Аминогруппа - лизин
Cтраница 1
Аминогруппы лизина в молекуле инсулина свободны. В состав цепи А входят 2 остатка глутамина и 2 остатка аспарагина, тогда как цепь В содержит по одному остатку обоих амидов. Положение дисульфидных мостиков указано на фиг. [1]
Вторая аминогруппа лизина ( е-поло-жение) реагирует в течение 30 мин. Азот, входящий в состав пирро-лидинового, индолового и имидазолового колец, не реагирует, поэтому в результате анализа определяется только половина всего количества азота триптофана, треть количества азота гистидина и четверть количества азота аргинина. Пролин и оксипролин совсем не отщепляют азота. Гуанидиновая группировка H2N - C ( NH) - HN -, содержащаяся в гуа-нидине, креатине и аргинине, не реагирует с азотистой кислотой. [2]
Если обе аминогруппы лизина защищены, то не встречается затруднений при конденсации люина через стадию смешанного ангидрида с другими аминокислотами. [3]
Если обе аминогруппы лизина защищены, то не встречается затруднений при конденсации лизина через стадию смешанного ангидрида с другими аминокислотами. [4]
Для модификации аминогрупп лизина или N-концевых аминокислот пептидов известно множество реагентов. Однако многие из них обладают слишком высокой реакционной способностью и не могут применяться для распознавания состояния остатков аминокислот. В этом разделе рассматриваются лишь реагенты, обладающие умеренной реакционной способностью. [5]
Для защиты - аминогруппы лизина чаще всего применяют карбобе. Вос-группу, значительно реже используют формальную и три фторацетильную группы. Эти производные оказались более устойчивыми, чем незамещенная Кбз-группа, еоответ - ственно в 60 и 90 раз при удалении Воо-грушш трифторуксуокой кио - лотой. [6]
При замене s - аминогруппы лизина гидроксильной группой образуется соединение, токсичное для крыс. При скармливании крысам а-амино-е-оксикапроновой кислоты или казеина, обработанного азотистой кислотой ( при действии которой е-амино-группа лизина превращается в оксигруппу), у животных развивается анемия, устранимая путем введения лизина [213] ( стр. [7]
 |
Молекулярная модель катализа восстановления кислорода лакказой. [8] |
Этими основаниями могут быть имида-зольные группы гистидина, аминогруппы лизина или депротониро-ванная форма карбоксильных групп дикарбоновых аминокислот. [9]
Функциональные группы фермента ( карбоксильные группы, аспарагиновой и глютаминовой кислот, аминогруппы лизина, гуанидиновые группы аргинина, дисульфидные группы цистеина, неполярные белковые цепи) находятся в различных местах цепей белковой молекулы, образующей третичную и нередко четвертичные структуры, которые весьма гибки и изменяются при взаимодействии фермента с молекулами субстратов. [10]
Молекула биотина связана с апоферментом пептидной связью, образованной его карбоксильной группой и Е - аминогруппой лизина в апоферменте ( биотнниллизиновый остаток наз. Переносимая группа СО2 обратимо связывается с атомом в положении Г биотина Один из важных ферментов, в к-ром биотин выполняет ф-ции К. [11]
Посттрансляционная модификация белка включает следующие процессы: химическую модификацию белка ( часто отсутствует) - метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фос-форилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др.; связывание простетической группы; связывание между собой субъединиц олигомерного белка; частичный протеолиз. Например, ттосттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней поверхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. [12]
Ацил - КоА - карбоксилазы содержат кофермент ( соединение биотина), связанный с белковой частью фермента за счет аминогруппы лизина. [13]
Активная форма образуется как шиффово основание в результате конденсации альдегидной группы со свободной е-аминогруппой лизино-вого остатка молекулы фермента и затем реагирует с аминокислотой, в результате чего образуется новое шиффово основание и высвобождается s - аминогруппа лизина. [14]
Наконец, в наиболее распространенном методе, в особенности для пептидов, которые получаются после гидролиза, катализируемого трипсином, в качестве конденсирующего агента используют n - фенилендиизотиоцианат. Аминогруппы лизина или 5 - ( 2-амино-этил) цистеин, а также - аминогруппа N-концевого остатка реагируют с одной изотиоциаиатной группой л-фенилендиизотиоцианата, если к пептиду добавляют 50 - 100 кратный избыток реагента. [15]
Страницы: 1 2 3