Cтраница 1
D-глутаминовая кислота, - L-серин, глицин, а, Е - диаминопиме-линовая кислота, L-лизин и др. Наличие в этом биополимере аминокислот с двумя аминными группами и их предшественников ( орнитин, лизин, а, е-диаминопимелиновая кислота и др.) важно, так как они могут формировать еще дополнительные связи с пептидами с помощью пептидной связи, образуя более сложный полимер. [1]
Природная L-глутаминовая кислота употребляется как вкусовая добавка в пищевых концентратах; D-глутаминовая кислота безвкусна. [2]
Глутаконовая кислота [138], 600 цыс - Глутакоиовая кислота [136], 600 D-Глутаминовая кислота [ 198, разл. [3]
О-глюкозы ] ( 24), а также аминокислот - D - и / - аланина, D-глутаминовой кислоты, / - лизина и других ( в зависимости от бактерии), причем вышеупомянутые моносахариды образуют линейные цепи с чередующимися звеньями. [4]
Жесткий кислотный гидролиз мукопептида дает глюкозамин и му-рамовую кислоту примерно в эквимолекулярном отношении, а также аминокислоты: D - и L-аланины, D-глутаминовую кислоту, L-лизин и иногда глицин. Мукопептид из некоторых бактерий содержит вместо L-лизина - его необычные аналоги - а. D L - и Ь 1-а е-диамино-пимелиновую кислоты, орнитин. [5]
Фермент, по-видимому, использует как D -, так и L-изомеры глутаминовой кислоты. При реакции L-глутамина с D-глутаминовой кислотой реакция переноса происходила более активно, чем гидролитическое расщепление глутамина, причем в качестве продуктов реакции накапливались пептиды, содержащие до шести аминокислотных остатков. Тот же ферментный препарат катализирует гидролиз природного полипептида и-перенос - у-глутамильных групп от этого полипептида к D-глутаминовой кислоте с образованием - у-глу-тамилглутаминовой кислоты. [6]
Эти организмы обладают аланинрацемазой и - D-трансаминазой. У других организмов ( например, у Lactobacitlus arabinosus) усвоение D-глутаминовой кислоты связано с превращением ее в L-изомер рацемазой глутаминовой кислоты ( стр. D-Ала - нин используется для роста у Streptococcus faecalis и ряда других организмов. Взаимопревращение L-аланина и D-аланина осуществляется рацемазой, действующей при участии пиридо-ксальфосфата. Конкретные функции D-аланина в метаболизме этих организмов мало изучены ( см., однако, стр. D-Серин превращается у некоторых организмов в пировиноградную кислоту, а D-треонин - в а-кетомасляную. У некоторых микроорганизмов D-цистеин подвергается десульфированию и дезами-нированию с образованием пирувата. Многие D-аминокислоты дезаминируются микроорганизмами, у которых имеются окси-дазы D-аминокислот ( стр. [7]
В исследованиях Торна и его сотрудников [311-314], проведенных относительно недавно, было убедительно доказано участие D-аминокислот в реакциях ферментативного переаминирования у некоторых бактерий, синтезирующих внеклеточные полиглутаминовые кислоты с преобладанием D-конфигурации. Торн обнаружил, что бесклеточные препараты из Bacillus subtitle катализируют образование D-глутаминовой кислоты, D-аспарагиновой кислоты и некоторых других D-аминокислот ( например, D-метионина, D-серина) из D-аланина и соответствующих а-кетокислот. Свежеприготовленные ферментные экстракты осуществляли также реакцию переаминирования между L-аспарагиновой и а-кетоглутаровой кислотами; в этом случае образующаяся глутаминовая кислота имела L-конфигурацию, Если экстракты хранить в течение некоторого времени и затем подвергнуть их диализу, то активность D-трансаминазы ( при добавлении пиридоксальфосфата в качестве кофермента) значительно превышает активность L-трансаминазы. [8]
Характерным для всех антибиотиков этого класса является присутствие в молекуле по крайней мере одного D-аминокислотного остатка, чаще всего D-фенил-аланина, как в приведенном выше примере. Бацитрацин содержит, кроме этой D-аминокислоты, еще D-аспарагиновую кислоту, D-глутаминовую кислоту и D-орнитин. [9]
К мурамовой кислоте, через амидную часть, присоединяется пептид, состоящий из четырех аминокислот. Второй и четвертый аминокислотные остатки, как правило, константны и представлены D-глутаминовой кислотой и D ( L) - аланином. Первая аминокислота - всегда L-аланин, а третья у разных бактерий может варьировать. Часто ее определяют как О1 - 2 6-диаминопи-мелиновую кислоту. [10]
Материалом бактериальных капсул могут служить молекулы как белковой, так и полисахаридной природы. Например, основное капсульное вещество сибиреязвенного микроба по своей структуре представляет неразветвленный полимер D-глутаминовой кислоты. Оно придает всей клетке выраженные гидрофильные свойства, затрудняющие фагоцитоз. Полагают, что основной эффект патогенеза B. [11]
Полипептиды вырабатываются также Bacillus anthracis ( мол. Эти полипептиды, обусловливающие высокую вирулентность этих бактерий, имеют сильнокислый характер и дают при гидролизе исключительно D-глутаминовую кислоту. Остатки глутаминовой кислоты связаны аномальными упептидными связями, что было установлено превращением метилового эфира в гидразид, который подвергался перегруппировке Курциуса, или превращением в амид и гофмановской перегруппировкой последнего ( В. [12]
Антибиотическая активность бацитрацинов обусловлена наличием тиазолидинового кольца в молекулах антибиотиков. В структурном отношении наиболее полно изучен бацитрацин А, содержащий 10 аминокислот ( L-изолейцин, L-лейцин, D-фенилаланин, L-цистеин, L - и D-аспарагиновые кислоты, D-глутаминовую кислоту, L-гистидин, L-лизип и D-орнитин) дополнительно к остатку тиазолидина. Антибиотик губительно действует на аэробные и анаэробные грамположитель-ные микроорганизмы. [13]
Аминокислоты D-ряда называют иногда неприродным так как они не используются для построения белков челове ского организма. D-a - аминокислоты встречаются во мно природных пептидах, продуцируемых микроорганизмами, нап мер в антибиотиках ( грамицидин, актиномицин, полимикси а также в составе биополимеров клеточной стенки бактер например остаток D-глутаминовой кислоты - в оболочке бак рий сибирской язвы. [14]
Действие его аналогично действию оксидазы D-аминокислот. В неочищенных препаратах оксидазы D-аминокислот, полученных из почек свиньи, может присутствовать оксидаза D-аспарагиновой кислоты; однако этот последний фермент инактивируется значительно легче. Препараты оксидазы D-аспарагиновой кислоты окисляют также D-глутаминовую кислоту, хотя и значительно медленнее, чем аспарагиновую кислоту. Высказывалось мнение о существовании особой оксидазы D-глутаминовой кислоты, однако четкое разделение оксидаз D-аспарагиновой и D-глутаминовой кислот осуществить не удалось. [15]