Другая аминокислота

Cтраница 2

Эта аминокислота получается, наряду с другими аминокислотами, при гидролизе белковых веществ. [16]

Поэтому аминогруппу одной а-аминокислоты и карбоксильную группу другой аминокислоты необходимо временно блокировать защит - ны ми группами. Кроме того, требуется активация карбоксильной группы, которая должна вступить в образование пептидной связи, так как карбоновые кислоты реагируют обычно с аминами только с образованием солей. Условия проведения реакции должны быть выбраны таким образом, чтобы исключить рацемизацию. [17]

Обнаруженное в наших опытах появление изотопа в других аминокислотах белков крысы нельзя приписать ни действию фермента Эйлера, ни действию [ ферментной системы, описанной ] Браунштейном. [18]

Из растений и выделены соединения подобного типа и с другими аминокислотами [189], строение их можно считать убедительно доказанным. Эти соединения достаточно стабильны и довольно длительное время остаются в растении, хотя их содеджа-нтте н тгоетЕттетшо уменьшается. С этим, по-видимому, связано некоторое ухудшение качества продуктов из двудольных растений, обработанных 2 4 - Д [165], тогда как качество пшеницы после обработки 2 4 - Д практически не изменяется [196], а по некоторым данным даже улучшается за счет повышения содержания белков. [19]

Схематическое изображение структуры гидрохлорпда глутаминовой кислоты. Вид вдоль оси а. [20]

Подобное чередование длин С - С-свяаей обнаружено и в других аминокислотах ( норлейцин, метионин), однако для каких-либо окончательных выводов требуется трехмерное уточнение структур. [21]

Указанный сульфоксид был получен наряду с аспарагиновой, глутаминовой и другими аминокислотами пропусканием диффузата через колонку с ионообменной смолой Zeo-Karb 215 в Н - форме и последующей обработкой смолы аммиаком. [22]

Потребность животных в пищевом триптофане по сравнению с потребностью в других аминокислотах относительно невелика ( см. стр. [23]

Так как получающийся пиридоксамин может реагировать со следующей а-кетокислотой, давая другую аминокислоту, с регенерацией пиридоксаля [ по реакции, обратной (7.32) ], эти две реакции обеспечивают каталитический процесс. [24]

Чем больше устойчивость данной аминокислоты, тем реже она будет замешаться другими аминокислотами. Как показали вычисления, наименьшей устойчивостью в данном случае обладает пролин, а пять аминокислот: фенилаланин, валин, триптофан, глицин и цистеин являются устойчивыми к нитритным мутациям. [25]

Два других аминокислотных остатка - это пролин и гидроксипролин, замещаемые иногда другими аминокислотами. В составе коллагена в малых количествах встречаются практически все аминокислоты, кроме триптофана и, по-видимому, цистеина. Таким образом, наиболее часто повторяющаяся последовательность в коллагене имеет вид гли-про-гидроксипро -, причем гидроксипро - может быть иногда замещен неполярными аминокислотами. Области молекулы, содержащие указанные триплеты, считают кристаллическими, которые регулярно перемежаются аморфными, неупорядоченными областями, содержащими тяжелые аминокислоты, несущие положительный или отрицательный заряд. Чередование кристаллических и аморфных участков объясняет поперечную исчерченность коллагена, видимую на электронных микрофотографиях. [26]

Метод, естественно, может быть использован для синтеза эфиров целлюлозы с другими аминокислотами. [27]

Изменение в оксикарбоновой части молекулы пантотеновой кислоты или замещение р-аланина а-аланином или другими аминокислотами [5, 132] дает полностью или почти полностью неактивные соединения. [28]

Затем проводят ацилирование свободной аминогруппы этой аминокислоты путем реакции с дициклогексилкарбодиимидом и другой аминокислотой, которая содержит защищенную аминогруппу. В результате образуется первая пептидная связь. [29]

Так, трипсин гидролизует пептидные связи, образованные аргинином или лизином с любой другой аминокислотой, кроме пролина. [30]

Страницы: 1 2 3 4