D-глутаминовая кислота
Cтраница 2
Число прямых доказательств участия лизина в реакциях переаминирования невелико; однако при исследовании обмена этой аминокислоты получены данные, указывающие на ее превращение в соответствующее а-кетопроизводное путем переаминирования [351] ( см. стр. D-трансаминаза, по-видимому, играет роль в образовании D-глутаминовой кислоты, необходимой для синтеза внеклеточной D-полиглутамино-вой кислоты ( см. стр. [16]
Для объяснения этих наблюдений Г. Ф. Гаузе выдвинул идею о том, что инверсия колоний связана с инверсией каких-то веществ ( не обязательно аминокислот. Продолжая далее эту мысль, Г. Ф. Гаузе высказал даже предположение, что необычные формы колоний Bacillus micoides в какой-то мере моделируют раковые клетки. Опорой для этого предположения послужили опыты, в которых из раковых клеток была выделена D-глутаминовая кислота, а также необычные стереохимические особенности плазмы крови у больных раком. Поднятые в этих работах интересные биохимические проблемы остались, к сожалению, нерешенными до сегодняшнего дня. [17]
Известно несколько ферментов дезаминирования. Наиболее широко изучалась Т) - аминокисл9тная оксидаза почек и печени животных, содержащаяся, вероятно, и в других тканях. Этот фермент действует на все D-аминокислоты, за редким исключением, к числу которых относится D-глутаминовая кислота. Так как D-аминокислоты редко образуются в природе, а этот фермент имеет повсеместное распространение, его функция еще точно не выяснена. L-Аминокислотная оксидаза сопровождает D-аминокислотную оксидазу в животных тканях, но ее труднее выделить, чем первую. L-Аминокислотная оксидаза дезаминирует моноаминомонокарбо-новые кислоты и оксиаминокислоты, но не действует на диаминокислоты и на дикар-боновые аминокислоты. Гликоколь дезаминируется только его специфическим ферментом - гликокольоксидазой. [18]
Ввиду того что при кислотном гидролизе белков аминокислоты могут подвергаться некоторой рацемизации, трудно исключить наличие в белках малых количеств D-аминокислот. Не так давно Кегль и Эркслебен [350] сообщали о наличии некоторых D-аминокислот ( в особенности D-глутаминовой кислоты) в белках опухолей. Кегль и его сотрудники высказали предположение, что само возникновение опухолей находится в какой-то связи с присутствием D-аминокислот. [19]
Большинство исследователей при попытках воспроизвести данные Кегля не смогли подтвердить полученные им результаты. Миллер [351] недавно опубликовал обзор, посвященный детальному обсуждению этого вопроса. Хотя большинство исследователей не разделяют точку зрения Кегля, нельзя считать полностью исключенным присутствие малых количеств D-глутаминовой кислоты в белках. Кеглем [352] опубликованы дальнейшие данные, согласующиеся с. Вопрос и по настоящее время еще не решен; вероятно, необходимо применить бо. [20]
Фермент, по-видимому, использует как D -, так и L-изомеры глутаминовой кислоты. При реакции L-глутамина с D-глутаминовой кислотой реакция переноса происходила более активно, чем гидролитическое расщепление глутамина, причем в качестве продуктов реакции накапливались пептиды, содержащие до шести аминокислотных остатков. Тот же ферментный препарат катализирует гидролиз природного полипептида и-перенос - у-глутамильных групп от этого полипептида к D-глутаминовой кислоте с образованием - у-глу-тамилглутаминовой кислоты. [21]
Действие его аналогично действию оксидазы D-аминокислот. В неочищенных препаратах оксидазы D-аминокислот, полученных из почек свиньи, может присутствовать оксидаза D-аспарагиновой кислоты; однако этот последний фермент инактивируется значительно легче. Препараты оксидазы D-аспарагиновой кислоты окисляют также D-глутаминовую кислоту, хотя и значительно медленнее, чем аспарагиновую кислоту. Высказывалось мнение о существовании особой оксидазы D-глутаминовой кислоты, однако четкое разделение оксидаз D-аспарагиновой и D-глутаминовой кислот осуществить не удалось. [22]
 |
Химический состав клеточных стенок микроорганизмов. [23] |
Опорный скелет бактериальной стенки состоит в значительной степени из однородного полимера - пептидогликана муреин. Эта молекула - гетерополимер, построенный из цепочек, в которых чередуются остатки N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, соединенные между собой р - 1 4-глюкозидными связями. Остатки мурамовой кислоты через лактильные группы соединены пептидной связью с аминокислотами. К типичным аминокислотам муреина относятся L-аланин, D-глутаминовая кислота, мезо-диаминопимелиновая кислота или L-лизин и D-аланин. [24]
 |
Схематичное изображение капсул бактерий по Salton ( 1960. [25] |
Капсулы, слизистые образования и чехлы могут содержать компоненты, одинаковые с клеточной стенкой, однако их химические составы не идентичны. Как правило, химический состав капсул, образуемых бактериями, родо - или видоспецифичен. Основные химические компоненты большинства капсул прокариот - полисахариды гомо - или гетерополимерной природы. Исключение составляет капсула некоторых видов Bacillus, построенная из полипептида, являющегося полимером D-глутаминовой кислоты. Для ряда бактерий показана способность синтезировать и выделять в окружающую среду волокна целлюлозы. Чехлы как более сложные структуры имеют обычно и более сложный химический состав. [26]
Образование и распространение бактериальных декарбоксилаз лизина, орнитина, тирозина, гистидина, аргинина и глута-миновой кислоты изучены довольно подробно; исследована также кинетика реакций, катализируемых декарбоксилазами, и описана частичная очистка некоторых из них. Поскольку аминокислотные декарбоксилазы обладают строгой стереоспе-цифичностью, они применяются также для обнаружения примеси следов L-изомеров в препаратах D-аминокислот. Кроме того, эти ферменты применяют и для получения D-аминокислот ( например, D-лизина или D-глутаминовой кислоты) путем избирательного разрушения L-изомера в рацемических препаратах аминокислот ( стр. [27]
Для получения оптических изомеров аминокислот из соответствующих рацематов разработано несколько методов. Несколько позднее для тех же целей стали применять ферменты. Для получения D-изомеров лейцина, метионина и фенилаланина [505] и L-изомеров аланина [506, 507], метионина [507] и пролина [508] были использованы специфические оксидазы D - и L-аминокислот. D-Лизин [509] и D-глутаминовая кислота [510] были получены путем обработки рацематов специфическими к L-изомерам бактериальными декарбоксилазами. [28]
В результате осуществляемого аланинрацемазой взаимопревращения D - и L-аланина клетка располагает обоими этими изомерами. Хотя основное внимание привлекла роль рацемазы в образовании D-аланина, возможны ситуации, при которых рацемаза катализирует образование необходимого для роста L-аланина. В клетках Bacillus subtilis и некоторых других организмов, синтезирующих внеклеточную полиглутаминовую кислоту преимущественно D-конфигурации, D-аминокислоты образуются исключительно под действием аланинрацемазы. Экспериментальные данные свидетельствуют о том, что в клетках этих бактерий из L-аланина под действием аланинрацемазы образуется D-аланин. Далее путем переаминирований между D-аланином и а-кетоглутаровой кислотой образуется D-глутами-новая кислота ( стр. Весьма любопытно, что эти бактерии, столь нуждающиеся в D-глутаминовой кислоте, не располагают рацемазой глутаминовой кислоты. [29]
Страницы: 1 2