Cтраница 2
Все другие аминокислоты несут в этих условиях промежуточный по величине положительный заряд и характеризуются соответственно промежуточной прочностью связывания со смолой. [16]
Содержание других аминокислот остается постоянным. В связи с распадом триптофана его определение проводят без предварительного гидролиза белков или после щелочного гидролиза. [17]
Из других аминокислот, которые не содержатся в белках, но могут принимать участие в построении пептидов, укажем следующие: а е-диаминопимелиновую кислоту [ HOOCCH ( NH2) CH2CH2CH2CH ( NH2) COOH ], содержащуюся в оболочках клеток; орнитин [ H2NCH2CH2CH ( NH2) COOH ], образующийся из аргинина; fi - аланин ( H2NCH2CH2COOH), входящий в состав пантотеновой кислоты; - у-аминомасляную кислоту, содержащуюся в свободном виде в клетках мозга. [18]
Определению мешают другие аминокислоты с Rf, равной J. [19]
Дальше присоединяются другие аминокислоты. При полвмериза-ции изопрена ( стр. Когда же образуется белковая цепь, на каждое звено приходится одна выделившаяся молекула воды. Такой процесс называется поликонденсацией. В технике он также применяется; посредством поликонденсацин готовятся, например, синтетические волокна - капрон и найлон. Но в капроне все звенья цепи одинаковые, а в белке они разные, так как конденсируется смесь различных аминокислот. [20]
Дальше присоединяются другие аминокислоты. [21]
Определению мешают другие аминокислоты с R, равной J. [22]
При применении других аминокислот, например глицина и саркозина, необходимо кипятить реагенты 1 - 6 час. [23]
При применении других аминокислот, например глицина и саркозина, необходимо кипятить реагенты 1 - 6 час. [24]
Одновременное присутствие других аминокислот наряду с аминокислотой, которую мы определяем, оказывает влияние на конечный результат по следующим причинам. В случае частичного перекрывания пятен могут сравниваться лишь образцы приблизительно одинакового состава. Другие аминокислоты снижают адсорбцию, которая может вызывать потери аминокислот по пути их перемещения. Потери снижаются также в результате образования комплексов с примесями в самой бумаге. Наоборот, нельзя достичь такого положения, на которое указывают Бек и Эбри [2], а именно когда избыток другой аминокислоты может направлять анализируемую аминокислоту в свое пятно. Во всех случаях полезно, когда соотношение аминокислот в стандартной смеси подобно их соотношению в испытуемом образце. Для некоторых методик это условие является необходимым. Существенное влияние на разделение оказывают примеси неаминокислотной природы. [25]
Первичные аминогруппы других аминокислот превращаются под действием азотистой кислоты в полярографически неактивные гидроксильные группы. Продукты нитрования тирозина, фенилаланина и гистидина не мешают анализу. Можно определить приблизительно 1 у нитрозопроизводного в 1 мл раствора. [26]
Подобным путем многие другие аминокислоты, например глицин, цисте-ин, лейцин, кинуренин, при участии а-кетоглутаровой кислоты и соответствующих пиридоксальфосфатпротеидов обратимо переаминируются в L-глутаминовую кислоту. Переаминирование аминокислот происходит также с другими а-кетокислотами. [27]
Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы ( аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Таким образом, в интервале рН от 4 0 до 9 0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. [28]
DL-лейцина [171] и других аминокислот. [29]
В-циклопропил-а - аминопропионовая и другие аминокислоты. [30]