Атраз

Cтраница 2

В везикулярной мембране электрического ската Torpedo имеется Л 2 -зависимая АТРаза, а так как этот фермент активируется ацетилхолином, то, возможно, он и действует как медиаторный насос. Во всяком случае, механизм активного транспорта кажется совершенно необходимым, так как концентрация ацетилхолина в везикулах очень высока и составляет 0 2 - 0 6 М в зависимости от вида организма. [16]

Согласно конформационной гипотезе, энергия для синтеза АТР получается при переходе АТРазы из энергетически богатой конформации в энергетически бедную. Электрохимическая энергия протонного градиента используется для перевода АТРазы в богатую энергией конформацию при высвобождении образованного АТР. [17]

Совсем недавно аналогичный подход был использован Бекке-ром [80] для описания работы миозиновой АТРазы, ответственной за мышечное сокращение. [18]

Более полная информация о механизме транспорта Са2 получена в ходе экспериментов по реконструкции: высокоочищенная АТРаза успешно встроена в искусственные лнпидные везикулы, которые затем активно захватывают ионы кальция. В данном случае здесь, как и во всех экспериментах по реконструкции, главная цель состоит в воспроизведении биологических условий путем использования биохимически охарактеризованных: компонентов и, следовательно, постепенного воссоздания молекулярного процесса. Исключая и добавляя отдельные части биологической системы, стало возможным идентифицировать компоненты биологической мембраны, обусловливающие данную функцию. [19]

С использованием таких методов было успешно проведено воссоздание систем натрий-калиевого насоса ( Na, К - АТРазы), Са2 - АТРазы ( гл. Многие из опубликованных данных об удачных воссозданиях искусственных систем следует, однако, рассматривать с осторожностью, так как свойства таких систем слишком сильно отличались от свойств их биологических прототипов. [20]

Экстракт, содержащий аденозин-б - трифосфатазу ( АТРазу), наносился на колонку с сефарозой, содержащей ингибитор АТРазы, уравновешенную 0 2 М сахарозой в 15 мМ трис - ТЭС-буфере ( ТЭС - М - трис - ( оксиметил) метил-2 - аминоэтансулъфокислота) ( рЫ 0 6); уравновешивающий буфер содержал 3 мг / мл тритона Х-100, а также добавки, указанные в таблице. [21]

Электрогенный характер Na K - Hacoca. При введении Na внутрь клетки ( показано стрелкой увеличивается мембранный потенциал, мембрана гиперполяризуется, поскольку выкачивается большее количество ионов натрия, чем накачивается ионов калия. Уабаин, ингибитор иасоса, блокирует гиперполяризацию, вызываемую введением ионов натрия. [22]

Связь между положительным ионотропным эффектом и Na, К - насосом остается пока неизвестной; однако ясно, что ингибирование АТРазы обусловливают побочный токсичный эффект препарата дигиталиса, а также снабжение ионами кальция тропонина, принимающего участие в механизме сокращения. [23]

При гидролизе одной молекулы АТР перемещаются два иона кальция; фосфатная группа АТР переносится на остаток аспа-рагиновой кислоты в молекуле АТРазы. Если полностью удалить липиды, АТРаза теряет свою активность; вероятно, липиды составляют важную часть системы, как и в случае На К - насоса. [24]

При 10 5 - 104 М разобщает окислительное фосфорилирование, переправляя поток протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану; стимулирует митохондриальную АТРазу. [25]

Сердечные гликозиды блокаторы Ка К - АТРазы. а - уабаин и аг-ликон дигитоксина. дигитоксин образуется из агликона при гликозилированиш. Агликон дигитоксина относится к группе стероидов. б - уабаин ннгибирует К - зависимую стадию дефосфорилирования АТРазы к блокирует ионный иасос только на наружной стороне мембраны. [27]

В большинстве тканей при концентрации уабаина 0 1 - 1 мкмоль / л наблюдается 50 % - ное ингибирование Na, К - АТРазы. При этом в основном ингибируется К - зависимое де-фосфорилирование ( рис. 7.8), однако при более высокой концентрации стероидов может блокироваться и Na, М § 2 -зависи-мое фосфорилирование фермента. Ингибирование происходит на внешней стороне мембраны. [28]

После длительных дебатов о возможности появления артефактов при окрашивании препаратов в электронной микроскопии сейчас считают, что эти частицы не что иное, как молекулы АТРазы. Исследователей главным образом занимает вопрос: какие молекулы и какие молекулярные механизмы участвуют в ионном транспорте, синтезе и гидролизе АТР, и как все это связано с жгутиковыми частицами. [29]

GAPDH); Е3 - а-глицерофосфат-дегидрогеназа ( aGPDN); Е4 - фосфатглицераткиназа ( PGK); ES - пируваткиназа ( PVK); Ее - обобщенная АТРаза; Ij - фруктозо-б-фосфат ( F6P); 12 - смесь глицеральдегид-фосфата ( GAP), дигидроксиацетонфосфата ( DHAP) и фруктозе - 1 6-дифосфата ( FDP); 13 - 1 3-дифосфоглице-рат ( 1 3 - DPG); I4 - смесь фосфоенолпирувата ( PEP), 2-фосфоглицерата ( 2 - PG); и 3-фосфоглицерата ( 3 - PG); АЗ и АЗ - ADP и АТР соответственно. [30]

Страницы: 1 2 3 4 5