Свободная аминокислота
Cтраница 2
Спустя 5 - 10 мин добавляют свободную аминокислоту или пептид вместе с эквивалентным количеством триэтиламина. Реакционную смесь оставляют на ночь при комнатной температуре и получают пептиды ( 3) с выходом 80 - 95 % и с высокой степенью оптической чистоты. Использование тозилхлорида вместо ангидрида я-толуолсульфокислоты приводит к значительной рацемизации даже в том случае, если в качестве аминного компонента используют несвязанный эфир глицина. [16]
В то время как из метилового эфира свободной аминокислоты и из эфиров дипептидов предпочтительно образуются дикетопиперазины, некоторые эфиры трипептидов моноаминомонокарбоновых кислот обнаруживают ярко выраженную склонность к поликонденсации. [17]
Эти производные можно получить в результате реакции свободной аминокислоты с бромацетатом, иодацетатом или хлорацетатом; бромацетат значительно более реактивен, чем остальные, и служит избирательным реагентом. Корман и Кларк [79] применили бром-ацетат магния в водной суспензии гидроокиси магния и нашли, что большинство изученных аминокислот превращались в дикар-боксиметилпроизводные. [18]
Как уже указывалось раньше [6], реакция ангидроглюкозы со свободными аминокислотами не приводит к образованию сахаристых производных аминокислот. [19]
В отличие от ангидроглюкозы, окись этилена реагирует со свободными аминокислотами. Так получен дилактон тетраоксиэтил - М М - цистина. [20]
Установлено, что качественный аминокислотный состав копеечников представлен 16 свободными аминокислотами и 18 аминокислотами белка. При этом в состав белка входят все природные незаменимые аминокислоты. В процессе роста и развития во всех органах растения на всех фазах вегетации в разных условиях произрастания качественный аминокислотный состав не изменяется. [21]
Образующиеся уретаны рекомендуется использовать для дальнейшей конденсации либо для получения свободной аминокислоты. [22]
Эти группы ионизируются в пептидах так же, как и в свободных аминокислотах. Что же касается - аминогрупп и - карбоксильных групп остальных аминокислот, входящих в состав пептидов, то они не вносят никакого вклада в кислотно-оснбвные свойства пептидов, поскольку эти группы вовлечены в образование ковалентных пептидных связей и уже не способны к ионизации. [24]
 |
Ферментативное разделение аланина. [25] |
Непрореагировавшее ацил-производное можно легко извлечь этилацетатом и в большинстве случае перевести в свободную аминокислоту неферментативным ( кислотным) гидролизом, тогда как свободную природную аминокислоту можно выделить с помощью ионообменного процесса. [26]
Конденсация тиофениловых эфиров N-защищенных пептидов с эфирами аминокислот в органических растворителях или со свободными аминокислотами в водно-щелочном тетрагидрофуране при 60 не сопровождается рацемизацией. [27]
Полный кислотный гидролиз ДНФ-пептида приводит к желтому ДНФ-производному Л - концевого остатка вместе со свободными аминокислотами и аминокислотами, меченными только в боковую цепь, такими продуктами как е - ДНФ-лизин и 0 - ДНФ-тирозин. За исключением сс - ДНФ-аргинина, а - ДНФ - ( или бис - ДНФ) производные jV - концевого остатка можно экстрагировать из подкисленного водного раствора подходящим органическим растворителем, например этилацетатом, и идентифицировать с помощью тонкослойной хроматографии. [28]
Один из них, называемый Л - участком, принимает только молекулы тРНК, заряженные свободными аминокислотами. [29]
В природном материале ( животном и растительном) пептиды обычно находятся в смеси с белками и свободными аминокислотами. Прежде чем приступить к хроматографическому разделению пептидов, необходимо отделить их от указанных соединений. Белки чаще всего отделяют осаждением спиртом, трихлоруксусной кислотой, диализом или кипячением. [30]
Страницы: 1 2 3 4