Другие аминокислота

Cтраница 1

Другие аминокислоты, кроме серина, треонина или циетеи-на, в которых аминогруппа защищена карбалкоксильной, фта-лоильной, / г-толуолсульфонильной или тритильной группой, обычно не подвергаются рацемизации. Однако все ацилпептиды, за исключением тех, которые содержат концевую карбокси-группу в остатке глицина, пролина или оксипролина, могут рацемизоваться во время образования ангидрида. [1]

Другие аминокислоты не мешают реакции, так как только глицин превращается в гликолевую кислоту. [2]

Другие аминокислоты ( например, глицин) 125 - 128 производят аналогичным способом. [3]

Другие аминокислоты обозначаются символами D или L согласно тому, соответствует ли положение их аминогруппы положению в D - или L-серине. Карбоксильная группа помещается наверху. [4]

Хроматографи-ческая колонка ( о. пес-тик ( б для заполнения колонки адсорбентом. [5]

Другие аминокислоты, которые проходят через хрома-тографическую колонку, этим адсорбентом не задерживаются. Установлено, что глютаминовая кислота, адсорбированная на А12О3, при элюировании слабым раствором кислоты быстрее передвигается по колонке, чем аспарагиновая. В полученных элюатах определяют азот методом Кьельдаля. [6]

Другие аминокислоты, кроме серина, треонина или цистеи-на, в которых аминогруппа защищена карбалкоксильной, фта-лоильной, п-толуолсульфонильной или тритилыюй группой, обычно не подвергаются рацемизации. Однако все ацилпептиды, за исключением тех, которые содержат концевую карбокси-группу в остатке глицина, пролина или оксипролина, могут рацемизоваться во время образовании ангидрида. [7]

Определение аминокислот. [8]

Другие аминокислоты образуют с нингидрином продукты, не экстрагирующиеся изобути-ловым спиртом в указанных условиях. [9]

Другие аминокислоты основного типа хорошо десорбируются с активированного угля 10 % - ным раствором уксусной кислоты при температуре 40 - 45 С. Перед их выделением осветленный гидролизат освобождается от ионов хлора на среднеосновном анионите ЭДЭ-10П в ОН-форме. При этом на смоле анионита сорбируются в большом количестве глютаминовая и аспараги-новая кислоты, которые легко снимаются с ионита при регенерации его щелочью. [10]

Других аминокислот в этом случае обнаружено не было. [11]

Карбобензоксипроизводные других аминокислот удобно получать таким же способом. [12]

Некоторые другие аминокислоты также, по-видимому, могут участвовать в этом важном метаболическом превращении. [13]

Все другие аминокислоты, входящие в состав белка, относятся к а-аминокисло-там, у которых аминогруппа NH2 связана с тем же атомом углерода, с которым связана и карбоксильная группа СООН. [14]

Различные ионные формы катио-нообменной смолы. Отрицательно заряженные сульфогруппы ( - SOJ притягивают и связывают катионы, например Н, Na, или ка-тионные группы аминокислот. При рН 3 большинство аминокислот находятся в форме катионов, хотя и различаются по величине суммарного положительного заряда и, следовательно, по способности вытеснять ионы Na, связанные с фиксированными анионными группами. Особенно прочно связывается лизин, содержащий две - КН3 - группы, а наименее, прочно-глута-миновая и аспарагиновая кислоты, которые при рН 3 несут наименьший положительный заряд. На связывание аминокислот ионообменными смолами влияет также их способность адсорбироваться на частицах смолы и растворяться внутри этих частиц. [15]

Страницы: 1 2 3 4