутарат, поскольку в этом случае обмен глюкозы оказывается сопряженным с катаболизмом аминокислот. Возможно даже, что именно наличие аминокислот привело в ходе эволюции к появлению у пируватдегидрогеназы новой функции, состоящей в генерировании аце-тил - КоА для конденсации с оксалоацетатом, в результате которой образуется цитрат. [16]
Катаболизм лизина необычен в том отношении, что между а-амино-группой и общим азотным фондом не устанавливается равновесие. Однако катаболизм начинается с дезаминирования и дальше идет через р-окисление. Имеются данные по меньшей мере о шести вариантах процесса р-окисления для расщепления лизина. В случае пути, кажущегося наиболее простым ( путь А на рис. 14 - 8) - - этот путь используется Flavobacterium fuscum [51] - е-аминогруппа отщепляется в результате прямого ( но атипичного) пе-реаминирования. Образующийся полуальдегид а-аминоадипината окисляется в а-аминоадипинат. Последний распадается путем последовательного ряда реакций, характерных для катаболизма аминокислот: за переаминированием следует окислительное декарбоксилирование образующейся а-кетокислоты и - окисление ацил - СоА - производного. При распаде лизина в последовательность реакций ( 3-окисления дополнительно включается стадия декарбоксилирования концевой карбоксильной группы. [17]