Серосодержащие аминокислота

Cтраница 2

Часто в эндоглюканазах мало или вообще нет серосодержащих аминокислот Cys и Met. Высокое содержание кислых и о сиаминокислот определяет диапазон изоэлектрических точек ферментов. [16]

Три а-цепи в свою очередь объединяются в структуру, слегка закрученную в правую спираль. Каждая а-цепь характеризуется высоким содержанием глицина, низким содержанием серосодержащих аминокислот и отсутствием триптофана. НО-Рго), а также 5-гидроксилизина ( НО-Ьуз); на них приходится ок. V ( X, V-остаток любой а-аминокислоты, кроме глицина), создающая конформац. Триплетная последовательность составляет ок. [17]

Пищевые привычки оказывают большое влияние на чувствительность к химическим веществам, главным образом потому, что для функционирования системы химической защиты организма, для поддержания его в здоровом состоянии необходимо соответствующее питание. Соответствующее поступление необходимых металлов ( включая металлоиды) и белков, особенно серосодержащих аминокислот, необходимо для биосинтеза различных ферментов-детоксикантов и снабжения глицином и глутатионом для реакций конъюгации с эндогенными и экзогенными соединениями. Липиды, особенно фосфолипиды, и липотропы ( доноры метиловой группы) необходимы для синтеза биологических мембран. Углеводороды поставляют энергию, необходимую для различных процессов детоксикации и обеспечения глюкуроно-вой кислотой для конъюгатов токсичных химических веществ и их метаболитов. Селен ( необходимый металлоид), глутатион и витамины, например витамин С ( водорастворимый), витамин Е и витамин А ( липидорастворимый), играют важную роль в качестве антиоксидантов ( например, контролируя перокисление лилидов и поддерживая целостность клеточных мембран) и ловушки свободных радикалов для защиты от токсичных химических веществ. [18]

Развивающиеся страны, где голодают сотни миллионов людей, особенно нуждаются в повышении качества пищи. Например, в бобовых растениях, выращиваемых повсеместно, не хватает некоторых серосодержащих аминокислот, в том числе метионина. Сейчас предпринимаются активные попытки повысить концентрацию метионина в бобовых растениях. [19]

Результаты исследования безопасности текстурированной сои свидетельствуют, что при скармливании крысятам-отъемышам вещества ad libitum в течение 3 - х месяцев в качестве единственного источника белка в количестве 8 %, 18 % и 38 %, активность трансаминаз, кислой и щелочной фосфатазы были в пределах нормы. У крыс, получавших рацион с содержанием 8 % и 38 % белка, отмечены снижение массы тела и отставание в развитии, вызванные в первом случае отсутствием серосодержащих аминокислот, а во втором - потреблением большого количества пищевых волокон. [20]

Пирограммы альбуминов и глобина очень сходны, и различить эти белки по пирограммам чрезвычайно сложно. Однако при записи масс-спектров оказалось, что пик альбумина ( пик содержит, по крайней мере, два неразделенных соединения) характеризуется наиболее интенсивной массой 34, характерной для сероводорода, что свидетельствует о наличии в исходном белке серосодержащих аминокислот. [21]

К тому же аминокислотный состав этих продуктов весьма благоприятный. Для таких важнейших овощей, как картофель, к, морковь, огурцы, капуста, свекла, и для основных фруктов ягод характерно низкое ( 50 - 70 % от нормы, даже еще мень - -) содержание незаменимых серосодержащих аминокислот - тионина и цистина - и других незаменимых аминокислот, тому значение овощей, фруктов и ягод как источника белка питании незначительно. Единственное исключение составляет ртофель. Хотя общее содержание азотистых веществ в нем гго 2 %, потребление картофеля в нашей стране довольно зна-тельно: в среднем 330 г в день. Таким образом, с картофелем: реднем удовлетворяется примерно 6 - 8 % общей потребности ловека в белке, что, конечно, существенно. [22]

Круговорот азота в природе. [23]

В природе сера встречается в органической и минеральной форме. Она всегда входит в состав белков всех организмов. При микробной минерализации серосодержащих аминокислот сера превращается в сероводо - - род, свободную серу, соли серной кислоты, метилмеркаптан и диметилсульфид. [24]

Круговорот азота в природе. [25]

В природе сера встречается в органической и минеральной форме. Она всегда входит в состав белков всех организмов. При микробной минерализации серосодержащих аминокислот сера превращается в сероводород, свободную серу, соли серной кислоты, метилмеркаптан и диметилсульфид. [26]

Используется при обезвреживании цианидов. Конъюгирующим веществом является сера тиосульфата. Источником тиосульфата в тканях являются серосодержащие аминокислоты. Конъюгация происходит с цианидами неорганического ( синильная кислота, цианиды натрия, калия) и органического ( ацетонитрил, акрилонитрил, бензилцианид и др.) происхождения. [27]

В качестве источника азота метаногены используют аммонийный азот или некоторые аминокислоты. Для ряда видов показана способность к азотфиксации. Источником серы могут служить сульфаты, сульфид или серосодержащие аминокислоты. [28]

Биологические функции никеля еще мало исследованы. Есть основания считать его микроэлементом. В организмах никель активирует многие ферменты, усиливает синтез серосодержащих аминокислот. При одновременном присутствии железа и никеля улучшается образование гемоглобина в крови животных. [29]

По аминокислотному составу эластин близок к другому белку соединительной ткани - коллагену. В эластине так же, как в коллагене, много глицина, аланина, валина и пролина. В эластине мало дикарбоновых аминокислот, аргинина и лизина, серосодержащих аминокислот и триптофана. Вообще характерным для эластина является небольшое содержание в нем полярных аминокислот. Эластин - один из самых гидрофобных - белков. Первичная и вторичная структуры эластина не исследованы. Молекулы эластина не имеют видимых границ и потому истинное значение молекулярного веса эластина неизвестно. Только после солюбилизации эластина, вызываемой кипячением в 40 % - ном растворе мочевины, обработкой концентрированными кислотами, водно-спиртовыми растворами щелочей, действием эластазы и другими способами растворенный эластин разделяется на две фракции: а-эластин с молекулярным весом 60000 - 84000 и 0-эластин с молекулярным весом 5500 - 6000, не осаждаемый трихлоруксусной кислотой. [30]

Страницы: 1 2 3