Структурный домен
Cтраница 3
Доменная организация характерна для многих белков. В этих белках, как правило, находится несколько структурных доменов, каждый из которых содержит до 200 аминокислотных остатков. [32]
По мере развития структурного анализа белка было показано, что функциональные домены состоят из одного или более структурных доменов. [33]
Подразделение глобулярных белков на структурные домены приблизительно одинаковой величины и присутствие одинаковых структурных доменов в разных белках привели к гипотезе, согласно которой большинство белков сконструировано как модульные системы из структурных доменов в качестве модулей ( см. также разд. В соответствии с такой гипотезой не следует придавать слишком большого значения всей полипептидной цепи, а концентрировать внимание на функциональных и, насколько возможно, структурных доменах. [34]
Надвторичные структуры представляют собой агрегаты полипептидных цепей, обладающих собственной вторичной структурой и образующихся в некоторых белках в результате их термодинамической или кинетической стабильности. Так, в глобулярных белках открыты ( 3х 3) - элементы ( представлены двумя параллельными 3-цепями, связанными сегментом х), 3а 3а 3-элементы ( представлены двумя сегментами а-спирали, вставленными между тремя параллельными 3-цепями) и др. В больших глобулярных белках иногда содержатся неодинаковые структурные домены, выполняющие разные функции, как и однотипные домены в пределах одного мономерного белка, образующиеся, вероятнее всего, как результат влияния генов в первом случае или дупликации генов - во втором. [35]
Для сглаживания кривой значения по 10 остаткам усреднены. Отчетливо выделяется двухдоменная структура, схематически показанная на рис. 5.17, г. б - доменная структура аденнлаткнназы. Малый и большой структурные домены связаны двумя полнпептндными цепями. Корреляция между соседними остатками в малом до-мене выражена сильнее, чем в большом. [36]
Для сглаживания кривой значения по 10 остаткам усреднены. Отчетливо выделяется двухдоменная структура, схематически показанная на рис. 5.17, г. б - доменная структура аденнлаткнназы. Малый и большой структурные домены связаны двумя полнпептндными цепями. Корреляция между соседними остатками в малом до-мене выражена сильнее, чем в большом. [37]
Белки могут конструироваться с использованием модульных систем. Важная роль структурных доменов как основных единиц следует из сравнения трехмерных белковых структур. В разных белках встречаются одни и те же структурные домены, обнаруживаемые по характеристическому свертыванию цепи. [38]
Глобулярные белки состоят из одного или большего числа структурных доменов. Глобулярным белком принято называть продукт свертывания одиночной полипептидной цепи. В связи с этим глобулярные белки обычно состоят из одного или большего числа структурных доменов. В некоторых случаях ( Ser-протеазы, иммуноглобулины, роданеза и др.) домены настолько подобны, что можно предположить дупликацию гена. [39]
Структурные домены четко ограничены на картах электронной плотности. Анализ карт электронной плотности, рассчитываемых в ходе рентгеноструктурного анализа, показал, что многие белки состоят из нескольких глобулярных областей, довольно слабо связанных между собой. Эти области, четко ограниченные на картах распределения электронной плотности, получили несколько неопределенное название структурные домены. Очевидно, что определение домена весьма нестрого и здесь может возникать много спорных ситуаций. Среди глобулярных белков четко определенные домены были обнаружены в иммуноглобулинах. Схематически они изображены на рис. 4.2, в; в этом случае домены располагаются вдоль полипептидной цепи, как жемчужины в ожерелье. [40]
Контакты часто представлены - складчатыми листами. Особенно прочен контакт I-II, включающий 14 водородных связей. В этом случае широкая ( шестицепочеч-ная) 3-структура пересекает ось второго порядка, так что образуется регулярная - структура из 12 цепей. Две цепи, связанные пересекающими ось второго порядка водородными связями, антипараллельны, таким образом, эта ось перпендикулярна плоскости листа. Подобные продолжения - структур на поверхности раздела белок - белок обычны для агрегатов субъединиц и структурных доменов. [41]
Анализ известных белковых структур дает ценные сведения для понимания. В структурах этих белков обнаруживаются шесть уровеней организации. На первом уровне находится аминокислотная последовательность, которая целиком определяет окончательную структуру белка. Это так называемые вторичные структуры, которые составляют второй уровень. Две из таких регулярных структур ( а-спираль и 3-складчатый лист) были предсказаны на основе ковалентного строения основной цепи как наиболее простые. Следующие два уровня, сверхвторичные структуры и структурные домены, гораздо более сложны и пока не предсказуемы. На этих уровнях также проявляются вполне определенные закономерности, например такие, как корреляция между близкими по цепи остатками. Эти закономерности не выражаются в каких-либо определенных структурах, а носят весьма общий характер. На двух самых высоких уровнях организации, занимаемых глобулярными белками и агрегатами, сейчас уже делаются попытки некоторых структурных предсказаний. [42]
Страницы: 1 2 3