Ферментативная кинетика

Cтраница 4

Одним из характерных проявлений жизни является удивительная способность живых организмов кинетически регулировать химические реакции, подавляя стремление к достижению термодинамического равновесия. Ферментативная кинетика занимается исследованием закономерностей влияния химической природы реагирующих веществ ( ферментов, субстратов) и условий их взаимодействия ( концентрация, рН среды, температуры, присутствие активаторов или ингибиторов) на скорость ферментативной реакции. Главной целью изучения кинетики ферментативных реакций является получение информации, которая может способствовать выяснению молекулярного механизма действия фермента. [46]

Следует подчеркнуть, что в сколько-нибудь сложных случаях число констант скоростей настолько велико, что они не могут быть установлены на основе экспериментов, проводимых в стационарных условиях. Нестационарная ферментативная кинетика и, тем самым, механизм действия ферментов эффективно изучаются методами химической релаксации, развитыми Эйгеном. Система выводится из равновесного или стационарного состояния быстрым изменением внешнего параметра и изучается кинетика ее приближения к новому равновесному или стационарному состоянию. [47]

Можно надеяться, что развитие ферментативной кинетики и ее применение в исследованиях холинэстераз и других ферментов приведут к новым успехам в решении проблем ферментативного катализа. [48]

По этой причине при исследовании механизма химических реакций и оценке реакционной способности веществ в химической кинетике измерение констант скорости реакции является одной из важнейших задач. Это в равной степени относится и к ферментативной кинетике, однако практически здесь задача часто оказывается в значительной мере более сложной. [49]

Изменение копстанты связывания для фермента аргиназы как функции рН. [50]

Цифры эти весьма поучительны, к их трактовке мы вернемся несколько позже. Здесь же следует подчеркнуть, что, исследуя ферментативную кинетику как функцию различных факторов, нужно стремиться изучить обе константы Мяхаэлпса, так как они описывают разные стороны каталитического процесса. [51]

Автор данной книги весьма скептически оценивает приложения статистической ферментативной кинетики к анализу экспериментальных данных по деструкции полимерных субстратов на базе представлений о характеристических аффинностях индивидуальных сайтов активного центра, или об аддитивности сродства индивидуальных сайтов к мономерным остаткам субстрата. Возможно, этот скептицизм обусловлен определенной приверженностью автора к классической ферментативной кинетике, где четкий математический аппарат, играя лишь вспомогательную роль, не заслоняет красоту логических построений, направленных на выявление все новых кинетических особенностей игры фермента и субстрата. Но дело скорее не в этом, а в том, что постулат о неизменности показателей сродства сайтов, независимо от того, заняты или нет соседние связывающие участки, и независимо от строения ( степени полимеризации) субстрата в корне противоречит современным представлениям о динамической структуре фермента и его активного центра. [52]

Таким образом, вопрос о конкретном химическом строении участка холинэстераз в районе катионной группировки требует дальнейшего исследования. При этом необходимо иметь в виду, что использование методов ферментативной кинетики для этих целей может быть полезным только в том случае, если для сопоставления выбираются адэкватные константы, что не во всех случаях принимается во внимание. Так, например, вывод о том, что 3 3-диме-тилбутилацетат в качестве субстрата холинэстераз несущественно отличается от ацетилхолина [174-175], был основан на сопоставлении скорости гидролиза при концентрации оптимальной для каждого субстрата. При этом, следовательно, оценивалась максимальная скорость реакции, которая находится в сложной зависимости от констант скорости промежуточных стадий. [53]

Страницы: 1 2 3 4