Аспарагиновая

Cтраница 2

Различные ионные формы катио-нообменной смолы. Отрицательно заряженные сульфогруппы ( - SOJ притягивают и связывают катионы, например Н, Na, или ка-тионные группы аминокислот. При рН 3 большинство аминокислот находятся в форме катионов, хотя и различаются по величине суммарного положительного заряда и, следовательно, по способности вытеснять ионы Na, связанные с фиксированными анионными группами. Особенно прочно связывается лизин, содержащий две - КН3 - группы, а наименее, прочно-глута-миновая и аспарагиновая кислоты, которые при рН 3 несут наименьший положительный заряд. На связывание аминокислот ионообменными смолами влияет также их способность адсорбироваться на частицах смолы и растворяться внутри этих частиц. [16]

Глутаминовая и аспарагиновая кислоты будут проходить через колонку с наибольшими скоростями, так как при рН 3 0 они связываются со смолой слабее всех других аминокислот, тогда как Лизин, аргинин и гйстидин будут двигаться медленнее остальных аминокислот. Выходящий из нижнего конца колонки раствор ( элюат) собирают в виде небольших порций ( фракций) объемом по нескольку миллилитров каждая и определяют количества содержащихся в них аминокислот. Весь этот процесс сейчас полностью автрматизир6ван7 так что отдельные его стадии - элюиро-вание, сбор фракций, их анализ и запись данных анализа-осуществляются по заданной программе в специальном приборе - аминокислотном анализаторе. На рис. 5 - 15 показана хроматограмма проанализированной таким способом смеси аминокислот. [17]

Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, как увидим в дальнейшем, занимают главное место в аминокислотном обмене. Подвергаясь различным превращениям и прежде всего участвуя в реакциях переаминирования, они приводят к образованию многих других аминокислот. Следовательно, можно считать, что в цикле ди - и трикарбоновых кислот осуществляется взаимосвязь между обменом углеводов, органических кислот, жиров, аминокислот и белков в растениях. [18]

Глутаминовая и аспарагиновая кислоты дают кривые титрования с двумя изломами, а гидрохлориды - с тремя изломами. [19]

Аминоянтарная кислота ( аспарагиновая) ведет себя при титровании как одноосновная кислота. [20]

В белковой молекуле аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют как в виде дикарбоновых кислот со свободными карбоксильными группами, так и в виде амидов этих кислот. [21]

К примеру, аспарагиновая или глютаминовая кислоты, передавая свои аминные группы пировиноградной кислоте, дают аланин. Глютаминовая и щавелевоуксусная кислоты образуют аспарагиновую кислоту, а аспарагиновая с а-кетоглютаровой - глютаминовую кислоту. [22]

Моноаминодикарбоновые кислоты ( аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты) мигрируют только IB анодную ( преданодную) камеру. [23]

К-Ацетил - Ь - аспарагиновая кисл: масло, медл. [24]

С другой стороны, аспарагиновая и особенно глутаминовая кислоты, а также лейцин, изолейцин и пролии обычно находятся в белках семян растений в количествах более 5 - 8 %, и часто общее содержание этих пяти аминокислот составляет 60 - 70 % количества аминокислот в белках растений. [25]

Так, при рН6 2 аспарагиновая и глютаминовая кислоты являются анионами, лизин и аргинин-катионами, серии, глицин, аланин, валин, лейцин и пролин-нейтральны. [26]

Кроме того, аминокислоты ( аспарагиновая - в случае пиримидиновых нуклеотидов и глицин, аспарагиновая кислота и глутамин - в случае пуриновых нуклеотидов) служат основными исходными соединениями для построения пиримидинового и пуринового колец. Вместе с тем биосинтез белков по матричной схеме невозможен без участия всех видов РНК и, естественно, ДНК, на которой в качестве матрицы возникают рибонуклеиновые кислоты. В свою очередь, глицин образуется за счет распадающихся пуриновых оснований. [27]

В белках содержатся не только аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но и их амиды: аспарагин и глютамин ( стр. [28]

Электрофореграмма исходного гидроли. [29]

В растворе анодной камеры находились аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты и примесь нейтральных аминокислот. [30]

Страницы: 1 2 3 4