Атраз

Cтраница 1

АТРазы имеет большее сродство к неполярной среде, чем к воде. [1]

Ответ АТРазы миозина показывает, что одинаково важны и действия белка и контроль над этим действием. Миозин проявляет АТРазную активность только при сокращении мышцы; высокая активность АТРазы в отсутствие взаимодействия актин - миозин была бы бессмысленной затратой химической энергии. [2]

К - АТРаз, описана в разд. [3]

Синтез белка и обучаемость. Если синтез белка блокируется во. [4]

К - АТРазы, подавляет кратковременную память. [5]

Для работы АТРазы необходимо присутствие щелочных или щелочноземельных металлов. [6]

Ингибирует митохондриальную АТРазу ( F), препятствуя переносу фосфорильной гр. [7]

К - транспортирующей АТРазы, который функционирует и как фермент, и как молекулярный насос. Стадией, на которой происходит передача энергии в этом процессе, является перенос концевой фосфатной группы АТР на молекулу Na, К - АТРазы. [8]

К) - зависимая АТРаза ( разд. [9]

Протонный насос в отличие от других АТРаз синтезирует АТР благодаря наличию градиента протонов. Данная система выделена из митохондриальной мембраны, частично охарактеризована биохимическими методами и путем анализа реконструированных систем. Методом электронной микроскопии высокого разрешения определена трехмерная структура светоза-висимого протонного насоса галофильных бактерий. Все эти данные подтверждают ряд выдвинутых ранее гипотез о том, что такие транспортные системы состоят из а-спиральных полипептидных цепей, пронизывающих мембрану. [10]

Конформационные изменения передаются молекуле Р - АТРазы и активируют ее. Релаксация активированной FoFi-АТРазы, т.е. ее возвращение к обычной конформации, высвобождает запасенную в ней энергию, которая используется для синтеза АТР и для отделения новосинтезированного АТР от молекулы фермента. [11]

Экстракт, содержащий аденозин-б - трифосфатазу ( АТРазу), наносился на колонку с сефарозой, содержащей ингибитор АТРазы, уравновешенную 0 2 М сахарозой в 15 мМ трис - ТЭС-буфере ( ТЭС - М - трис - ( оксиметил) метил-2 - аминоэтансулъфокислота) ( рЫ 0 6); уравновешивающий буфер содержал 3 мг / мл тритона Х-100, а также добавки, указанные в таблице. [12]

Схема, поясняющая действие Na, К - АТРазы. Для транспорта К в клетку ( где его концентрация выше, чем в окружающей среде) и транспорта Na из клетки в окружающую среду ( где концентрация этих ионов выше, чем в клетке) требуется свободная энергия. Источником ее служит гидролиз АТР. На каждую молекулу АТР, гидролизованного до ADP и Р (, из клетки выходят три иона Na и два иона К поступают в нее из окружающей среды. Этот транспорт ионов включает два этапа. На втором этапе присоединяется ион К, следствием чего оказывается перенос Na и К через мембрану с отщеплением свободного фосфата, поступающего в цитозоль. АТР и продукты его гидролиза ( ADP и PJ) остаются в клетке. [13]

Что же представляет собой Na, К - АТРаза. [14]

Электронная микрофотография слияния синаптической везикулы. [15]

Страницы: 1 2 3 4 5